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- PDB-3jpy: Crystal structure of the zinc-bound amino terminal domain of the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jpy
タイトルCrystal structure of the zinc-bound amino terminal domain of the NMDA receptor subunit NR2B
要素Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NMDA receptor / amino terminal domain / phenylethanolamine / Cell junction / Cell membrane / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Magnesium / Membrane / Phosphoprotein / Postsynaptic cell membrane / Receptor / Synapse / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / cellular response to curcumin / regulation of cAMP/PKA signal transduction / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / auditory behavior / sensitization / response to hydrogen sulfide ...cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / cellular response to curcumin / regulation of cAMP/PKA signal transduction / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / auditory behavior / sensitization / response to hydrogen sulfide / response to other organism / dendritic branch / fear response / response to methylmercury / regulation of ARF protein signal transduction / apical dendrite / response to manganese ion / suckling behavior / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / response to carbohydrate / cellular response to dsRNA / cellular response to lipid / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of dendritic spine maintenance / response to amine / response to growth hormone / heterocyclic compound binding / response to glycoside / Synaptic adhesion-like molecules / positive regulation of glutamate secretion / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / small molecule binding / glycine binding / receptor clustering / startle response / parallel fiber to Purkinje cell synapse / regulation of MAPK cascade / behavioral response to pain / regulation of postsynaptic membrane potential / monoatomic cation transmembrane transport / response to electrical stimulus / action potential / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / associative learning / response to magnesium ion / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic cation transport / glutamate receptor binding / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / response to mechanical stimulus / multicellular organismal response to stress / neuron development / long-term memory / postsynaptic density, intracellular component / response to fungicide / behavioral fear response / monoatomic cation channel activity / synaptic cleft / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to manganese ion / glutamate-gated receptor activity / regulation of long-term synaptic depression / D2 dopamine receptor binding / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / response to cytokine / cell adhesion molecule binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / cellular response to forskolin / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / response to amphetamine / protein serine/threonine kinase binding / learning / synaptic membrane / response to nicotine / hippocampus development / response to cocaine / synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to amino acid stimulus / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cerebral cortex development / regulation of synaptic plasticity / response to calcium ion / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / beta-catenin binding / response to lead ion / cellular response to growth factor stimulus
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.209 Å
データ登録者Karakas, E. / Simorowski, N. / Furukawa, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: Structure of the zinc-bound amino-terminal domain of the NMDA receptor NR2B subunit.
著者: Karakas, E. / Simorowski, N. / Furukawa, H.
履歴
登録2009年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,25114
ポリマ－41,2811
非ポリマー97013
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
ヘテロ分子

A: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,50128
ポリマ－82,5622
非ポリマー1,93926
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area4780 Å2
ΔGint-375 kcal/mol
Surface area29850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.368, 143.368, 88.467
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 A

#1: タンパク質 Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NMDAR2B / NR2B


分子量: 41280.820 Da / 分子数: 1 / 断片: Amino terminal domain / 変異: N348D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2b / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q00960
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 17分子

#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.65 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 3.3M NaCl, 2% PEG400, 0.1M MgCl2, 0.1M acetate, 0.1mM ZnCl2, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.2826 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月6日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2826 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 17197 / % possible obs: 98.4 % / Biso Wilson estimate: 114.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 94.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3JPW

3jpw


解像度: 3.209→29.29 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.7 / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 26.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2329 859 5.02 %
Rwork0.2042 --
obs0.2056 17128 98.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 94.865 Å2 / ksol: 0.289 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 114.767 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--22.374 Å2-0 Å20 Å2
2---22.374 Å20 Å2
3---44.749 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.209→29.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2606 0 39 6 2651
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072711
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0413712
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.334882
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004471
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.209-3.41020.38081370.30882600X-RAY DIFFRACTION95
3.4102-3.6730.28471550.25782704X-RAY DIFFRACTION99
3.673-4.04180.27541440.20382677X-RAY DIFFRACTION99
4.0418-4.62470.16591510.16032737X-RAY DIFFRACTION99
4.6247-5.81910.20911420.17112744X-RAY DIFFRACTION99
5.8191-29.29070.23381300.21452807X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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