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万見
- PDB-3ifk: Crystal Structure Of Calcium-Saturated Calmodulin N-terminal Doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ifk
タイトルCrystal Structure Of Calcium-Saturated Calmodulin N-terminal Domain Fragment, Residues 1-90
要素CALMODULIN
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CALMODULIN / EF HAND MOTIF / N-TERMINAL DOMAIN / N-DOMAIN / RESIDUES 1-90 / METHYLATION / PHOSPHORYLATION / Isopeptide bond / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / : / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / : / : ...regulation of store-operated calcium channel activity / : / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / : / : / : / transporter inhibitor activity / : / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / response to corticosterone / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / calcineurin-mediated signaling / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / adenylate cyclase binding / protein phosphatase activator activity / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / catalytic complex / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / activation of adenylate cyclase activity / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / cellular response to interferon-beta / enzyme regulator activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / regulation of heart rate / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / spindle microtubule / sarcomere / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium channel regulator activity / calcium-mediated signaling / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / spindle pole / disordered domain specific binding / calcium-dependent protein binding / protein autophosphorylation / myelin sheath / synaptic vesicle membrane / growth cone / sperm midpiece / vesicle / transmembrane transporter binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / calcium ion binding / centrosome / protein kinase binding / chromatin / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Witt, T.J. / Newman, R.A. / Shea, M.A.
引用ジャーナル: Methods Enzymol. / 年: 2009
タイトル: Thermodynamics and conformational change governing domain-domain interactions of calmodulin.
著者: O'Donnell, S.E. / Newman, R.A. / Witt, T.J. / Hultman, R. / Froehlig, J.R. / Christensen, A.P. / Shea, M.A.
履歴
登録2009年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
B: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4896
ポリマ－20,3282
非ポリマー1604
水1,02757
1
A: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2443
ポリマ－10,1641
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2443
ポリマ－10,1641
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.285, 58.851, 67.115
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CALMODULIN / CAM


分子量: 10164.141 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN FRAGMENT, RESIDUES 1-90 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, Calm2, Cam2, Camb, Calm3, Cam3, Camc
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): LYS-S / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20% PEG8000, 5mM calcium-chloride, 100mM citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月16日
放射モノクロメーター: Si(111) double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→67.12 Å / Num. all: 16668 / Num. obs: 16668 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.03→2.08 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JDirectorデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.03→67.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 4.991 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29314 740 5 %RANDOM
Rwork0.2372 ---
obs0.2401 13953 99.9 %-
all-13983 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.118 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å20 Å2
2---0.64 Å20 Å2
3---0.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→67.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1368 0 4 57 1429
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0221382
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3721.9721854
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8835172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.88826.84276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.29515264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.151156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2140.2206
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021050
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3110.21121
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3540.21040
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1670.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3470.298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1590.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.471.5877
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.19321382
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8813539
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.0434.5472
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.083 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 55 -
Rwork0.254 976 -
obs--99.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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