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- PDB-3jro: NUP84-NUP145C-SEC13 edge element of the NPC lattice -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jro
タイトルNUP84-NUP145C-SEC13 edge element of the NPC lattice
要素
  • Fusion Protein of Protein Transport Protein SEC13 and Nucleoporin NUP145
  • Nucleoporin NUP84
キーワードTRANSPORT PROTEIN / STRUCTURAL PROTEIN / PROTEIN COMPLEX / CYTOPLASMIC VESICLE / ENDOPLASMIC RETICULUM / ER-GOLGI TRANSPORT / MEMBRANE / MRNA TRANSPORT / NUCLEAR PORE COMPLEX / NUCLEUS / PROTEIN TRANSPORT / TRANSLOCATION / TRANSPORT / WD REPEAT / AUTOCATALYTIC CLEAVAGE / HYDROLASE / PHOSPHOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA export from nucleus in response to heat stress / Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / protein localization to nuclear inner membrane / COPII-mediated vesicle transport / nuclear pore localization / nuclear pore central transport channel / regulation of nucleocytoplasmic transport ...mRNA export from nucleus in response to heat stress / Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / protein localization to nuclear inner membrane / COPII-mediated vesicle transport / nuclear pore localization / nuclear pore central transport channel / regulation of nucleocytoplasmic transport / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore outer ring / telomere tethering at nuclear periphery / COPII vesicle coat / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / nuclear pore cytoplasmic filaments / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / tRNA export from nucleus / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / structural constituent of nuclear pore / SUMOylation of chromatin organization proteins / RNA export from nucleus / silent mating-type cassette heterochromatin formation / nucleocytoplasmic transport / vacuolar membrane / poly(A)+ mRNA export from nucleus / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / positive regulation of TOR signaling / subtelomeric heterochromatin formation / mRNA transport / mRNA export from nucleus / nuclear pore / ERAD pathway / positive regulation of TORC1 signaling / cell periphery / protein import into nucleus / double-strand break repair / nuclear envelope / nuclear membrane / chromosome, telomeric region / hydrolase activity / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Hyaluronidase domain-like - #20 / Hyaluronidase domain-like / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nucleoporin FG repeat / Nucleoporin FG repeat region / Sec13/Seh1 family / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain ...Hyaluronidase domain-like - #20 / Hyaluronidase domain-like / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nucleoporin FG repeat / Nucleoporin FG repeat region / Sec13/Seh1 family / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nucleoporin autopeptidase / NUP C-terminal domain profile. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoporin NUP145 / Nucleoporin NUP84 / Protein transport protein SEC13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 4.004 Å
データ登録者Brohawn, S.G. / Schwartz, T.U.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Molecular architecture of the Nup84-Nup145C-Sec13 edge element in the nuclear pore complex lattice.
著者: Brohawn, S.G. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2009年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年6月13日Group: Other
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion Protein of Protein Transport Protein SEC13 and Nucleoporin NUP145
C: Nucleoporin NUP84


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,6132
ポリマ－134,6132
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4080 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area50410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)170.472, 170.472, 270.732
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Fusion Protein of Protein Transport Protein SEC13 and Nucleoporin NUP145


分子量: 85364.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(RIL) / 参照: UniProt: Q04491, UniProt: P49687
#2: タンパク質 Nucleoporin NUP84 / Nuclear pore protein NUP84


分子量: 49248.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: NUP84, YDL116W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(RIL) / 参照: UniProt: P52891

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.84 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 1.15M sodium malonate, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月21日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→50 Å / Num. all: 37090 / Num. obs: 37016 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 1.5
反射 シェル解像度: 4→4.14 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 4.004→49.887 Å / SU ML: -0 / σ(F): 1.89 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3289 2909 7.86 %Random
Rwork0.2821 ---
obs0.2858 37016 99.8 %-
all-37090 --
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 134.876 Å2 / ksol: 0.311 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.004→49.887 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8671 0 0 0 8671
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048857
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76212014
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2343212
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521361
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031517
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.004-4.06910.52451360.38661632X-RAY DIFFRACTION100
4.0691-4.13930.37151210.35681639X-RAY DIFFRACTION99
4.1393-4.21450.39451540.34171590X-RAY DIFFRACTION100
4.2145-4.29550.38011450.33181625X-RAY DIFFRACTION99
4.2955-4.38310.41621300.32431643X-RAY DIFFRACTION100
4.3831-4.47840.35181440.29481595X-RAY DIFFRACTION100
4.4784-4.58250.3551490.29591609X-RAY DIFFRACTION99
4.5825-4.6970.31111210.28341661X-RAY DIFFRACTION100
4.697-4.82390.31891310.26551613X-RAY DIFFRACTION100
4.8239-4.96570.28861550.26071600X-RAY DIFFRACTION100
4.9657-5.12580.31981380.26651626X-RAY DIFFRACTION100
5.1258-5.30890.30261240.26241654X-RAY DIFFRACTION100
5.3089-5.52110.33881450.27091605X-RAY DIFFRACTION100
5.5211-5.77210.3611670.29131591X-RAY DIFFRACTION100
5.7721-6.07590.37041400.29671629X-RAY DIFFRACTION100
6.0759-6.45580.34871240.26371645X-RAY DIFFRACTION100
6.4558-6.95310.36771410.27621614X-RAY DIFFRACTION100
6.9531-7.65050.31271440.26341632X-RAY DIFFRACTION100
7.6505-8.75240.24461430.19811614X-RAY DIFFRACTION100
8.7524-11.00760.19211390.16441637X-RAY DIFFRACTION100
11.0076-49.89060.29431180.26361653X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined1.48860.2480.91981.1297-0.3811.3894-0.09980.12371.14-0.05040.16140.064-0.09860.2384-0.11911.8735-0.2019-0.01782.38950.1222.4632-122.114295.925629.9346
23.5324-0.3671-0.44180.12570.4468-0.05790.07260.18710.4152-0.0249-0.1205-0.1597-0.08210.05290.0211.77740.00780.11892.3124-0.03342.069
32.3761-1.4342-0.38710.98370.79951.47070.15680.0398-0.0852-0.1645-0.178-0.0839-0.07680.0475-0.05611.5241-0.14780.28961.8196-0.24731.5282
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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