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万見
- PDB-3it7: Crystal Structure of the LasA virulence factor from Pseudomonas a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3it7
タイトルCrystal Structure of the LasA virulence factor from Pseudomonas aeruginosa
要素Protease lasA
キーワードHYDROLASE / metallopeptidase / M23 / Beta-protein / Cell membrane / Cell outer membrane / Membrane / Metal-binding / Metalloprotease / Protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


protein transport by the Sec complex / protein secretion by the type II secretion system / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / peptidoglycan catabolic process / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M23A, B-lytic metalloendopeptidase / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L(+)-TARTARIC ACID / Protease LasA
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Spencer, J. / Murphy, L.M. / Conners, R. / Sessions, R.B. / Gamblin, S.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the LasA virulence factor from Pseudomonas aeruginosa: substrate specificity and mechanism of M23 metallopeptidases.
著者: Spencer, J. / Murphy, L.M. / Conners, R. / Sessions, R.B. / Gamblin, S.J.
履歴
登録2009年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease lasA
B: Protease lasA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6699
ポリマ－39,9622
非ポリマー7077
水7,044391
1
A: Protease lasA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3815
ポリマ－19,9811
非ポリマー4004
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protease lasA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2884
ポリマ－19,9811
非ポリマー3083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.964, 58.838, 146.438
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protease lasA / Staphylolytic protease


分子量: 19980.902 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 237-418 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1
参照: UniProt: P14789, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: sodium potassium tartrate 400mM, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.28402, 1.28348, 1.2574
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月28日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.284021
21.283481
31.25741
Reflection冗長度: 3.5 % / Av σ(I) over netI: 23.39 / 数: 109259 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 1.06 / D res high: 2.14 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 31654 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.615010010.0451.0733.8
3.664.6110010.0471.0633.7
3.23.6610010.060.9993.7
2.93.210010.0880.9773.7
2.72.910010.130.9843.6
2.542.710010.1861.0173.6
2.412.5410010.2291.0663.5
2.312.4110010.2611.1293.3
2.222.3199.510.2781.1793
2.142.229810.2991.212.6
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. obs: 32280 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Χ2: 1.027 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.14-2.223.60.132641.0631100
2.22-2.313.70.09532161.0881100
2.31-2.413.70.08632031.041100
2.41-2.543.70.07932611.0651100
2.54-2.73.70.07132171.0311100
2.7-2.93.70.0632090.9921100
2.9-3.23.70.0532220.9941100
3.2-3.663.70.04232161.0381100
3.66-4.613.70.03732310.9651100
4.61-503.70.03732411199.9

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.14→37.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / WRfactor Rfree: 0.189 / WRfactor Rwork: 0.145 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.891 / SU B: 3.684 / SU ML: 0.098 / SU R Cruickshank DPI: 0.322 / SU Rfree: 0.189 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.322 / ESU R Free: 0.189 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 882 5.1 %RANDOM
Rwork0.149 ---
obs0.151 17436 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 50.75 Å2 / Biso mean: 8.668 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→37.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2826 0 40 391 3257
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0213009
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1381.924117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4095370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.50523.014146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.98415380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2931518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212442
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4251.51839
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.82322939
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.24931170
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1354.51177
LS精密化 シェル解像度: 2.14→2.196 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.175 56 -
Rwork0.142 1231 -
all-1287 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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