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万見
- PDB-3j23: The Enterovirus 71 empty capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j23
タイトルThe Enterovirus 71 empty capsid
要素
  • capsid protein VP0
  • capsid protein VP1
  • capsid protein VP3
キーワードVIRUS / EV71 / 80S
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) ...Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human enterovirus 71 (エンテロウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.2 Å
データ登録者Shingler, K.L.
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2013
タイトル: The enterovirus 71 A-particle forms a gateway to allow genome release: a cryoEM study of picornavirus uncoating.
著者: Kristin L Shingler / Jennifer L Yoder / Michael S Carnegie / Robert E Ashley / Alexander M Makhov / James F Conway / Susan Hafenstein /
要旨: Since its discovery in 1969, enterovirus 71 (EV71) has emerged as a serious worldwide health threat. This human pathogen of the picornavirus family causes hand, foot, and mouth disease, and also has ...Since its discovery in 1969, enterovirus 71 (EV71) has emerged as a serious worldwide health threat. This human pathogen of the picornavirus family causes hand, foot, and mouth disease, and also has the capacity to invade the central nervous system to cause severe disease and death. Upon binding to a host receptor on the cell surface, the virus begins a two-step uncoating process, first forming an expanded, altered "A-particle", which is primed for genome release. In a second step after endocytosis, an unknown trigger leads to RNA expulsion, generating an intact, empty capsid. Cryo-electron microscopy reconstructions of these two capsid states provide insight into the mechanics of genome release. The EV71 A-particle capsid interacts with the genome near the icosahedral two-fold axis of symmetry, which opens to the external environment via a channel ∼10 Å in diameter that is lined with patches of negatively charged residues. After the EV71 genome has been released, the two-fold channel shrinks, though the overall capsid dimensions are conserved. These structural characteristics identify the two-fold channel as the site where a gateway forms and regulates the process of genome release.
履歴
登録2012年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月10日Group: Other
改定 1.22013年4月17日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_database_related / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5466
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5466
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: capsid protein VP1
B: capsid protein VP0
C: capsid protein VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4613
ポリマ－77,4613
非ポリマー00
水00
1
A: capsid protein VP1
B: capsid protein VP0
C: capsid protein VP3
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,647,659180
ポリマ－4,647,659180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: capsid protein VP1
B: capsid protein VP0
C: capsid protein VP3
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 387 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)387,30515
ポリマ－387,30515
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: capsid protein VP1
B: capsid protein VP0
C: capsid protein VP3
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 465 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)464,76618
ポリマ－464,76618
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 capsid protein VP1


分子量: 25347.824 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 638-862 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human enterovirus 71 (エンテロウイルス)
参照: UniProt: B2ZUN0
#2: タンパク質 capsid protein VP0 / capsid protein VP2


分子量: 25987.320 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 82-318 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human enterovirus 71 (エンテロウイルス)
参照: UniProt: B2ZUN0
#3: タンパク質 capsid protein VP3


分子量: 26125.834 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 324-562 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human enterovirus 71 (エンテロウイルス)
参照: UniProt: B2ZUN0
配列の詳細THE MODELED PROTEIN SEQUENCE WAS DERIVED FROM PDB ENTRY 3VBU.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Enterovirus 71 empty capsid / タイプ: VIRUS
詳細: Icosahedral virus. The sample was purified mature virus heated in solution.
分子量値: 7 MDa / 実験値: NO
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM Tris-HCL, 20 mM NaCl, 5 mM MgCl2
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 10 mM Tris-HCL, 20 mM NaCl, 5 mM MgCl2
試料支持詳細: glow discharged holey carbon Quantifoil electron microscopy grids
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: OTHER / Temp: 77 K / 湿度: 95 % / 詳細: ETHANE-PROPANE MIXTURE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2012年4月17日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4370 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1730 nm / Cs: 2 mm / 非点収差: CTFFIND3 (EMAN) / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 温度: 95 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 40
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3Auto3DEM３次元再構成
4EMAN2３次元再構成
CTF補正詳細: auto3DEM
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Common lines / 解像度: 9.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 1931 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.27 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.27 Å
詳細: A single data set was used for the reconstruction. Particles were selected individually.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body DETAILS--The protomer was fit in Chimera, used to generate a full crystal map, then docked as a rigid body in Situs.
原子モデル構築PDB-ID: 3VBU

3vbu


Accession code: 3VBU / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5397 0 0 0 5397

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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