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万見
- PDB-3i3s: Crystal Structure of H-Ras with Thr50 replaced by Isoleucine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i3s
タイトルCrystal Structure of H-Ras with Thr50 replaced by Isoleucine
要素GTPase HRas
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPases / H-Ras / Noonan Syndrome / Cell membrane / Disease mutation / Golgi apparatus / GTP-binding / Lipoprotein / Membrane / Methylation / Nucleotide-binding / Palmitate / Prenylation / Proto-oncogene / S-nitrosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / adipose tissue development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR2 signaling / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR2 in disease / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / GRB2 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / GRB2 events in ERBB2 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / CD209 (DC-SIGN) signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of GTPase activity / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / animal organ morphogenesis / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / positive regulation of MAP kinase activity / Constitutive Signaling by EGFRvIII / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by ERBB2 ECD mutants / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Signaling by SCF-KIT / cellular response to gamma radiation / G protein activity / Regulation of RAS by GAPs / positive regulation of type II interferon production / endocytosis / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / chemotaxis / GDP binding / cellular senescence / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade / DAP12 signaling / insulin receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Gremer, L. / Dvorsky, R. / Merbitz-Zahradnik, T. / Wittinghofer, A. / Ahmadian, M.R.
引用ジャーナル: Nat.Genet. / 年: 2010
タイトル: A restricted spectrum of NRAS mutations causes Noonan syndrome.
著者: Cirstea, I.C. / Kutsche, K. / Dvorsky, R. / Gremer, L. / Carta, C. / Horn, D. / Roberts, A.E. / Lepri, F. / Merbitz-Zahradnik, T. / Konig, R. / Kratz, C.P. / Pantaleoni, F. / Dentici, M.L. / ...著者: Cirstea, I.C. / Kutsche, K. / Dvorsky, R. / Gremer, L. / Carta, C. / Horn, D. / Roberts, A.E. / Lepri, F. / Merbitz-Zahradnik, T. / Konig, R. / Kratz, C.P. / Pantaleoni, F. / Dentici, M.L. / Joshi, V.A. / Kucherlapati, R.S. / Mazzanti, L. / Mundlos, S. / Patton, M.A. / Silengo, M.C. / Rossi, C. / Zampino, G. / Digilio, C. / Stuppia, L. / Seemanova, E. / Pennacchio, L.A. / Gelb, B.D. / Dallapiccola, B. / Wittinghofer, A. / Ahmadian, M.R. / Tartaglia, M. / Zenker, M.
履歴
登録2009年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5226
ポリマ－18,8871
非ポリマー6355
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
R: GTPase HRas
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,13536
ポリマ－113,3236
非ポリマー3,81130
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
crystal symmetry operation16_544y+1/3,x-1/3,-z-1/31
crystal symmetry operation17_434x-y-2/3,-y-4/3,-z-1/31
crystal symmetry operation18_444-x-2/3,-x+y-1/3,-z-1/31
Buried area12820 Å2
ΔGint-227 kcal/mol
Surface area41370 Å2
手法PISA
3
R: GTPase HRas
ヘテロ分子

R: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,04512
ポリマ－37,7742
非ポリマー1,27010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_544y+1/3,x-1/3,-z-1/31
Buried area3180 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area14880 Å2
手法PISA
4
R: GTPase HRas
ヘテロ分子

R: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,04512
ポリマ－37,7742
非ポリマー1,27010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation18_444-x-2/3,-x+y-1/3,-z-1/31
Buried area3260 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area14600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.210, 89.210, 134.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11R-170-

MG

21R-171-

MG

31R-260-

HOH

41R-271-

HOH

51R-273-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / Transforming protein p21 / p21ras / H-Ras-1 / c-H-ras / Ha-Ras / GTPase HRas / N-terminally processed


分子量: 18887.246 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-166 / 変異: T50I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.08 %
結晶化温度: 285 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 17% PEG 6000, 200 mM CaCl2, pH 7.5, hanging drop, temperature 285K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9998 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→99 Å / Num. all: 44436 / Num. obs: 44357 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 21.869 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 25.36
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.36-1.40.2954.616391365399.9
1.4-1.50.2268.861991753799.9
1.5-1.60.12914.7489205792100
1.6-1.80.07822.1686438071100
1.8-20.05131.344198517099.9
2-2.30.04835.2405644798100
2.3-2.60.05135.6236632849100
2.6-30.04240.818749222699.9
3-3.50.03745.713568156799.4
3.5-40.03961.21210388299.7
4-50.03272.81197787399.3
5-70.02571.3495960599.5
7-100.02671.9175323097
10-150.02368.45127783.7
15-250.02560.61272369.7
250.03657.215430.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5P21

5p21


解像度: 1.36→30.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 1.375 / SU ML: 0.026 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.055 / ESU R Free: 0.05 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.178 2218 5 %RANDOM
Rwork0.159 ---
obs0.16 44353 100 %-
all-44436 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 42.05 Å2 / Biso mean: 18.969 Å2 / Biso min: 7.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.02 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.36→30.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1320 0 36 102 1458
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221639
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021105
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5391.982254
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93932710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6935217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.9824.39691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.33215299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9621515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021885
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02338
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2820.2318
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2150.21130
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.2742
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.2838
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.280
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.050.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5670.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2470.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4190.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0560.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3111.51013
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4781.5390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.87421575
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4263737
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2894.5661
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.22533028
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.4123106
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.49832696
LS精密化 シェル解像度: 1.36→1.395 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.201 164 -
Rwork0.161 3113 -
all-3277 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.7361 Å / Origin y: -21.1472 Å / Origin z: -31.657 Å
111213212223313233
T-0.0302 Å2-0.0097 Å2-0.0106 Å2--0.0109 Å2-0.0039 Å2---0.0354 Å2
L0.7606 °2-0.1971 °2-0.2665 °2-1.1527 °20.0608 °2--0.5163 °2
S0.0489 Å °-0.0531 Å °-0.0088 Å °0.0156 Å °-0.0461 Å °-0.0728 Å °0.0199 Å °-0.0065 Å °-0.0028 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1R1 - 166
2X-RAY DIFFRACTION1R1 - 168
3X-RAY DIFFRACTION1R1 - 171
4X-RAY DIFFRACTION1R1 - 273

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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