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万見
- PDB-3io2: Crystal structure of the Taz2 domain of p300 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3io2
タイトルCrystal structure of the Taz2 domain of p300
要素Histone acetyltransferase p300
キーワードTRANSFERASE / p300 / Metal-binding / Transcription / Zinc-finger / Bromodomain / Cell cycle / Citrullination / Disease mutation / Host-virus interaction / Methylation / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation ...behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone H2B acetyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / thigmotaxis / protein propionyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / positive regulation of TORC2 signaling / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / cellular response to L-leucine / histone H3 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / protein N-acetyltransferase activity / acetylation-dependent protein binding / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / NGF-stimulated transcription / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / Polo-like kinase mediated events / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / TGFBR3 expression / positive regulation by host of viral transcription / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Nuclear events mediated by NFE2L2 / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / face morphogenesis / Regulation of NFE2L2 gene expression / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / platelet formation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of glycolytic process / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / megakaryocyte development / protein-lysine-acetyltransferase activity / STAT family protein binding / nuclear androgen receptor binding / acyltransferase activity / protein acetylation / Formation of paraxial mesoderm / histone acetyltransferase activity / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / acetyltransferase activity / PI5P Regulates TP53 Acetylation / FOXO-mediated transcription of cell death genes / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / fat cell differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Zygotic genome activation (ZGA) / RUNX3 regulates p14-ARF / histone acetyltransferase complex / canonical NF-kappaB signal transduction / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of gluconeogenesis / NF-kappaB binding / cellular response to nutrient levels / somitogenesis / negative regulation of protein-containing complex assembly / pre-mRNA intronic binding / Attenuation phase / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / skeletal muscle tissue development / regulation of cellular response to heat
類似検索 - 分子機能
CREB-binding Protein; Chain A / TAZ domain / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP ...CREB-binding Protein; Chain A / TAZ domain / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase p300
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Miller, M. / Dauter, Z. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: Structure of the Taz2 domain of p300: insights into ligand binding.
著者: Miller, M. / Dauter, Z. / Cherry, S. / Tropea, J.E. / Wlodawer, A.
履歴
登録2009年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32015年5月27日Group: Refinement description
改定 1.42016年7月13日Group: Refinement description
改定 1.52021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase p300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5698
ポリマ－12,9881
非ポリマー5807
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)155.270, 155.270, 155.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number214
Space group name H-MI4132

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase p300 / p300 HAT / E1A-associated protein p300


分子量: 12988.379 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1723-1836 / 変異: C1738A, C1746A, C1789A, C1790A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EP300, P300 / プラスミド: CodonPlus (DE3)-RIL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q09472, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.004325 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.514763 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.3
詳細: Protein solution: 30 mg/ml Taz2, 25 mM MES pH 6.3, 100 mM NaCl, 6% glycerol, 10% TCEP. Precipitating solution: 3.2 M AMS in MES buffer pH 6.0, 10 % ethylene glycol. Both solutions mixed 1:1 ...詳細: Protein solution: 30 mg/ml Taz2, 25 mM MES pH 6.3, 100 mM NaCl, 6% glycerol, 10% TCEP. Precipitating solution: 3.2 M AMS in MES buffer pH 6.0, 10 % ethylene glycol. Both solutions mixed 1:1 and kept under oil, Microbatch, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.2827 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 double, sagitally focusing / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2827 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 11355 / Num. obs: 11355 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 60.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.647 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1108 / Rsym value: 0.647 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
HKL-3000位相決定
REFMAC5.4.0077精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→28.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 13.234 / SU ML: 0.131 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.175 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23639 543 4.8 %RANDOM
Rwork0.20646 ---
obs0.20802 10795 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.012 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→28.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数859 0 23 31 913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.021886
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.21.9741185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.75108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.322.7540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.715179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.91511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1560.2126
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021640
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8653545
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it55873
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.66341
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it11.28312
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.566 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 49 -
Rwork0.274 758 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.3661-0.9209-0.11524.07520.2684.87780.18910.29260.6769-0.267-0.19140.0392-0.274-0.02890.00230.20520.05990.08690.2678-0.02740.183323.042895.801494.1824
29.6097-3.88330.94635.6596-0.98633.1227-0.04130.2006-0.6671-0.1332-0.03120.43770.4403-0.1180.07250.29120.03420.04130.3193-0.07220.024730.030380.702389.1321
34.8304-1.6471-2.68122.9428-0.57586.4708-0.1454-0.30680.51030.420.28250.15230.16370.4475-0.13710.27050.08580.04410.3039-0.0930.078130.258988.6236100.7494
45.19131.97825.75090.89391.75749.28310.25820.1701-0.1008-0.0191-0.1433-0.2083-0.03440.1988-0.11490.33760.0650.03650.2738-0.09070.061444.557783.2487115.6569
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1730 - 1747
2X-RAY DIFFRACTION2A1759 - 1770
3X-RAY DIFFRACTION3A1781 - 1794
4X-RAY DIFFRACTION4A1804 - 1833

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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