[日本語] English
万見
- PDB-3j9p: Structure of the TRPA1 ion channel determined by electron cryo-mi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j9p
タイトルStructure of the TRPA1 ion channel determined by electron cryo-microscopy
要素Maltose-binding periplasmic protein, Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1 chimera
キーワードTRANSPORT PROTEIN / TRPA1 / TRP / transient / potential / receptor / ion channel / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to food / temperature-gated cation channel activity / stereocilium bundle / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / thermoception / TRP channels / response to pain / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / intracellularly gated calcium channel activity ...cellular response to food / temperature-gated cation channel activity / stereocilium bundle / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / thermoception / TRP channels / response to pain / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / intracellularly gated calcium channel activity / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / monoatomic ion transport / sensory perception of pain / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / response to cold / cell chemotaxis / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / cellular response to hydrogen peroxide / intracellular calcium ion homeostasis / outer membrane-bounded periplasmic space / channel activity / protein homotetramerization / periplasmic space / cell surface receptor signaling pathway / response to xenobiotic stimulus / DNA damage response / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. ...: / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.24 Å
データ登録者Paulsen, C.E. / Armache, J.-P. / Gao, Y. / Cheng, Y. / Julius, D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structure of the TRPA1 ion channel suggests regulatory mechanisms.
著者: Candice E Paulsen / Jean-Paul Armache / Yuan Gao / Yifan Cheng / David Julius /
要旨: The TRPA1 ion channel (also known as the wasabi receptor) is a detector of noxious chemical agents encountered in our environment or produced endogenously during tissue injury or drug metabolism. ...The TRPA1 ion channel (also known as the wasabi receptor) is a detector of noxious chemical agents encountered in our environment or produced endogenously during tissue injury or drug metabolism. These include a broad class of electrophiles that activate the channel through covalent protein modification. TRPA1 antagonists hold potential for treating neurogenic inflammatory conditions provoked or exacerbated by irritant exposure. Despite compelling reasons to understand TRPA1 function, structural mechanisms underlying channel regulation remain obscure. Here we use single-particle electron cryo- microscopy to determine the structure of full-length human TRPA1 to ∼4 Å resolution in the presence of pharmacophores, including a potent antagonist. Several unexpected features are revealed, including an extensive coiled-coil assembly domain stabilized by polyphosphate co-factors and a highly integrated nexus that converges on an unpredicted transient receptor potential (TRP)-like allosteric domain. These findings provide new insights into the mechanisms of TRPA1 regulation, and establish a blueprint for structure-based design of analgesic and anti-inflammatory agents.
履歴
登録2015年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22015年4月29日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references
カテゴリ: citation_author / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI ..._citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6267
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
D: Maltose-binding periplasmic protein, Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1 chimera
A: Maltose-binding periplasmic protein, Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1 chimera
B: Maltose-binding periplasmic protein, Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1 chimera
C: Maltose-binding periplasmic protein, Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1 chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)690,3024
ポリマ－690,3024
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質
Maltose-binding periplasmic protein, Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1 chimera / Ankyrin-like with transmembrane domains protein 1 / Transformation-sensitive protein p120 / ...Ankyrin-like with transmembrane domains protein 1 / Transformation-sensitive protein p120 / Transient Receptor Potential Ankyrin 1 ion channel


分子量: 172575.562 Da / 分子数: 4 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli, Homo sapiens / 遺伝子: malE, ANKTM1, TRPA1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTi- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: O75762
配列の詳細PROTEIN IS A CHIMERA COMPRISING RESIDUES 27-392 OF UNP P0AEX9 LINKED TO RESIDUES 2-1119 OF UNP O75762.

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Recombinant human TRPA1 ion channel / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM IP6 / pH: 8 / 詳細: 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM IP6
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh holey carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / Temp: 120 K / 湿度: 100 %
詳細: Blot for 7 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK I).
手法: Blot for 7 seconds before plunging.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2014年7月18日
詳細: Gatan K2 Summit in super-resolution counting mode. Motion correction as described in Li et al. (2013) Nature Methods.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 31000 X / 倍率（補正後）: 31000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 120 K
撮影電子線照射量: 21 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
詳細: Gatan K2 Summit in super-resolution counting mode. Motion correction as described in Li et al. (2013) Nature Methods.
画像スキャンデジタル画像の数: 1160
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成手法: Maximum likelihood / 解像度: 4.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 43585 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.2156 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.2156 Å / 対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16952 0 0 0 16952

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る