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- PDB-3iar: The crystal structure of human adenosine deaminase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iar
タイトルThe crystal structure of human adenosine deaminase
要素Adenosine deaminase
キーワードHYDROLASE / deaminase / adenosine deaminase / adenosine / purine metabolism / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Disease mutation / Hereditary hemolytic anemia / Nucleotide metabolism / SCID
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleotide salvage / Defective ADA disrupts (deoxy)adenosine deamination / mature B cell apoptotic process / xanthine biosynthetic process / negative regulation of penile erection / negative regulation of mucus secretion / penile erection / positive regulation of germinal center formation / negative regulation of adenosine receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle lumen ...purine nucleotide salvage / Defective ADA disrupts (deoxy)adenosine deamination / mature B cell apoptotic process / xanthine biosynthetic process / negative regulation of penile erection / negative regulation of mucus secretion / penile erection / positive regulation of germinal center formation / negative regulation of adenosine receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle lumen / inosine biosynthetic process / 2'-deoxyadenosine deaminase activity / amide catabolic process / adenosine deaminase / germinal center B cell differentiation / purine-containing compound salvage / adenosine catabolic process / adenosine deaminase activity / deaminase activity / hypoxanthine salvage / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / AMP catabolic process / adenosine metabolic process / positive regulation of T cell differentiation in thymus / dATP catabolic process / mucus secretion / Ribavirin ADME / negative regulation of leukocyte migration / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / allantoin metabolic process / embryonic digestive tract development / trophectodermal cell differentiation / response to purine-containing compound / GMP salvage / Purine salvage / positive regulation of smooth muscle contraction / Peyer's patch development / germinal center formation / negative regulation of mature B cell apoptotic process / AMP salvage / negative regulation of thymocyte apoptotic process / anchoring junction / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of heart rate / leukocyte migration / lung alveolus development / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / thymocyte apoptotic process / B cell proliferation / smooth muscle contraction / : / positive regulation of B cell proliferation / T cell activation / positive regulation of calcium-mediated signaling / xenobiotic metabolic process / liver development / placenta development / calcium-mediated signaling / negative regulation of inflammatory response / T cell receptor signaling pathway / T cell differentiation in thymus / lysosome / response to hypoxia / cell adhesion / external side of plasma membrane / cell surface / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosine deaminase / Adenosine/AMP deaminase active site / Adenosine and AMP deaminase signature. / Adenosine deaminase domain / Adenosine deaminase / Adenosine/adenine deaminase / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3D1 / NICKEL (II) ION / NITRATE ION / Adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Ugochukwu, E. / Zhang, Y. / Hapka, E. / Yue, W.W. / Bray, J.E. / Muniz, J. / Burgess-Brown, N. / Chaikuad, A. / von Delft, F. / Bountra, C. ...Ugochukwu, E. / Zhang, Y. / Hapka, E. / Yue, W.W. / Bray, J.E. / Muniz, J. / Burgess-Brown, N. / Chaikuad, A. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Kavanagh, K.L. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of human adenosine deaminase
著者: Ugochukwu, E. / Zhang, Y. / Hapka, E. / Yue, W.W. / Bray, J.E. / Muniz, J. / Burgess-Brown, N. / Chaikuad, A. / Kavanagh, K.L. / Oppermann, U.
履歴
登録2009年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9086
ポリマ－41,3821
非ポリマー5265
水12,448691
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.070, 73.510, 76.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Adenosine deaminase / Adenosine aminohydrolase


分子量: 41381.988 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 5-363 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADA / プラスミド: pNIC-CTHF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3-pRARE2 / 参照: UniProt: P00813, adenosine deaminase

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非ポリマー , 5種, 696分子

#2: 化合物 ChemComp-3D1 / (2R,3S,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-tetrahydro-2-(hydroxymethyl)furan-3-ol / 2'-DEOXYADENOSINE / 2′-デオキシアデノシン


分子量: 251.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O3
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 691 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.84 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG 3350, 0.20M NaNO3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→29.698 Å / Num. obs: 52538 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.52→1.6 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.251 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 14424 / Rsym value: 0.251 / % possible all: 86.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1KRM

1krm


解像度: 1.52→29.698 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1849 1901 3.63 %RANDOM
Rwork0.1526 ---
obs0.1537 52324 97.29 %-
all-0 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.941 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.52→29.698 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2835 0 33 691 3559
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0143020
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5184106
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2241123
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009540
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.52-1.5580.21911050.19392765X-RAY DIFFRACTION76
1.558-1.60020.20531340.1683342X-RAY DIFFRACTION92
1.6002-1.64720.16731290.14953585X-RAY DIFFRACTION98
1.6472-1.70040.16451510.13733645X-RAY DIFFRACTION99
1.7004-1.76120.17261310.1343628X-RAY DIFFRACTION100
1.7612-1.83170.15751340.13593675X-RAY DIFFRACTION100
1.8317-1.9150.20471330.13343675X-RAY DIFFRACTION100
1.915-2.0160.17961460.12993655X-RAY DIFFRACTION100
2.016-2.14220.17431370.1283678X-RAY DIFFRACTION100
2.1422-2.30760.15981420.1243706X-RAY DIFFRACTION100
2.3076-2.53970.1661400.13413704X-RAY DIFFRACTION100
2.5397-2.90690.1641350.1363740X-RAY DIFFRACTION100
2.9069-3.66130.15131410.12893756X-RAY DIFFRACTION100
3.6613-29.70350.17071430.1363869X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1280.03340.19020.0410.00080.0419-0.01960.0749-0.0133-0.04110.0249-0.0058-0.02980.0284-0.00480.0861-0.00440.00360.082-0.0116-0.00949.27137.4552-4.6709
20.0787-0.03220.01690.1254-0.0810.01110.01490.0012-0.00460.0749-0.0198-0.0149-0.04080.00240.00810.07920.0009-0.01480.0609-0.0007-0.0258.77352.29689.4301
31.0419-0.01770.733-0.18870.04411.69560.0299-0.0331-0.12690.02750.02890.0074-0.0428-0.0962-0.06260.0703-0.0065-0.00350.03680.00790.007-1.0428-12.36619.2914
40.72380.0304-0.3652-0.20190.08770.81450.01320.0044-0.1347-0.0091-0.0072-0.0676-0.07060.008-0.00380.0857-0.02730.01390.0875-0.01550.0791-12.4473-15.79573.1508
50.244-0.0116-0.05910.1657-0.072-0.22510.01720.0314-0.012-0.0243-0.01120.0108-0.03670.014-0.00170.05610.0013-0.00660.0629-0.0156-0.0274-10.2726-0.4035-2.7503
6-0.00070.02830.03640.18220.0450.13820.0087-0.00940.00720.12160.0230.0384-0.0673-0.1546-0.03030.06140.00490.02920.08510.00020.0049-21.49767.956512.5073
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3:74)A3 - 74
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 75:196)A75 - 196
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 197:238)A197 - 238
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 239:256)A239 - 256
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 257:339)A257 - 339
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 340:362)A340 - 362

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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