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万見
- PDB-3jba: The U4 antibody epitope on human papillomavirus 16 identified by ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jba
タイトルThe U4 antibody epitope on human papillomavirus 16 identified by cryo-EM
要素
  • H16.U4 antibody heavy chain
  • H16.U4 antibody light chain
  • Major capsid protein L1
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / HPV16 / antibody / U4 / neutralization / Fab / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1 / Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å
データ登録者Guan, J. / Bywaters, S.M. / Brendle, S.A. / Lee, H. / Ashley, R.E. / Christensen, N.D. / Hafenstein, S.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2015
タイトル: The U4 Antibody Epitope on Human Papillomavirus 16 Identified by Cryo-electron Microscopy.
著者: Jian Guan / Stephanie M Bywaters / Sarah A Brendle / Hyunwook Lee / Robert E Ashley / Neil D Christensen / Susan Hafenstein /
要旨: The human papillomavirus (HPV) major structural protein L1 composes capsomers that are linked together through interactions mediated by the L1 C terminus to constitute a T=7 icosahedral capsid. H16. ...The human papillomavirus (HPV) major structural protein L1 composes capsomers that are linked together through interactions mediated by the L1 C terminus to constitute a T=7 icosahedral capsid. H16.U4 is a type-specific monoclonal antibody recognizing a conformation-dependent neutralizing epitope of HPV thought to include the L1 protein C terminus. The structure of human papillomavirus 16 (HPV16) complexed with H16.U4 fragments of antibody (Fab) was solved by cryo-electron microscopy (cryo-EM) image reconstruction. Atomic structures of virus and Fab were fitted into the corresponding cryo-EM densities to identify the antigenic epitope. The antibody footprint mapped predominately to the L1 C-terminal arm with an additional contact point on the side of the capsomer. This footprint describes an epitope that is presented capsid-wide. However, although the H16.U4 epitope suggests the presence of 360 potential binding sites exposed in the capsid valley between each capsomer, H16.U4 Fab bound only to epitopes located around the icosahedral five-fold vertex of the capsid. Thus, the binding characteristics of H16.U4 defined in this study showed a distinctive selectivity for local conformation-dependent interactions with specific L1 invading arms between five-fold related capsomers.
IMPORTANCE: Human papillomavirus 16 (HPV16) is the most prevalent oncogenic genotype in HPV-associated anogenital and oral cancers. Here we use cryo-EM reconstruction techniques to solve the ...IMPORTANCE: Human papillomavirus 16 (HPV16) is the most prevalent oncogenic genotype in HPV-associated anogenital and oral cancers. Here we use cryo-EM reconstruction techniques to solve the structures of the HPV16 capsid complexes using H16.U4 fragment of antibody (Fab). Different from most other antibodies directed against surface loops, H16.U4 monoclonal antibody is unique in targeting the C-terminal arm of the L1 protein. This monoclonal antibody (MAb) is used throughout the HPV research community in HPV serological and vaccine development and to define mechanisms of HPV uptake. The unique binding mode of H16.U4 defined here shows important conformation-dependent interactions within the HPV16 capsid. By targeting an important structural and conformational epitope, H16.U4 may identify subtle conformational changes in different maturation stages of the HPV capsid and provide a key probe to analyze the mechanisms of HPV uptake during the early stages of virus infection. Our analyses precisely define important conformational epitopes on HPV16 capsids that are key targets for successful HPV prophylactic vaccines.
履歴
登録2015年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月18日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6424
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6424
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: H16.U4 antibody light chain
H: H16.U4 antibody heavy chain
B: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)346,0848
ポリマ－346,0848
非ポリマー00
水00
1
L: H16.U4 antibody light chain
H: H16.U4 antibody heavy chain
B: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,765,039480
ポリマ－20,765,039480
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
L: H16.U4 antibody light chain
H: H16.U4 antibody heavy chain
B: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.73 MDa, 40 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,730,42040
ポリマ－1,730,42040
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
L: H16.U4 antibody light chain
H: H16.U4 antibody heavy chain
B: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.08 MDa, 48 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,076,50448
ポリマ－2,076,50448
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: 抗体 H16.U4 antibody light chain


分子量: 12699.254 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab variable domain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 H16.U4 antibody heavy chain


分子量: 12711.025 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab variable domain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: タンパク質
Major capsid protein L1


分子量: 53445.617 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
遺伝子: L1 / プラスミド: SV40 / 細胞株 (発現宿主): HEK293TT / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: C9E771, UniProt: P03101*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1Quasi-HPV16 complexed with H16.U4 FabCOMPLEX0
2Human papillomavirusVIRUS1
3H16.U4 antibody1
分子量値: 32.8 MDa / 実験値: NO
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: 1 M NaCl, 200 mM Tris / pH: 7.4 / 詳細: 1 M NaCl, 200 mM Tris
試料濃度: 1.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: glow-discharged holey carbon support grid
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / Temp: 102 K / 湿度: 90 % / 詳細: Plunged into liquid ethane (GATAN CRYOPLUNGE 3).

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 2100 / 日付: 2014年7月22日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5430 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 温度: 95 K
撮影電子線照射量: 15 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 151
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3Auto3DEM３次元再構成
4EMAN2３次元再構成
5RELION３次元再構成
CTF補正詳細: each particle
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Cross-common lines / 解像度: 12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 5806 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.33 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.33 Å
詳細: (Single particle details: The particles were selected using semi-automatic program e2boxer.py.) (Single particle--Applied symmetry: I)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 3J6R

3j6r


PDB chain-ID: F
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13253 0 0 0 13253

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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