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- PDB-3it2: Crystal structure of ligand-free Francisella tularensis histidine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3it2
タイトルCrystal structure of ligand-free Francisella tularensis histidine acid phosphatase
要素Acid phosphatase
キーワードHYDROLASE / Histidine Acid Phosphatase / HAP
機能・相同性Phosphoglycerate mutase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / ACETATE ION / :
機能・相同性情報
生物種Francisella tularensis subsp. holarctica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.838 Å
データ登録者Singh, H. / Felts, R.L. / Reilly, T.J. / Tanner, J.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structures of the histidine acid phosphatase from Francisella tularensis provide insight into substrate recognition.
著者: Singh, H. / Felts, R.L. / Schuermann, J.P. / Reilly, T.J. / Tanner, J.J.
履歴
登録2009年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2009年11月10日ID: 2GLB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acid phosphatase
B: Acid phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4406
ポリマ－77,2042
非ポリマー2364
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4100 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area25870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.976, 61.976, 211.716
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Acid phosphatase / Histidine acid phosphatase


分子量: 38601.996 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 17-351 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis subsp. holarctica (バクテリア)
株: LVS / 遺伝子: FTL_0031 / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q2A612, acid phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.05 - 0.2 M Bis-Tris buffer pH 5.0, 1.6 - 2.0 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.12711 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月12日
放射モノクロメーター: beamline optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12711 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.838→40.249 Å / Num. obs: 67426 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.43 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Χ2: 0.95 / Net I/σ(I): 10 / Scaling rejects: 1749
反射 シェル解像度: 1.838→1.92 Å / 冗長度: 2.76 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. measured all: 18710 / Num. unique all: 6782 / Χ2: 0.7 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.7Ldata processing
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3IT1

3it1


解像度: 1.838→40.249 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.834 / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3388 5.03 %based on test set used for refinement of the tartrate complex of this enzyme
Rwork0.203 ---
obs0.204 67404 97.64 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.386 Å2 / ksol: 0.369 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 87.93 Å2 / Biso mean: 33.077 Å2 / Biso min: 13.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.838→40.249 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5042 0 16 283 5341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065227
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8867116
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062799
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004919
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4181868
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.838-1.8640.3191000.2641840194067
1.864-1.8920.2661370.2312701283899
1.892-1.9220.2851390.21727172856100
1.922-1.9530.2571390.22627652904100
1.953-1.9870.2741470.21427192866100
1.987-2.0230.2721470.21226722819100
2.023-2.0620.271440.20827572901100
2.062-2.1040.2521380.2122680281899
2.104-2.150.221580.2022732289099
2.15-2.20.2231340.1922719285399
2.2-2.2550.231470.1912664281199
2.255-2.3160.2051380.1912718285699
2.316-2.3840.2251480.2012719286798
2.384-2.4610.2491450.2042651279699
2.461-2.5490.261370.2172712284999
2.549-2.6510.261370.2192711284899
2.651-2.7710.2371430.2092684282799
2.771-2.9170.2431610.2112689285099
2.917-3.10.2081290.2052719284898
3.1-3.3390.2181540.2042655280999
3.339-3.6750.2541540.1962716287099
3.675-4.2070.191310.1812749288099
4.207-5.2980.1721480.1642711285999
5.298-40.2580.1891330.1922616274995
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6069-0.0119-0.8070.76240.26690.9574-0.0231-0.0958-0.06990.01030.0689-0.0787-0.01490.3244-0.04840.1579-0.01360.00330.3183-0.03950.122110.124916.3832-1.3248
20.7588-0.0551-0.29530.65410.77240.89830.073-0.00830.0832-0.0924-0.01970.0555-0.30970.0195-0.05520.3135-0.0170.0370.1589-0.00950.1209-14.606141.20151.2089
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA6 - 334
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB6 - 334

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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