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- PDB-3ivt: Homocitrate Synthase Lys4 bound to 2-OG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ivt
タイトルHomocitrate Synthase Lys4 bound to 2-OG
要素Homocitrate synthase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / TIM barrel / Metalloprotein / Claisen condensation / Amino-acid biosynthesis / Lysine biosynthesis / Mitochondrion / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


homocitrate synthase / homocitrate synthase activity / lysine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / mitochondrial matrix / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Recoverin; domain 1 - #260 / : / Homocitrate synthase, fungi/archaea / : / Homocitrate synthase post-HMGL domain-like / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 2. / : / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 1. / Alpha-isopropylmalate/homocitrate synthase, conserved site / Pyruvate carboxyltransferase ...Recoverin; domain 1 - #260 / : / Homocitrate synthase, fungi/archaea / : / Homocitrate synthase post-HMGL domain-like / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 2. / : / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 1. / Alpha-isopropylmalate/homocitrate synthase, conserved site / Pyruvate carboxyltransferase / HMGL-like / Pyruvate carboxyltransferase domain. / Recoverin; domain 1 / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / Homocitrate synthase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Bulfer, S.L. / Scott, E.M. / Couture, J.-F. / Pillus, L. / Trievel, R.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure and functional analysis of homocitrate synthase, an essential enzyme in lysine biosynthesis.
著者: Bulfer, S.L. / Scott, E.M. / Couture, J.F. / Pillus, L. / Trievel, R.C.
履歴
登録2009年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homocitrate synthase, mitochondrial
B: Homocitrate synthase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,9798
ポリマ－93,5102
非ポリマー4696
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11870 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area28390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.731, 133.731, 125.904
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number171
Space group name H-MP62
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

NA

21B-501-

NA

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要素

#1: タンパク質 Homocitrate synthase, mitochondrial


分子量: 46754.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: lys4, SPBC1105.02c / プラスミド: PHIS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21DE3 / 参照: UniProt: Q9Y823, homocitrate synthase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.61 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Na/KPO4, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月13日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→40 Å / Num. all: 36145 / Num. obs: 36145 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Χ2: 1.072 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.67→2.78 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 4.54 / Num. unique all: 3613 / Χ2: 1.193 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Homocitrate Synthase Lys4

解像度: 2.67→39.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 15.545 / SU ML: 0.162 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.377 / ESU R Free: 0.241 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 1795 5 %RANDOM
Rwork0.165 ---
all0.167 36145 --
obs0.167 36061 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 111.45 Å2 / Biso mean: 55.696 Å2 / Biso min: 25.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20.02 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→39.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6078 0 24 151 6253
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0226289
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4451.9558536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0975818
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.52324285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.219151029
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8991546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2999
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024768
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.22941
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.24440
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2287
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0490.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2210.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.10.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.551.54004
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.12426436
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.07732324
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4894.52091
LS精密化 シェル解像度: 2.673→2.742 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 115 -
Rwork0.276 2464 -
all-2579 -
obs--96.41 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9244-0.25580.2241.8472-0.59541.7841-0.0502-0.1061-0.0020.2361-0.0840.069-0.1446-0.0710.1342-0.0664-0.06820.087-0.10250.0507-0.0793-25.248740.678116.8576
23.23260.9966-0.662.72760.52623.372-0.20990.1318-0.3762-0.1651-0.0305-0.4070.33550.41640.2404-0.14950.0140.14640.05890.14920.0049-1.607429.8093-2.6057
31.3711-0.4439-0.40781.13490.38771.7536-0.02340.21740.0596-0.1184-0.1044-0.042-0.1402-0.07620.1278-0.1435-0.01790.0855-0.02160.0459-0.0785-22.701942.4186-16.8754
42.92920.0150.04912.5852-0.75323.7644-0.1275-0.1398-0.39720.0755-0.066-0.09380.6273-0.04830.19350.0258-0.10160.2125-0.12850.04810.0022-24.876516.02192.2312
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 300
2X-RAY DIFFRACTION2A301 - 404
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 300
4X-RAY DIFFRACTION4B301 - 405

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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