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万見
- PDB-3jb0: Atomic model of cytoplasmic polyhedrosis virus with GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jb0
タイトルAtomic model of cytoplasmic polyhedrosis virus with GTP
要素
  • Capsid protein VP1
  • Structural protein VP3
  • Viral structural protein 5
キーワードVIRUS / viral ATPase / histidine-mediated guanylyl transfer / conformational changes / regulation of transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid
類似検索 - 分子機能
: / Viral structural protein 5 / : / CPV Capsid shell protein VP1, small protrusion domain / : / : / : / : / Reovirus VP3 protein, guanylyltransferase (GTase) / Reovirus turret protein, bridge domain ...: / Viral structural protein 5 / : / CPV Capsid shell protein VP1, small protrusion domain / : / : / : / : / Reovirus VP3 protein, guanylyltransferase (GTase) / Reovirus turret protein, bridge domain / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 1 / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 2 / : / Inner layer core protein VP1-like, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Viral structural protein 5 / Capsid protein VP1 / Structural protein VP3
類似検索 - 構成要素
生物種Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yu, X.K. / Jiang, J.S. / Sun, J.C. / Zhou, Z.H.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: A putative ATPase mediates RNA transcription and capping in a dsRNA virus.
著者: Xuekui Yu / Jiansen Jiang / Jingchen Sun / Z Hong Zhou /
要旨: mRNA transcription in dsRNA viruses is a highly regulated process but the mechanism of this regulation is not known. Here, by nucleoside triphosphatase (NTPase) assay and comparisons of six high- ...mRNA transcription in dsRNA viruses is a highly regulated process but the mechanism of this regulation is not known. Here, by nucleoside triphosphatase (NTPase) assay and comparisons of six high-resolution (2.9-3.1 Å) cryo-electron microscopy structures of cytoplasmic polyhedrosis virus with bound ligands, we show that the large sub-domain of the guanylyltransferase (GTase) domain of the turret protein (TP) also has an ATP-binding site and is likely an ATPase. S-adenosyl-L-methionine (SAM) acts as a signal and binds the methylase-2 domain of TP to induce conformational change of the viral capsid, which in turn activates the putative ATPase. ATP binding/hydrolysis leads to an enlarged capsid for efficient mRNA synthesis, an open GTase domain for His217-mediated guanylyl transfer, and an open methylase-1 domain for SAM binding and methyl transfer. Taken together, our data support a role of the putative ATPase in mediating the activation of mRNA transcription and capping within the confines of the virus.
履歴
登録2015年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月2日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6374
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6374
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural protein VP3
B: Capsid protein VP1
C: Capsid protein VP1
D: Viral structural protein 5
E: Viral structural protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)517,6036
ポリマ－517,0805
非ポリマー5231
水00
1
A: Structural protein VP3
B: Capsid protein VP1
C: Capsid protein VP1
D: Viral structural protein 5
E: Viral structural protein 5
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,056,183360
ポリマ－31,024,792300
非ポリマー31,39160
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Structural protein VP3
B: Capsid protein VP1
C: Capsid protein VP1
D: Viral structural protein 5
E: Viral structural protein 5
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 2.59 MDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,588,01530
ポリマ－2,585,39925
非ポリマー2,6165
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Structural protein VP3
B: Capsid protein VP1
C: Capsid protein VP1
D: Viral structural protein 5
E: Viral structural protein 5
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 3.11 MDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,105,61836
ポリマ－3,102,47930
非ポリマー3,1396
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Structural protein VP3 / TP


分子量: 120145.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q914N6
#2: タンパク質 Capsid protein VP1 / CSP-A and CSP-B


分子量: 148560.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q6TS43
#3: タンパク質 Viral structural protein 5 / LPP-3 and LPP-5


分子量: 49906.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: C6K2M8
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Cytoplasmic polyhedrosis virus with GTPVIRUSicosahedral0
2Bombyx mori cypovirus 1VIRUS1
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: INVERTEBRATES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Bombyx mori
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK II)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2012年4月14日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 60535 X / Cs: 2.75 mm
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 135,000 times magnification.
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: IMIRS / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Cross-common lines / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 71946 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.104 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.104 Å / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: I) / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 2.9→39.032 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 2 / 位相誤差: 24.64 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1981 2063 0.22 %
Rwork0.1993 921826 -
obs0.1993 923889 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 514.84 Å2 / Biso mean: 197.1576 Å2 / Biso min: 133 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→39.032 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32244 0 32 0 32276
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00632950
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.0644866
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0735179
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0055829
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.42212129
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Total num. of bins used: 15 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.9002-2.96770.48171440.46856167261816
2.9677-3.04190.411200.42756146761587
3.0419-3.12410.40911680.38776146261630
3.1241-3.2160.36811200.33526169661816
3.216-3.31970.27191680.28446137261540
3.3197-3.43830.25621200.23376113861258
3.4383-3.57590.20021440.19976168561829
3.5759-3.73850.17441200.17046158161701
3.7385-3.93540.18541560.15686131361469
3.9354-4.18170.14891440.15756146761611
4.1817-4.50420.14841320.13626146361595
4.5042-4.95660.11791320.13896158161713
4.9566-5.6720.1711320.17446121861350
5.672-7.1390.1913960.20386150661602
7.139-39.03580.14451670.15266120561372
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -42.1811 Å / Origin y: -67.8903 Å / Origin z: 258.9768 Å
111213212223313233
T1.7916 Å2-0.0031 Å20.031 Å2-1.7589 Å20.0495 Å2--1.5499 Å2
L0.0435 °2-0.0058 °2-0.0186 °2-0.0594 °20.0022 °2--0.0067 °2
S-0.006 Å °-0.0213 Å °-0.0093 Å °0.0506 Å °0.0095 Å °0.0097 Å °-0.0149 Å °0.0304 Å °-0.0026 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1ELECTRON MICROSCOPY1allA1 - 1057
2ELECTRON MICROSCOPY1allB135 - 1333
3ELECTRON MICROSCOPY1allC74 - 1333
4ELECTRON MICROSCOPY1allD1 - 292
5ELECTRON MICROSCOPY1allE1 - 292
6ELECTRON MICROSCOPY1allA1101 - 4032

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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