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万見
- PDB-3jao: Ciliary microtubule doublet -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jao
タイトルCiliary microtubule doublet
要素
  • Tubulin alpha 1A chain
  • Tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / tubulin / microtubule doublet / cilia
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-based process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin alpha chain / Tubulin beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 23 Å
データ登録者Maheshwari, A. / Obbineni, J.M. / Bui, K.H. / Shibata, K. / Toyoshima, Y.Y. / Ishikawa, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: α- and β-Tubulin Lattice of the Axonemal Microtubule Doublet and Binding Proteins Revealed by Single Particle Cryo-Electron Microscopy and Tomography.
著者: Aditi Maheshwari / Jagan Mohan Obbineni / Khanh Huy Bui / Keitaro Shibata / Yoko Y Toyoshima / Takashi Ishikawa /
要旨: Microtubule doublet (MTD) is the main skeleton of cilia/flagella. Many proteins, such as dyneins and radial spokes, bind to MTD, and generate or regulate force. While the structure of the ...Microtubule doublet (MTD) is the main skeleton of cilia/flagella. Many proteins, such as dyneins and radial spokes, bind to MTD, and generate or regulate force. While the structure of the reconstituted microtubule has been solved at atomic resolution, nature of the axonemal MTD is still unclear. There are a few hypotheses of the lattice arrangement of its α- and β-tubulins, but it has not been described how dyneins and radial spokes bind to MTD. In this study, we analyzed the three-dimensional structure of Tetrahymena MTD at ∼19 Å resolution by single particle cryo-electron microscopy. To identify α- and β-tubulins, we combined image analysis of MTD with specific kinesin decoration. This work reveals that α- and β-tubulins form a B-lattice arrangement in the entire MTD with a seam at the outer junction. We revealed the unique way in which inner arm dyneins, radial spokes, and proteins inside MTD bind and bridge protofilaments.
履歴
登録2015年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_imaging_optics / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6312
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6312
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha 1A chain
B: Tubulin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,1086
ポリマ－100,0152
非ポリマー1,0934
水1448
1
A: Tubulin alpha 1A chain
B: Tubulin beta chain
ヘテロ分子
x 115


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,627,421690
ポリマ－11,501,726230
非ポリマー125,695460
水4,143230
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
helical symmetry operation114
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tubulin alpha 1A chain


分子量: 50107.238 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 株: SB210 / 参照: UniProt: A0A0M3KKT1*PLUS
#2: タンパク質 Tubulin beta chain


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 株: SB210 / 参照: UniProt: A0A0M3KKT2*PLUS

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非ポリマー , 4種, 12分子

#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP


分子量: 521.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細MICROTUBULES FROM TETRAHYMENA THERMOPHILA WERE IMAGED, BUT PROTEIN SEQUENCES FROM SUS SCROFA (UNP ...MICROTUBULES FROM TETRAHYMENA THERMOPHILA WERE IMAGED, BUT PROTEIN SEQUENCES FROM SUS SCROFA (UNP P02550 AND P02554) WERE USED FOR MODELING.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: microtubule doublet extracted from Tetrahymena cilia
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: HMDEK buffer / pH: 7.4
詳細: 30 mM HEPES, pH 7.4, 5 mM MgSO4, 1 mM DTT, 0.5 mM EDTA, 25 mM KCl, 4 mM CaCl2
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 300 mesh copper grid with holey carbon film, glow discharged
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / Temp: 90 K / 湿度: 90 %
詳細: Blot for 3 seconds in humid air atmosphere before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK II).
手法: Blot for 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2011年10月25日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 67000 X / 倍率（補正後）: 67000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 1.5 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 温度: 90 K / 最高温度: 100 K / 最低温度: 80 K
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / 詳細: Gatan Ultrascan 4000
電子光学装置エネルギーフィルター名称: Gatan GIF Tridem Energy Imaging Filter
エネルギーフィルター 上限: 25 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: each particle
3次元再構成手法: R-weighted back projection / 解像度: 23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10700 / ピクセルサイズ（公称値）: 4.4776 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 4.4776 Å / 詳細: gold standard / Refinement type: HALF-MAPS REFINED INDEPENDENTLY / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--kinesin binding, gradient density map analysis, and cross-correlation coefficient. The fitting for protofilament A10 as represented by BIOMT records 51-55 is ambiguous as it has been ...詳細: METHOD--kinesin binding, gradient density map analysis, and cross-correlation coefficient. The fitting for protofilament A10 as represented by BIOMT records 51-55 is ambiguous as it has been assigned using only the cross-correlation coefficient. REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY DETAILS--rigid body fitting of individual dimers
原子モデル構築PDB-ID: 3J6E

3j6e


Accession code: 3J6E / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6700 0 66 8 6774

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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