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万見
- PDB-3ios: Structure of MTB dsbF in its mixed oxidized and reduced forms -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ios
タイトルStructure of MTB dsbF in its mixed oxidized and reduced forms
要素Disulfide bond forming protein (DsbF)
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin fold / disulfide bond forming protein / isomerase / Lipoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


thiol oxidase activity / antioxidant activity
類似検索 - 分子機能
: / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...: / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Soluble secreted antigen MPT53
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Chim, N. / Goulding, C.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: An extracellular disulfide bond forming protein (DsbF) from Mycobacterium tuberculosis: structural, biochemical, and gene expression analysis.
著者: Chim, N. / Riley, R. / The, J. / Im, S. / Segelke, B. / Lekin, T. / Yu, M. / Hung, L.W. / Terwilliger, T. / Whitelegge, J.P. / Goulding, C.W.
履歴
登録2009年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
置き換え2017年8月2日ID: 1ZZO
改定 1.22017年8月2日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disulfide bond forming protein (DsbF)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4301
ポリマ－16,4301
非ポリマー00
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.12, 100.12, 30.09
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Disulfide bond forming protein (DsbF)


分子量: 16430.303 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 47-182 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: dsbF, MT1716, Rv1677 / プラスミド: PETT7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O53924
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.4 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7
詳細: 0.1 M NA malonate ph 7.0, 2.04 M NA citrate, 5% LDAO, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9786
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月20日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 23073 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 40.68
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.597 / Mean I/σ(I) obs: 3.85 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
EPMR位相決定
SHELXL精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: AB INITIO
開始モデル: PDB ENTRY 1LU4

1lu4


解像度: 1.6→10 Å / Num. parameters: 10398 / Num. restraintsaints: 13025 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 2036 -RANDOM
Rwork0.144 ---
obs0.144 16851 90 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 233 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1130
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1025 0 0 108 1133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.049
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.051
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.003
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.06
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.094

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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