[日本語] English
万見
- PDB-3jve: Crystal Structure of the Sixth BRCT Domain of TopBP1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jve
タイトルCrystal Structure of the Sixth BRCT Domain of TopBP1
要素DNA topoisomerase 2-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / BRCT domain / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Ubl conjugation / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


broken chromosome clustering / BRCA1-B complex / phosphorylation-dependent protein binding / homologous recombination / DNA replication checkpoint signaling / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / chromatin-protein adaptor activity / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / mitotic DNA replication checkpoint signaling ...broken chromosome clustering / BRCA1-B complex / phosphorylation-dependent protein binding / homologous recombination / DNA replication checkpoint signaling / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / chromatin-protein adaptor activity / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / mitotic DNA replication checkpoint signaling / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / DNA metabolic process / response to ionizing radiation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / site of DNA damage / DNA replication initiation / chromosome organization / DNA damage checkpoint signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / condensed nuclear chromosome / double-strand break repair via homologous recombination / male germ cell nucleus / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / spindle pole / site of double-strand break / actin cytoskeleton / Processing of DNA double-strand break ends / chromosome / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / nuclear body / DNA repair / centrosome / DNA damage response / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / TopBP1, BRCT0 domain / TopBP1, first BRCT domain / : / TopBP1/SLF1, BRCT domain / Secretoglobin superfamily / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain ...: / TopBP1, BRCT0 domain / TopBP1, first BRCT domain / : / TopBP1/SLF1, BRCT domain / Secretoglobin superfamily / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA topoisomerase 2-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.34 Å
データ登録者Leung, C.C. / Kellogg, E. / Baker, D. / Glover, J.N.M.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2010
タイトル: Insights from the crystal structure of the sixth BRCT domain of topoisomerase IIbeta binding protein 1.
著者: Leung, C.C. / Kellogg, E. / Kuhnert, A. / Hanel, F. / Baker, D. / Glover, J.N.
履歴
登録2009年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase 2-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4131
ポリマ－12,4131
非ポリマー00
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.767, 51.824, 62.086
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase 2-binding protein 1 / DNA topoisomerase II-binding protein 1 / DNA topoisomerase IIbeta-binding protein 1 / TopBP1


分子量: 12412.957 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminus (BRCT) domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TOPBP1, KIAA0259 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92547
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1M Tris-HCl pH 6.8, PEG 2000 MME, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→50 Å / Num. obs: 26433 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Χ2: 0.764 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.34-1.393.30.35723960.48191.6
1.39-1.445.30.30826110.48899.4
1.44-1.516.70.24826110.533100
1.51-1.597.10.18326300.593100
1.59-1.697.20.14126440.64100
1.69-1.827.20.10826440.747100
1.82-27.20.08826711.082100
2-2.297.20.07526650.959100
2.29-2.8970.04327270.815100
2.89-506.90.03128340.98899.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 43.85 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å16.31 Å
Translation2.5 Å16.31 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.34→39.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / WRfactor Rfree: 0.173 / WRfactor Rwork: 0.158 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.919 / SU B: 1.222 / SU ML: 0.024 / SU R Cruickshank DPI: 0.053 / SU Rfree: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.053 / ESU R Free: 0.047 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.173 1336 5.1 %RANDOM
Rwork0.158 ---
obs0.159 26385 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 47.13 Å2 / Biso mean: 12.118 Å2 / Biso min: 4.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20 Å20 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.34→39.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数818 0 0 153 971
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.021851
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2081.9461167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8875110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.1442440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.85715155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.876154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021656
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9941.5505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6042832
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.223346
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3124.5327
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.2573851
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free4.0423153
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.8243818
LS精密化 シェル解像度: 1.339→1.374 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 75 -
Rwork0.255 1644 -
all-1719 -
obs--88.61 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.378 Å / Origin y: 72.477 Å / Origin z: 10.097 Å
111213212223313233
T0.013 Å20.0036 Å2-0.0009 Å2-0.0287 Å2-0.0124 Å2--0.014 Å2
L1.1715 °2-0.2742 °2-0.0716 °2-0.6469 °20.2469 °2--0.5397 °2
S-0.035 Å °-0.1002 Å °0.0457 Å °0.028 Å °0.0203 Å °-0.0039 Å °0.0002 Å °-0.012 Å °0.0148 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る