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万見
- PDB-3iz4: Modified E. coli tmRNA in the resume state with the tRNA-like dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iz4
タイトルModified E. coli tmRNA in the resume state with the tRNA-like domain in the ribosomal P site interacting with the SmpB
要素
  • Modified E. coli transfer-messenger RNA
  • SsrA-binding protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / transfer-messenger RNA / trans-translation / RNA / molecular mimicry / pseudo-knots / tRNA-like domain / mRNA-like domain / MS2 / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-translation / rRNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
SsrA-binding protein / SsrA-binding protein, conserved site / Small protein B / SmpB protein / SsrA-binding protein.
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / SsrA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.6 Å
データ登録者Hashem, Y. / Fu, J. / Frank, J.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2010
タイトル: Visualizing the transfer-messenger RNA as the ribosome resumes translation.
著者: Jie Fu / Yaser Hashem / Iwona Wower / Jianlin Lei / Hstau Y Liao / Christian Zwieb / Jacek Wower / Joachim Frank /
要旨: Bacterial ribosomes stalled by truncated mRNAs are rescued by transfer-messenger RNA (tmRNA), a dual-function molecule that contains a tRNA-like domain (TLD) and an internal open reading frame (ORF). ...Bacterial ribosomes stalled by truncated mRNAs are rescued by transfer-messenger RNA (tmRNA), a dual-function molecule that contains a tRNA-like domain (TLD) and an internal open reading frame (ORF). Occupying the empty A site with its TLD, the tmRNA enters the ribosome with the help of elongation factor Tu and a protein factor called small protein B (SmpB), and switches the translation to its own ORF. In this study, using cryo-electron microscopy, we obtained the first structure of an in vivo-formed complex containing ribosome and the tmRNA at the point where the TLD is accommodated into the ribosomal P site. We show that tmRNA maintains a stable 'arc and fork' structure on the ribosome when its TLD moves to the ribosomal P site and translation resumes on its ORF. Based on the density map, we built an atomic model, which suggests that SmpB interacts with the five nucleotides immediately upstream of the resume codon, thereby determining the correct selection of the reading frame on the ORF of tmRNA.
履歴
登録2010年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5234
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5234
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Modified E. coli transfer-messenger RNA
B: SsrA-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,7422
ポリマ－135,7422
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: RNA鎖 Modified E. coli transfer-messenger RNA


分子量: 121695.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MS2-tmRNA (H8), a variant of E. coli tmRNAH8 that can bind the coat protein from MS2 bacteriophage, was constructed by PCR-directed mutagenesis.
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 SsrA-binding protein


分子量: 14046.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8RR57
配列の詳細THE MODEL IS BASED ON THE CRYO-EM MAP OBTAINED FROM E. COLI. THE CHAIN B OF THE MODEL CONTAINS THE ...THE MODEL IS BASED ON THE CRYO-EM MAP OBTAINED FROM E. COLI. THE CHAIN B OF THE MODEL CONTAINS THE SEQUENCE FROM T. THERMOPHILUS.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Modified transfer-messenger RNA bound to the ribosomal P site
タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: Polymix buffer / pH: 7.5 / 詳細: Polymix buffer
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細: Vitrification done with vitrobot plunging into liquid ethane.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 100000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: CARTRIDGE
撮影電子線照射量: 24 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1NAMDモデルフィッティング
2VMDモデルフィッティング
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: Volume
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: reference-based projection / 解像度: 13.6 Å / 粒子像の数: 20873 / ピクセルサイズ（公称値）: 3 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 3 Å / 倍率補正: 100000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: METHOD--molecular dynamic flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--molecular dynamic flexible fitting
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数965 8053 0 0 9018

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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