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- PDB-3j1r: Filaments from Ignicoccus hospitalis Show Diversity of Packing in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j1r
タイトルFilaments from Ignicoccus hospitalis Show Diversity of Packing in Proteins Containing N-terminal Type IV Pilin Helices
要素archaeal adhesion filament core
キーワードCELL ADHESION / STRUCTURAL PROTEIN / helical polymer / flagellar filament
機能・相同性Flagellin/pilin, N-terminal / membrane / Archaeal Type IV pilin N-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Ignicoccus hospitalis (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Yu, X. / Goforth, C. / Meyer, C. / Rachel, R. / Wirth, R. / Schroeder, G.F. / Egelman, E.H.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2012
タイトル: Filaments from Ignicoccus hospitalis show diversity of packing in proteins containing N-terminal type IV pilin helices.
著者: Xiong Yu / Charles Goforth / Carolin Meyer / Reinhard Rachel / Reinhard Wirth / Gunnar F Schröder / Edward H Egelman /
要旨: Bacterial motility is driven by the rotation of flagellar filaments that supercoil. The supercoiling involves the switching of coiled-coil protofilaments between two different states. In archaea, the ...Bacterial motility is driven by the rotation of flagellar filaments that supercoil. The supercoiling involves the switching of coiled-coil protofilaments between two different states. In archaea, the flagellar filaments responsible for motility are formed by proteins with distinct homology in their N-terminal portion to bacterial Type IV pilins. The bacterial pilins have a single N-terminal hydrophobic α-helix, not the coiled coil found in flagellin. We have used electron cryo-microscopy to study the adhesion filaments from the archaeon Ignicoccus hospitalis. While I. hospitalis is non-motile, these filaments make transitions between rigid stretches and curved regions and appear morphologically similar to true archaeal flagellar filaments. A resolution of ~7.5Å allows us to unambiguously build a model for the packing of these N-terminal α-helices, and this packing is different from several bacterial Type IV pili whose structure has been analyzed by electron microscopy and modeling. Our results show that the mechanism responsible for the supercoiling of bacterial flagellar filaments cannot apply to archaeal filaments.
履歴
登録2012年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5423
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5423
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: archaeal adhesion filament core
B: archaeal adhesion filament core
C: archaeal adhesion filament core
D: archaeal adhesion filament core
E: archaeal adhesion filament core
F: archaeal adhesion filament core
G: archaeal adhesion filament core
H: archaeal adhesion filament core
I: archaeal adhesion filament core
J: archaeal adhesion filament core
K: archaeal adhesion filament core
L: archaeal adhesion filament core
M: archaeal adhesion filament core
N: archaeal adhesion filament core
O: archaeal adhesion filament core
P: archaeal adhesion filament core
Q: archaeal adhesion filament core
R: archaeal adhesion filament core
S: archaeal adhesion filament core
T: archaeal adhesion filament core
U: archaeal adhesion filament core


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,91721
ポリマ－56,91721
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
詳細THE ASSEMBLY REPRESENTED IN THIS ENTRY HAS REGULAR HELICAL SYMMETRY WITH THE FOLLOWING PARAMETERS: ROTATION PER SUBUNIT (TWIST) = 106.65 DEGREES; RISE PER SUBUNIT (HEIGHT) = 5.3 ANGSTROM

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ...
archaeal adhesion filament core


分子量: 2710.340 Da / 分子数: 21 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ignicoccus hospitalis (古細菌) / 参照: UniProt: A8AAA0
配列の詳細THOUGH THE FULL PROTEIN (UNP RESIDUES 1-310) WAS PRESENT, ONLY RESIDUES 8-33 WERE MODELED.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Adhesion filament / タイプ: COMPLEX
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2011年1月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 55000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 17
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1IHRSR３次元再構成
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: Each image was multiplied by the CTF. The final volume was amplitude-corrected in Fourier space by dividing by the sum of the squared CTFs.
らせん対称回転角度/サブユニット: 106.65 ° / 軸方向距離/サブユニット: 5.3 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 7.5 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 1.25 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.25 Å / 倍率補正: TMV / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4011 0 0 0 4011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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