[日本語] English
万見
- PDB-3i50: Crystal structure of the West Nile Virus envelope glycoprotein in... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i50
タイトルCrystal structure of the West Nile Virus envelope glycoprotein in complex with the E53 antibody Fab
要素
  • Envelope glycoprotein
  • murine heavy chain (IgG3) of E53 monoclonal antibody Fab
  • murine kappa light chain of E53 monoclonal antibody Fab
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / ANTIBODY / FAB / VIRUS / ENVELOPE / IMMUNOGLOBULIN / FUSION LOOP / Disulfide bond / Envelope protein / Membrane / Transmembrane / Virion / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A ...Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Immunoglobulins / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種West Nile virus (西ナイルウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Nybakken, G.E. / Warren, J.T. / Chen, B.R. / Nelson, C.A. / Fremont, D.H.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2009
タイトル: Structural basis for the preferential recognition of immature flaviviruses by a fusion-loop antibody.
著者: Mickaël V Cherrier / Bärbel Kaufmann / Grant E Nybakken / Shee-Mei Lok / Julia T Warren / Beverly R Chen / Christopher A Nelson / Victor A Kostyuchenko / Heather A Holdaway / Paul R Chipman ...著者: Mickaël V Cherrier / Bärbel Kaufmann / Grant E Nybakken / Shee-Mei Lok / Julia T Warren / Beverly R Chen / Christopher A Nelson / Victor A Kostyuchenko / Heather A Holdaway / Paul R Chipman / Richard J Kuhn / Michael S Diamond / Michael G Rossmann / Daved H Fremont /
要旨: Flaviviruses are a group of human pathogens causing severe encephalitic or hemorrhagic diseases that include West Nile, dengue and yellow fever viruses. Here, using X-ray crystallography we have ...Flaviviruses are a group of human pathogens causing severe encephalitic or hemorrhagic diseases that include West Nile, dengue and yellow fever viruses. Here, using X-ray crystallography we have defined the structure of the flavivirus cross-reactive antibody E53 that engages the highly conserved fusion loop of the West Nile virus envelope glycoprotein. Using cryo-electron microscopy, we also determined that E53 Fab binds preferentially to spikes in noninfectious, immature flavivirions but is unable to bind significantly to mature virions, consistent with the limited solvent exposure of the epitope. We conclude that the neutralizing impact of E53 and likely similar fusion-loop-specific antibodies depends on its binding to the frequently observed immature component of flavivirus particles. Our results elucidate how fusion-loop antibodies, which comprise a significant fraction of the humoral response against flaviviruses, can function to control infection without appreciably recognizing mature virions. As these highly cross-reactive antibodies are often weakly neutralizing they also may contribute to antibody-dependent enhancement and flavi virus pathogenesis thereby complicating development of safe and effective vaccines.
履歴
登録2009年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
E: Envelope glycoprotein
L: murine kappa light chain of E53 monoclonal antibody Fab
H: murine heavy chain (IgG3) of E53 monoclonal antibody Fab


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6593
ポリマ－89,6593
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area33310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.41, 160.14, 43.88
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein


分子量: 43416.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
株: NY 1999 / 遺伝子: ENVELOPE / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q91R02, UniProt: Q9Q6P4*PLUS
#2: 抗体 murine kappa light chain of E53 monoclonal antibody Fab


分子量: 22577.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: Balb/c / 解説: B-cell hybridoma cells / Cell: hybridoma / 遺伝子: Light chain of E53 antibody / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 murine heavy chain (IgG3) of E53 monoclonal antibody Fab


分子量: 23665.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: Balb/c / 解説: B-cell hybridoma cells / Cell: hybridoma / 遺伝子: Heavy chain of E53 antibody / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG 300, 0.1 M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.24 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.24 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50.15 Å / Num. all: 21544 / Num. obs: 21428 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.45 % / Biso Wilson estimate: 110.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 4.39 % / Rmerge(I) obs: 0.453 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2119 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.4Dデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ALS4.2.2データ収集
d*TREKデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 1.98 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.344 1026 5.11 %random
Rwork0.247 ---
obs-20060 93.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 91.349 Å2 / ksol: 0.307 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 321.43 Å2 / Biso mean: 146.439 Å2 / Biso min: 42.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--21.327 Å2-0 Å20 Å2
2---48.139 Å2-0 Å2
3---69.465 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5283 0 0 0 5283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045412
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8587344
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056834
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003926
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2221892
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
3-3.1580.41350.33423992534253484
3.158-3.3550.3861160.28825752691269189
3.355-3.6120.3951230.26426502773277393
3.612-3.9730.3751560.24927002856285694
3.973-4.5420.2831570.20428002957295798
4.542-5.70.2991720.21528823054305498
5.7-19.8580.3691670.25930283195319599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.79441.5795-0.18571.23550.18461.379-0.09210.05070.85010.2253-0.00360.59950.24450.08430.05341.03250.02270.29880.92880.23211.2649-46.039936.9635-0.4221
21.2661-0.0294-0.15221.2075-0.83390.3852-0.036-0.0671-0.2637-0.32630.07470.2840.33540.2872-0.02550.6554-0.05170.05730.65540.09340.5607-14.070355.8659-33.0326
31.5336-0.9357-0.91733.6035-1.54982.6666-0.11640.25840.1412-0.1119-0.2511-0.73790.1331-0.65520.2980.4644-0.0087-0.06220.44120.09710.28826.334587.0991-52.5027
40.4362-2.3935-0.00352.0054-3.53760.3548-0.7271-0.03681.15450.2386-0.3141-1.92580.1235-0.00010.9221.48880.0746-0.79290.8174-0.03492.490358.404795.8044-38.3054
50.6361.51872.10236.06271.37683.86980.4137-0.062-0.43210.3702-0.0813-1.46720.0826-0.3498-0.26040.39550.0193-0.24550.40360.02560.627329.730866.8675-43.8165
63.79770.4765-1.9769-1.87951.0473.6853-0.6818-0.1967-1.84212.3494-0.561-1.90430.90130.22790.88862.02550.162-0.95760.67190.23152.175150.819783.8884-27.4749
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain E and (resid 7:51 or resid 134:195 or resid 284:297))E7 - 51
2X-RAY DIFFRACTION1(chain E and (resid 7:51 or resid 134:195 or resid 284:297))E134 - 195
3X-RAY DIFFRACTION1(chain E and (resid 7:51 or resid 134:195 or resid 284:297))E284 - 297
4X-RAY DIFFRACTION2(chain E and (resid 52:133 or resid 196:283))E52 - 133
5X-RAY DIFFRACTION2(chain E and (resid 52:133 or resid 196:283))E196 - 283
6X-RAY DIFFRACTION3(chain L and resid 1:107)L1 - 107
7X-RAY DIFFRACTION4(chain L and resid 108:208)L108 - 208
8X-RAY DIFFRACTION5(chain H and resid 1:111)H1 - 111
9X-RAY DIFFRACTION6(chain H and resid 112:211)H112 - 211

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る