[日本語] English
万見
- PDB-3itm: Catalytic domain of hPDE2A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3itm
タイトルCatalytic domain of hPDE2A
要素cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE / ZN-binding / All-ALPHA HELICAL / cGMP / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cellular response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus / cellular response to cGMP / negative regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / heart valve development / positive regulation of vascular permeability / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / negative regulation of vascular permeability / establishment of endothelial barrier ...: / cellular response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus / cellular response to cGMP / negative regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / heart valve development / positive regulation of vascular permeability / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / negative regulation of vascular permeability / establishment of endothelial barrier / regulation of mitochondrion organization / : / 3',5'-cGMP-stimulated cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / aorta development / ventricular septum development / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase / negative regulation of receptor guanylyl cyclase signaling pathway / cGMP catabolic process / cGMP effects / phosphate ion binding / TPR domain binding / cGMP binding / monocyte differentiation / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / : / cAMP binding / synaptic membrane / cellular response to cAMP / cellular response to mechanical stimulus / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of inflammatory response / presynaptic membrane / G alpha (s) signalling events / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catalytic domain of cyclic nucleotide phosphodiesterase 4b2b / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / GAF domain ...Catalytic domain of cyclic nucleotide phosphodiesterase 4b2b / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / GAF-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Pandit, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Mechanism for the allosteric regulation of phosphodiesterase 2A deduced from the X-ray structure of a near full-length construct.
著者: Pandit, J. / Forman, M.D. / Fennell, K.F. / Dillman, K.S. / Menniti, F.S.
履歴
登録2009年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
B: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
C: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
D: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,1628
ポリマ－160,9004
非ポリマー2624
水2,936163
1
A: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2912
ポリマ－40,2251
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2912
ポリマ－40,2251
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2912
ポリマ－40,2251
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2912
ポリマ－40,2251
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
B: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,5814
ポリマ－80,4502
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3110 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area27450 Å2
手法PISA
6
C: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
D: cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,5814
ポリマ－80,4502
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3060 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area27750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.017, 108.017, 515.563
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-90-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 588 - 896 / Label seq-ID: 14 - 322

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

-
要素

#1: タンパク質
cGMP-dependent 3',5'-cyclic phosphodiesterase / Cyclic GMP-stimulated phosphodiesterase / CGS-PDE / cGSPDE


分子量: 40225.102 Da / 分子数: 4 / 断片: catalytic domain, residues 579-919 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDE2A, PDE2A 579-919
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O00408, 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Reservoir - 20% PDEG 3350, 0.2M tri-sodium citrate. Protein - 25mM Hepes pH7.5, 25mM NaCl, 2mM TCEP, 10ug/mL E-64, 1ug/mL pepstatin., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→50 Å / Num. all: 64064 / Num. obs: 54006 / % possible obs: 84.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.52 % / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 19.36
反射 シェル解像度: 2.49→2.58 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.19 / Rsym value: 0.318 / % possible all: 38.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.49→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 22.86 / SU ML: 0.248 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.641 / ESU R Free: 0.347 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28648 2756 5.1 %RANDOM
Rwork0.22686 ---
obs0.22982 51187 84.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.289 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å20.35 Å20 Å2
2--0.71 Å20 Å2
3----1.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10280 0 4 163 10447
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0330.02110523
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0291.94614188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7451243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.05223.783526
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.245151906
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1531562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.140.21532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.027930
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2460.25193
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.27203
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2313
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0940.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2740.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6891.56409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.058210095
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.14434648
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.134.54093
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1204tight positional0.090.05
2B1204tight positional0.080.05
3C1204tight positional0.090.05
4D1204tight positional0.080.05
1A1265medium positional0.660.5
2B1265medium positional0.720.5
3C1265medium positional0.790.5
4D1265medium positional0.770.5
1A1204tight thermal0.210.5
2B1204tight thermal0.180.5
3C1204tight thermal0.170.5
4D1204tight thermal0.150.5
1A1265medium thermal1.242
2B1265medium thermal1.142
3C1265medium thermal1.082
4D1265medium thermal1.042
LS精密化 シェル解像度: 2.491→2.555 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 75 -
Rwork0.33 1591 -
obs--36.38 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2396-0.15380.61812.5335-0.74483.60160.00130.37920.0775-0.26720.0408-0.0634-0.03030.2581-0.0422-0.09210.0631-0.0409-0.0737-0.0012-0.360517.831-18.98914.581
21.91630.53950.61382.28970.23563.8830.043-0.15620.09710.4245-0.00120.0777-0.23660.1408-0.0417-0.0436-0.0549-0.0223-0.12920.0423-0.3286-11.139-21.361-19.622
32.4723-0.4612-0.16234.19660.18423.6244-0.0041-0.2055-0.2625-0.1050.17930.67150.1314-0.7181-0.1752-0.1578-0.0246-0.09290.12230.1462-0.1412-1.814-52.37121.831
42.63120.59880.62912.93410.41996.50050.16220.4679-0.33760.05610.1766-0.57750.196-0.0532-0.3388-0.12050.0856-0.09980.1238-0.0716-0.09499.002-54.765-22.411
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A588 - 901
2X-RAY DIFFRACTION2B579 - 899
3X-RAY DIFFRACTION3C579 - 896
4X-RAY DIFFRACTION4D579 - 899

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る