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万見
- PDB-3ikk: Crystal structure analysis of msp domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ikk
タイトルCrystal structure analysis of msp domain
要素Vesicle-associated membrane protein-associated protein B/C
キーワードMEMBRANE PROTEIN / VAPB MSP / Alternative splicing / Amyotrophic lateral sclerosis / Cell membrane / Coiled coil / Disease mutation / Host-virus interaction / Membrane / Neurodegeneration / Phosphoprotein / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / endoplasmic reticulum membrane organization / FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / modulation by host of viral RNA genome replication / suppression of viral release by host / COPII-coated vesicle budding / negative regulation by host of viral genome replication / positive regulation by host of viral genome replication / Sphingolipid de novo biosynthesis ...negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / endoplasmic reticulum membrane organization / FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / modulation by host of viral RNA genome replication / suppression of viral release by host / COPII-coated vesicle budding / negative regulation by host of viral genome replication / positive regulation by host of viral genome replication / Sphingolipid de novo biosynthesis / cholesterol transport / endoplasmic reticulum organization / RHOD GTPase cycle / beta-tubulin binding / IRE1-mediated unfolded protein response / RHOC GTPase cycle / viral release from host cell / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / positive regulation of viral genome replication / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum unfolded protein response / intracellular calcium ion homeostasis / microtubule binding / cadherin binding / protein heterodimerization activity / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vesicle-associated membrane-protein-associated protein / Major sperm protein (MSP) domain / MSP (Major sperm protein) domain / Major sperm protein (MSP) domain profile. / PapD-like superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicle-associated membrane protein-associated protein B/C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Shi, J. / Lua, S. / Song, J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Elimination of the native structure and solubility of the hVAPB MSP domain by the Pro56Ser mutation that causes amyotrophic lateral sclerosis.
著者: Shi, J. / Lua, S. / Tong, J.S. / Song, J.
履歴
登録2009年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein-associated protein B/C
B: Vesicle-associated membrane protein-associated protein B/C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7212
ポリマ－28,7212
非ポリマー00
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area14390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.024, 144.024, 34.791
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein-associated protein B/C / Human VAP-B MSP Domain / VAMP-associated protein B/C / VAMP-B/VAMP-C / VAP-B/VAP-C


分子量: 14360.489 Da / 分子数: 2 / 断片: VAPB msp domain, UNP residues 1-125 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UNQ484/PRO983, VAPB / プラスミド: PET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O95292
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 200mM Ammonium acetate, 25% PEG3350, 0.1M Tril-HCl, pH7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.137
反射解像度: 2.5→72 Å / Num. all: 9306 / Num. obs: 9305 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.41 % / Biso Wilson estimate: 25.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.3024 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 8.64
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 14.99 % / Rmerge(I) obs: 0.8953 / Mean I/σ(I) obs: 1.29 / Num. unique all: 927 / Rsym value: 0.776 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX精密化
PROTEUM PLUSPLUSデータ削減
PROTEUM PLUSPLUSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Z9L

1z9l


解像度: 2.5→41.576 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.12 / 位相誤差: 31.21 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2655 935 10.33 %RANDOM
Rwork0.2068 ---
obs0.2129 9055 97.31 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.517 Å2 / ksol: 0.369 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.2979 Å20 Å20 Å2
2--7.2979 Å20 Å2
3----14.5958 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→41.576 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1984 0 0 73 2057
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082027
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2692738
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.661776
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076306
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008356
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5015-2.63340.31281250.2638107281
2.6334-2.79830.32911230.2285113185
2.7983-3.01430.27481300.233116088
3.0143-3.31750.30381320.2041118589
3.3175-3.79730.28731310.193120890
3.7973-4.78310.22691380.1824119390
4.7831-41.58190.22131320.206118290

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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