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- PDB-3ipk: Crystal Structure of A3VP1 of AgI/II of Streptococcus mutans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ipk
タイトルCrystal Structure of A3VP1 of AgI/II of Streptococcus mutans
要素AgI/II
キーワードCELL ADHESION / alpha helix / PPII helix / supersandwich fold / surface adhesin / Cell wall / Peptidoglycan-anchor
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / membrane fusion / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2200 / Major cell-surface adhesin PAc / Major cell-surface adhesin PAc / Cell surface antigen I/II A repeat / Streptococcal surface antigen repeat / Streptococcus antigen I/II alanine-rich (Ag I/II A) repeat profile. / Glucan-binding protein C/Surface antigen I/II, V-domain / Glucan-binding protein C/Surface antigen I/II, V-domain superfamily / Glucan-binding protein C / Cross-wall-targeting lipoprotein motif ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2200 / Major cell-surface adhesin PAc / Major cell-surface adhesin PAc / Cell surface antigen I/II A repeat / Streptococcal surface antigen repeat / Streptococcus antigen I/II alanine-rich (Ag I/II A) repeat profile. / Glucan-binding protein C/Surface antigen I/II, V-domain / Glucan-binding protein C/Surface antigen I/II, V-domain superfamily / Glucan-binding protein C / Cross-wall-targeting lipoprotein motif / Adhesin isopeptide-forming adherence domain / Cell surface antigen, C-terminal / Antigen I/II, N-terminal / Cell surface antigen C-terminus / Cell surface antigen I/II C2 terminal domain / Adhesin P1 N-terminal domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
phenylmethanesulfonic acid / PA / Surface protein adhesin
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Larson, M.R. / Rajashankar, K.R. / Patel, M. / Robinette, R. / Crowley, P. / Michalek, S.M. / Brady, L.J. / Deivanayagam, C.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Elongated fibrillar structure of a streptococcal adhesin assembled by the high-affinity association of alpha- and PPII-helices.
著者: Larson, M.R. / Rajashankar, K.R. / Patel, M.H. / Robinette, R.A. / Crowley, P.J. / Michalek, S. / Brady, L.J. / Deivanayagam, C.
履歴
登録2009年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AgI/II
B: AgI/II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,5218
ポリマ－108,9052
非ポリマー6176
水18,1951010
1
A: AgI/II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7614
ポリマ－54,4521
非ポリマー3083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: AgI/II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7614
ポリマ－54,4521
非ポリマー3083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.031, 164.146, 67.733
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 AgI/II / PA


分子量: 54452.324 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 386-874 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
遺伝子: pa / プラスミド: pMBP-A1VP1-his / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A8R5D9, UniProt: C9E3B4*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PMS / phenylmethanesulfonic acid / ベンゼンメタンスルホン酸


分子量: 172.202 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8O3S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1010 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ACCORDING TO THE AUTHORS THE CONFLICTS AT RESIDUES 398 AND 782 ARE DUE TO STRAIN VARIATION. THE ...ACCORDING TO THE AUTHORS THE CONFLICTS AT RESIDUES 398 AND 782 ARE DUE TO STRAIN VARIATION. THE DEPOSITED SEQUENCE IS FROM THE NG8 STRAIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 30% MME PEG 2000, 0.2M Ammonium sulfate, 0.05M Sodium cacodylate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→50 Å / Num. obs: 66337 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 7.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 29.3
反射 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.182 / Mean I/σ(I) obs: 8.88 / Num. unique all: 6271 / Rsym value: 0.182 / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化開始モデル: PDB entry 1JMM

1jmm


解像度: 2.04→42.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 62608.54 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 6637 10.1 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.181 65452 94.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.4909 Å2 / ksol: 0.328094 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.88 Å20 Å20.03 Å2
2--4.55 Å20 Å2
3----0.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.04 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→42.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7520 0 34 1010 8564
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 722 10.4 %
Rwork0.182 6212 -
obs--56.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4PMS_par.txtPMS_top.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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