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- PDB-3i85: The Crystal Structure of Human EMMPRIN N-terminal Domain 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i85
タイトルThe Crystal Structure of Human EMMPRIN N-terminal Domain 1
要素Cervical EMMPRIN
キーワードCELL ADHESION / EMMPRIN / CD147 / dimerization / beta-strand swapping
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / dendrite self-avoidance / response to mercury ion / cell-cell adhesion mediator activity / endothelial tube morphogenesis / neural retina development / Pyruvate metabolism ...Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / dendrite self-avoidance / response to mercury ion / cell-cell adhesion mediator activity / endothelial tube morphogenesis / neural retina development / Pyruvate metabolism / photoreceptor cell maintenance / Basigin interactions / Aspirin ADME / odontogenesis of dentin-containing tooth / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / D-mannose binding / decidualization / lateral plasma membrane / photoreceptor outer segment / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Integrin cell surface interactions / response to cAMP / embryo implantation / Degradation of the extracellular matrix / photoreceptor inner segment / positive regulation of endothelial cell migration / neutrophil chemotaxis / protein localization to plasma membrane / axon guidance / sarcolemma / response to peptide hormone / positive regulation of interleukin-6 production / melanosome / virus receptor activity / signaling receptor activity / basolateral plasma membrane / angiogenesis / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / endosome / cadherin binding / axon / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold ...Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Luo, J. / Gilliland, G.L.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: Structure of the EMMPRIN N-terminal domain 1: Dimerization via beta-strand swapping.
著者: Luo, J. / Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Malia, T. / Wu, S.J. / Beil, E. / Baker, A. / Swencki-Underwood, B. / Zhao, Y. / Sprenkle, J. / Dixon, K. / Sweet, R. / Gilliland, G.L.
履歴
登録2009年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32021年3月31日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cervical EMMPRIN
B: Cervical EMMPRIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1172
ポリマ－21,1172
非ポリマー00
水21612
1
A: Cervical EMMPRIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5591
ポリマ－10,5591
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cervical EMMPRIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5591
ポリマ－10,5591
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.480, 83.480, 49.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 25:44 or resseq 49:94 ) and backbone
211chain B and (resseq 25:44 or resseq 49:94 ) and backbone
112chain A and (resseq 95:102 )
212chain B and (resseq 95:102 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.293423, 0.758542, 0.581822), (0.799755, -0.5282, 0.285302), (0.523732, 0.381601, -0.761633)55.662899, -84.221199, -10.705
3given(0.273648, 0.860403, 0.429911), (0.782433, -0.459087, 0.420759), (0.559388, 0.221237, -0.798836)59.435699, -81.3843, -17.5993

-
要素

#1: タンパク質 Cervical EMMPRIN


分子量: 10558.675 Da / 分子数: 2 / 変異: A19D, N44D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: hEMMPRIN, BSG, hCG_20562 / プラスミド: pCEP4 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 器官 (発現宿主): KIDNEY / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q54A51, UniProt: P35613*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 3.2 M sodium formate, 3% MPD, 0.1 M sodium citrate, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 118 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月7日 / 詳細: Osmic VariMax Confocal
放射モノクロメーター: Osmic VariMax Confocal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→42 Å / Num. all: 7149 / Num. obs: 7149 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 18.4 % / Biso Wilson estimate: 95.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.591 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.591 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
StructureStudioデータ収集
d*TREKデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB CODE 3B5H

3b5h


解像度: 2.5→29.237 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.98 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2571 335 4.71 %
Rwork0.2273 --
obs0.2287 7117 99.69 %
all-7117 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 95.124 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 90.571 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.601 Å20 Å20 Å2
2---5.601 Å20 Å2
3---11.202 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.237 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1229 0 0 12 1241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091253
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3241696
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.637438
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.101199
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006214
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A268X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B268X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.068
21A59X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B59X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.091
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-3.14960.39441610.27663340X-RAY DIFFRACTION100
3.1496-29.23950.22931740.21283442X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined1.58452.30242.88486.13610.59236.55070.1787-0.29920.42180.2596-0.34790.59210.1287-0.23090.23450.3509-0.05680.00390.3689-0.05620.39823.4296-29.92896.6966
20.3274-1.3356-0.18214.79880.68675.5898-0.40380.2715-0.6876-0.349-0.5688-1.7738-0.14420.01160.37170.2556-0.04630.41050.4241-0.04190.7674
34.91821.79231.87390.3487-1.38813.60920.041-0.01120.20880.00030.3821-0.23181.3301-0.2757-0.60610.876-0.1837-0.45380.61470.08920.8182
45.19071.90141.05562.0897-0.37915.3089-0.1157-0.1815-0.7891-0.21890.2262-0.70620.5060.30030.03750.4732-0.04440.15330.38850.07150.6262
59.16530.540.14788.91912.3042-0.967-0.5095-0.6743-0.35570.81790.3116-1.55550.7630.512-0.07860.4863-0.1870.03570.4733-0.17630.304
精密化 TLSグループSelection details: chain B and resid 93:103

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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