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万見
- PDB-3jqh: Structure of the neck region of the glycan-binding receptor DC-SIGNR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jqh
タイトルStructure of the neck region of the glycan-binding receptor DC-SIGNR
要素C-type lectin domain family 4 member M
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / DC-SIGNR / four-helix bundle / oligomerization domain / Alternative splicing / Calcium / Cell membrane / Disulfide bond / Endocytosis / Glycoprotein / Host-virus interaction / Immune response / Lectin / Mannose-binding / Membrane / Metal-binding / Polymorphism / Receptor / Secreted / Signal-anchor / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell recognition / intracellular transport of virus / peptide antigen transport / ICAM-3 receptor activity / virion binding / leukocyte cell-cell adhesion / pattern recognition receptor activity / antigen processing and presentation / RSV-host interactions / D-mannose binding ...cell-cell recognition / intracellular transport of virus / peptide antigen transport / ICAM-3 receptor activity / virion binding / leukocyte cell-cell adhesion / pattern recognition receptor activity / antigen processing and presentation / RSV-host interactions / D-mannose binding / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / viral genome replication / peptide antigen binding / calcium-dependent protein binding / signaling receptor activity / host cell / virus receptor activity / carbohydrate binding / adaptive immune response / receptor-mediated virion attachment to host cell / intracellular signal transduction / immune response / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / innate immune response / virion attachment to host cell / extracellular region / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
C-type lectin domain family 4 member M
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.201 Å
データ登録者Feinberg, H. / Tso, C.K.W. / Taylor, M.E. / Drickamer, K. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Segmented helical structure of the neck region of the glycan-binding receptor DC-SIGNR.
著者: Feinberg, H. / Tso, C.K. / Taylor, M.E. / Drickamer, K. / Weis, W.I.
履歴
登録2009年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: C-type lectin domain family 4 member M


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1391
ポリマ－19,1391
非ポリマー00
水37821
1
A: C-type lectin domain family 4 member M
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)459,33324
ポリマ－459,33324
非ポリマー00
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
crystal symmetry operation1_557x,y,z+21
crystal symmetry operation1_558x,y,z+31
crystal symmetry operation1_559x,y,z+41
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation2_566-x,-y+1,z+11
crystal symmetry operation2_567-x,-y+1,z+21
crystal symmetry operation2_568-x,-y+1,z+31
crystal symmetry operation2_569-x,-y+1,z+41
crystal symmetry operation2_564-x,-y+1,z-11
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation3_556-y+1/2,x+1/2,z+11
crystal symmetry operation3_557-y+1/2,x+1/2,z+21
crystal symmetry operation3_558-y+1/2,x+1/2,z+31
crystal symmetry operation3_559-y+1/2,x+1/2,z+41
crystal symmetry operation3_554-y+1/2,x+1/2,z-11
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_456y-1/2,-x+1/2,z+11
crystal symmetry operation4_457y-1/2,-x+1/2,z+21
crystal symmetry operation4_458y-1/2,-x+1/2,z+31
crystal symmetry operation4_459y-1/2,-x+1/2,z+41
crystal symmetry operation4_454y-1/2,-x+1/2,z-11
Buried area4670 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area5660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.17, 34.17, 36.72
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-142-

HOH

21A-160-

HOH

詳細The biological assembly is a four helix bundle, extending 7 repeats along c axis. Symmetry operations for 6 repeats are shown while last repeat is disordered.

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要素

#1: タンパク質 C-type lectin domain family 4 member M / CD209 antigen-like protein 1 / Dendritic cell-specific ICAM-3-grabbing non-integrin 2 / DC-SIGN2 / ...CD209 antigen-like protein 1 / Dendritic cell-specific ICAM-3-grabbing non-integrin 2 / DC-SIGN2 / DC-SIGN-related protein / DC-SIGNR / Liver/lymph node-specific ICAM-3-grabbing non-integrin / L-SIGN


分子量: 19138.871 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 101-264, neck domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLEC4M, CD209L, CD209L1, CD299 / プラスミド: pT5T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/DE3 / 参照: UniProt: Q9H2X3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE COMPLETE SEQUENCE HAS 7 REPEATS AND THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 1 REPEAT OF 23 RESIDUES. THE ...THE COMPLETE SEQUENCE HAS 7 REPEATS AND THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 1 REPEAT OF 23 RESIDUES. THE MODEL IN COORDINATES REPRESENTS THE AVERAGE OF FIRST 6 REPEATS WITH ALTERNATE CONFORMATION AT 1 AND 15. THE 7TH REPEAT IS DISORDERED. GELSEKSKLQEIYQELTQLKAAVGEL PEKSKLQEIYQELTRLKAAVGEL PEKSKLQEIYQELTRLKAAVGEL PEKSKLQEIYQELTRLKAAVGEL PEKSKLQEIYQELTELKAAVGEL PEKSKLQEIYQELTQLKAAVGEL PDQSKQQQIYQELTDLKTAFERLGHH

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Protein solution: 2.8 mg/ml protein, 10 mM Tris-Cl, pH 8.0, and 25 mM NaCl. Reservoir solution: 9% polyethylene glycol 6000, 1.25 M NaCl and 0.1 Bis-Tris, pH 6.5., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→36.719 Å / Num. obs: 1283 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.126 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
PHENIXモデル構築
CNS精密化
Blu-Iceiceデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.201→36.719 Å / SU ML: 0.53 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2164 64 5.03 %
Rwork0.1936 --
obs0.195 1272 99.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 124.697 Å2 / ksol: 0.385 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.201→36.719 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数217 0 0 21 238
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007223
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.957298
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.39194
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04233
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00339
LS精密化 シェル解像度: 2.201→2.32 Å / Num. reflection Rwork: 1208

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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