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- PDB-3j02: Lidless D386A Mm-cpn in the pre-hydrolysis ATP-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j02
タイトルLidless D386A Mm-cpn in the pre-hydrolysis ATP-bound state
要素Lidless D386A Mm-cpn variant
キーワードCHAPERONE / Mm-cpn / Chaperonin / ATP-bound
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Thermosome, archaeal / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily ...Thermosome, archaeal / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Thermosome subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Methanococcus maripaludis (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Zhang, J. / Ma, B. / DiMaio, F. / Douglas, N.R. / Joachimiak, L. / Baker, D. / Frydman, J. / Levitt, M. / Chiu, W.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Cryo-EM structure of a group II chaperonin in the prehydrolysis ATP-bound state leading to lid closure.
著者: Junjie Zhang / Boxue Ma / Frank DiMaio / Nicholai R Douglas / Lukasz A Joachimiak / David Baker / Judith Frydman / Michael Levitt / Wah Chiu /
要旨: Chaperonins are large ATP-driven molecular machines that mediate cellular protein folding. Group II chaperonins use their "built-in lid" to close their central folding chamber. Here we report the ...Chaperonins are large ATP-driven molecular machines that mediate cellular protein folding. Group II chaperonins use their "built-in lid" to close their central folding chamber. Here we report the structure of an archaeal group II chaperonin in its prehydrolysis ATP-bound state at subnanometer resolution using single particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). Structural comparison of Mm-cpn in ATP-free, ATP-bound, and ATP-hydrolysis states reveals that ATP binding alone causes the chaperonin to close slightly with a ∼45° counterclockwise rotation of the apical domain. The subsequent ATP hydrolysis drives each subunit to rock toward the folding chamber and to close the lid completely. These motions are attributable to the local interactions of specific active site residues with the nucleotide, the tight couplings between the apical and intermediate domains within the subunit, and the aligned interactions between two subunits across the rings. This mechanism of structural changes in response to ATP is entirely different from those found in group I chaperonins.
履歴
登録2011年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_imaging_optics / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5258
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lidless D386A Mm-cpn variant
B: Lidless D386A Mm-cpn variant
C: Lidless D386A Mm-cpn variant
D: Lidless D386A Mm-cpn variant
E: Lidless D386A Mm-cpn variant
F: Lidless D386A Mm-cpn variant
G: Lidless D386A Mm-cpn variant
H: Lidless D386A Mm-cpn variant
I: Lidless D386A Mm-cpn variant
J: Lidless D386A Mm-cpn variant
K: Lidless D386A Mm-cpn variant
L: Lidless D386A Mm-cpn variant
M: Lidless D386A Mm-cpn variant
N: Lidless D386A Mm-cpn variant
O: Lidless D386A Mm-cpn variant
P: Lidless D386A Mm-cpn variant


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)841,19216
ポリマ－841,19216
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: D8 (2回x8回 2面回転対称))

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要素

#1: タンパク質
Lidless D386A Mm-cpn variant


分子量: 52574.527 Da / 分子数: 16 / 断片: Lidless Mm-cpn / 変異: D386A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanococcus maripaludis (古細菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q877G8
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE LIDLESS MM-CPN IS A MUTANT THAT THE SEQUENCE (I241-K267) HAS BEEN REPLACED ...AUTHORS STATE THAT THE LIDLESS MM-CPN IS A MUTANT THAT THE SEQUENCE (I241-K267) HAS BEEN REPLACED BY A SHORT LINKER (ETASE)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Lidless D386A Mm-cpn variant / タイプ: COMPLEX / 詳細: Methanococcus maripaludis chaperonin
分子量値: 1 MDa / 実験値: NO
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 2200FS / 日付: 2009年9月8日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 80000 X / 倍率（補正後）: 112000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Gatan side entry / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター 上限: 10 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: EMAN / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: Each CCD image
対称性点対称性: D8 (2回x8回 2面回転対称)
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 12761 / 対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数58591 0 0 0 58591

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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