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万見
- PDB-3ikg: Structure-Based Design of Novel PIN1 Inhibitors (I) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ikg
タイトルStructure-Based Design of Novel PIN1 Inhibitors (I)
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードISOMERASE / SBDD / PPIase / Cell cycle / Small Molecule / Nucleus / Phosphoprotein / Rotamase / PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / postsynaptic cytosol / negative regulation of protein binding / Rho protein signal transduction / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / regulation of cytokinesis / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ISG15 antiviral mechanism / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / beta-catenin binding / regulation of protein stability / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / tau protein binding / positive regulation of protein phosphorylation / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of gene expression / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cellular response to hypoxia / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / Chitinase A; domain 3 ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / Chitinase A; domain 3 / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-J8Z / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Parge, H. / Ferre, R.A. / Greasley, S. / Matthews, D.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Structure-based design of novel human Pin1 inhibitors (I).
著者: Guo, C. / Hou, X. / Dong, L. / Dagostino, E. / Greasley, S. / Ferre, R. / Marakovits, J. / Johnson, M.C. / Matthews, D. / Mroczkowski, B. / Parge, H. / Vanarsdale, T. / Popoff, I. / Piraino, ...著者: Guo, C. / Hou, X. / Dong, L. / Dagostino, E. / Greasley, S. / Ferre, R. / Marakovits, J. / Johnson, M.C. / Matthews, D. / Mroczkowski, B. / Parge, H. / Vanarsdale, T. / Popoff, I. / Piraino, J. / Margosiak, S. / Thomson, J. / Los, G. / Murray, B.W.
履歴
登録2009年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年3月30日Group: Other
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1314
ポリマ－27,3242
非ポリマー8072
水3,009167
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0662
ポリマ－13,6621
非ポリマー4031
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0662
ポリマ－13,6621
非ポリマー4031
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.255, 36.530, 51.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-205-

HOH

21A-232-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Rotamase Pin1 / PPIase Pin1


分子量: 13662.197 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 45-163, PIN1 PPIASE DOMAIN / 変異: K77Q,K82Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-J8Z / (2R)-2-[(1-benzothiophen-2-ylcarbonyl)amino]-3-(3-methylphenyl)propyl phosphate


分子量: 403.389 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H18NO5PS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.35 %
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2M ammonium sulfate, 0.9M Na Citrate, 5mM TCEP, 100mM HEPES: Compound @ 500uM soaked into apo crystal for 60hrs. , pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 286K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月20日 / 詳細: OSMIC BLUE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→10 Å / Num. all: 18140 / Num. obs: 18140 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.39 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.86→1.93 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.404 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 1684 / Rsym value: 0.404 / % possible all: 91.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 3IK8 Apo PPIase K7782Q

3ik8


解像度: 1.86→10 Å / Num. parameters: 8007 / Num. restraintsaints: 7470 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rwork0.2062 ---
all0.2062 18140 --
obs0.2062 18140 99.6 %-
Rfree---None selected
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2001
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1781 0 54 167 2002
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0255
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.019
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.076
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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