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- PDB-3iyw: West Nile virus in complex with Fab fragments of MAb CR4354 (fitt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iyw
タイトルWest Nile virus in complex with Fab fragments of MAb CR4354 (fitted coordinates of envelope proteins and Fab fragments of one icosahedral ASU)
要素
  • CR4354 Fab fragment X1, heavy chain H
  • CR4354 Fab fragment X1, light chain L
  • Envelope glycoprotein
キーワードVIRUS / virus-antibody complex / neutralizing Fab fragment / flavivirus / West Nile Virus / envelope protein / icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A ...Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種West Nile virus (西ナイルウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.7 Å
データ登録者Rossmann, M.G. / Kaufmann, B.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: Neutralization of West Nile virus by cross-linking of its surface proteins with Fab fragments of the human monoclonal antibody CR4354.
著者: Bärbel Kaufmann / Matthew R Vogt / Jaap Goudsmit / Heather A Holdaway / Anastasia A Aksyuk / Paul R Chipman / Richard J Kuhn / Michael S Diamond / Michael G Rossmann /
要旨: Many flaviviruses are significant human pathogens, with the humoral immune response playing an essential role in restricting infection and disease. CR4354, a human monoclonal antibody isolated from a ...Many flaviviruses are significant human pathogens, with the humoral immune response playing an essential role in restricting infection and disease. CR4354, a human monoclonal antibody isolated from a patient, neutralizes West Nile virus (WNV) infection at a postattachment stage in the viral life-cycle. Here, we determined the structure of WNV complexed with Fab fragments of CR4354 using cryoelectron microscopy. The outer glycoprotein shell of a mature WNV particle is formed by 30 rafts of three homodimers of the viral surface protein E. CR4354 binds to a discontinuous epitope formed by protein segments from two neighboring E molecules, but does not cause any detectable structural disturbance on the viral surface. The epitope occurs at two independent positions within an icosahedral asymmetric unit, resulting in 120 binding sites on the viral surface. The cross-linking of the six E monomers within one raft by four CR4354 Fab fragments suggests that the antibody neutralizes WNV by blocking the pH-induced rearrangement of the E protein required for virus fusion with the endosomal membrane.
履歴
登録2010年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 2.02019年12月25日Group: Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue ...entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 3.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 4.02024年3月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 4.12024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5190
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5190
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein
B: Envelope glycoprotein
C: Envelope glycoprotein
H: CR4354 Fab fragment X1, heavy chain H
L: CR4354 Fab fragment X1, light chain L
K: CR4354 Fab fragment X1, heavy chain H
M: CR4354 Fab fragment X1, light chain L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,83610
ポリマ－225,1247
非ポリマー1,7123
水00
1
A: Envelope glycoprotein
B: Envelope glycoprotein
C: Envelope glycoprotein
H: CR4354 Fab fragment X1, heavy chain H
L: CR4354 Fab fragment X1, light chain L
K: CR4354 Fab fragment X1, heavy chain H
M: CR4354 Fab fragment X1, light chain L
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,610,138600
ポリマ－13,507,441420
非ポリマー102,698180
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Envelope glycoprotein
B: Envelope glycoprotein
C: Envelope glycoprotein
H: CR4354 Fab fragment X1, heavy chain H
L: CR4354 Fab fragment X1, light chain L
K: CR4354 Fab fragment X1, heavy chain H
M: CR4354 Fab fragment X1, light chain L
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.13 MDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,134,17850
ポリマ－1,125,62035
非ポリマー8,55815
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Envelope glycoprotein
B: Envelope glycoprotein
C: Envelope glycoprotein
H: CR4354 Fab fragment X1, heavy chain H
L: CR4354 Fab fragment X1, light chain L
K: CR4354 Fab fragment X1, heavy chain H
M: CR4354 Fab fragment X1, light chain L
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.36 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,361,01460
ポリマ－1,350,74442
非ポリマー10,27018
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein


分子量: 43272.098 Da / 分子数: 3 / 断片: ectodomain of viral surface protein / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q91R02, UniProt: Q9Q6P4*PLUS
#2: 抗体 CR4354 Fab fragment X1, heavy chain H


分子量: 24745.699 Da / 分子数: 2 / 断片: Fab fragment, heavy chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): B cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): peripheral blood
#3: 抗体 CR4354 Fab fragment X1, light chain L


分子量: 22908.160 Da / 分子数: 2 / 断片: Fab fragment, light chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy- ...2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAca1-4[LFucpb1-6]DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: West Nile virus in complex with Fab fragments of MAb CR4354
タイプ: VIRUS
詳細: THE ENTRY PRESENTED HERE DOES NOT CONTAIN THE COMPLETE BIOLOGICAL ASSEMBLY. COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE ...詳細: THE ENTRY PRESENTED HERE DOES NOT CONTAIN THE COMPLETE BIOLOGICAL ASSEMBLY. COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE VIRUS-FAB COMPLEX CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS GIVEN. (entry represents one icoshedral ASU containing 3 envelope E protein molecules and 2 CR4354 Fab fragments)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 8 / 詳細: 12mM Tris-HCl, 120mM NaCl, 1mM EDTA
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 12mM Tris-HCl, 120mM NaCl, 1mM EDTA
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
手法: A small vial of ethane is placed inside a larger liquid nitrogen reservoir. The grid holding a few microliters of the sample is held in place at the bottom of a plunger by the means of fine ...手法: A small vial of ethane is placed inside a larger liquid nitrogen reservoir. The grid holding a few microliters of the sample is held in place at the bottom of a plunger by the means of fine tweezers. Once the ethane in the vial is completely frozen, it needs to be slightly melted. When the liquid ethane is ready, a piece of filter paper is then pressed against the sample to blot of excess buffer, sufficient to leave a thin layer on the grid. After a predetermined time, the filter paper is removed, and the plunger is allowed to drop into the liquid ethane. Once the grid enters the liquid ethane, the sample is rapidly frozen, and the grid is transferred under liquid nitrogen to a storage box immersed liquid nitrogen for later use in the microscope.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2009年9月9日 / 詳細: low dose imaging
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / 倍率（補正後）: 47244 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3530 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1450 nm / 非点収差: live FFT at 200K magnification / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 温度: 98 K / 傾斜角・最大: -9999 ° / 傾斜角・最小: -9999 °
撮影電子線照射量: 22 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンサンプリングサイズ: 6.35 µm / 詳細: scanned images binned 2x2 / デジタル画像の数: 69 / Od range: 1 / Scanner model: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2Auto3DEM３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: common lines, Fourier method / 解像度: 13.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 5006
詳細: final map includes data to 13.0 Ang resolution (FCS at about 0.2 cut-off) ( Details about the particle: The particles were selected interactively at the computer terminal. )
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間Target criteria詳細
1RIGID BODY FITREALRcritREFINEMENT PROTOCOL--rigid body DETAILS--For fitting, each E monomer was divided into two rigid bodies, DI+III (residues 1-51, 133-195, and 283-400) and DII (residues other than DI+III).
2RIGID BODY FITREALRcritREFINEMENT PROTOCOL--rigid body DETAILS--The CR4354 was divided into two rigid bodies for fitting, the variable domain (residues L1-L115 and H1-H123, or residues M1-M115 and K1-K123) and the constant domain (residues L116-L220 and H124-H230, or residues M116-M220 and K124-K230)
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12HG0

2hg0

12HG01PDBexperimental model
23N9G

3n9g

23N9G2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15788 0 114 0 15902

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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