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万見
- PDB-3jcx: Canine Parvovirus complexed with Fab E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jcx
タイトルCanine Parvovirus complexed with Fab E
要素
  • Capsid protein 2
  • Fab E heavy chain
  • Fab E light chain
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / parvovirus / antibody / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell via permeabilization of host membrane / T=1 icosahedral viral capsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Canine parvovirus (ウイルス)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Organtini, L.J. / Iketani, S. / Huang, K. / Ashley, R.E. / Makhov, A.M. / Conway, J.F. / Parrish, C.R. / Hafenstein, S.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2016
タイトル: Near-Atomic Resolution Structure of a Highly Neutralizing Fab Bound to Canine Parvovirus.
著者: Lindsey J Organtini / Hyunwook Lee / Sho Iketani / Kai Huang / Robert E Ashley / Alexander M Makhov / James F Conway / Colin R Parrish / Susan Hafenstein /
要旨: Canine parvovirus (CPV) is a highly contagious pathogen that causes severe disease in dogs and wildlife. Previously, a panel of neutralizing monoclonal antibodies (MAb) raised against CPV was ...Canine parvovirus (CPV) is a highly contagious pathogen that causes severe disease in dogs and wildlife. Previously, a panel of neutralizing monoclonal antibodies (MAb) raised against CPV was characterized. An antibody fragment (Fab) of MAb E was found to neutralize the virus at low molar ratios. Using recent advances in cryo-electron microscopy (cryo-EM), we determined the structure of CPV in complex with Fab E to 4.1 Å resolution, which allowed de novo building of the Fab structure. The footprint identified was significantly different from the footprint obtained previously from models fitted into lower-resolution maps. Using single-chain variable fragments, we tested antibody residues that control capsid binding. The near-atomic structure also revealed that Fab binding had caused capsid destabilization in regions containing key residues conferring receptor binding and tropism, which suggests a mechanism for efficient virus neutralization by antibody. Furthermore, a general technical approach to solving the structures of small molecules is demonstrated, as binding the Fab to the capsid allowed us to determine the 50-kDa Fab structure by cryo-EM.
IMPORTANCE: Using cryo-electron microscopy and new direct electron detector technology, we have solved the 4 Å resolution structure of a Fab molecule bound to a picornavirus capsid. The Fab induced ...IMPORTANCE: Using cryo-electron microscopy and new direct electron detector technology, we have solved the 4 Å resolution structure of a Fab molecule bound to a picornavirus capsid. The Fab induced conformational changes in regions of the virus capsid that control receptor binding. The antibody footprint is markedly different from the previous one identified by using a 12 Å structure. This work emphasizes the need for a high-resolution structure to guide mutational analysis and cautions against relying on older low-resolution structures even though they were interpreted with the best methodology available at the time.
履歴
登録2016年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月31日Group: Database references
改定 1.22016年11月2日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6629
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6629
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein 2
H: Fab E heavy chain
L: Fab E light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,2683
ポリマ－89,2683
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein 2
H: Fab E heavy chain
L: Fab E light chain
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,356,079180
ポリマ－5,356,079180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: Capsid protein 2
H: Fab E heavy chain
L: Fab E light chain
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 446 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)446,34015
ポリマ－446,34015
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: Capsid protein 2
H: Fab E heavy chain
L: Fab E light chain
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 536 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)535,60818
ポリマ－535,60818
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein 2 / VP2


分子量: 64783.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canine parvovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: B2ZG07
#2: 抗体 Fab E heavy chain


分子量: 12739.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: B5A8
#3: 抗体 Fab E light chain


分子量: 11745.118 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: B5A8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID別称
1Canine Parvovirus complexed with Fab ECOMPLEX0
2Canine parvovirusVIRUS1COV
3Fab E heavy chain1
4Fab E light chain1
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: CANINES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Canis lupus
緩衝液名称: PBS / pH: 7.4 / 詳細: PBS
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK II).

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2014年12月20日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 1424

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Single Particle / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47563 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.37 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.37 Å / 対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6072 0 0 0 6072

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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