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- PDB-3hyh: Crystal structure of the protein kinase domain of yeast AMP-activ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hyh
タイトルCrystal structure of the protein kinase domain of yeast AMP-activated protein kinase Snf1
要素Carbon catabolite-derepressing protein kinase
キーワードTRANSFERASE / Kinase domain / ATP-binding / Carbohydrate metabolism / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


fungal-type cell wall assembly / positive regulation of pseudohyphal growth / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / regulation of cellular response to glucose starvation / single-species surface biofilm formation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cellular bud neck septin ring / Carnitine shuttle ...fungal-type cell wall assembly / positive regulation of pseudohyphal growth / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / regulation of cellular response to glucose starvation / single-species surface biofilm formation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cellular bud neck septin ring / Carnitine shuttle / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / invasive growth in response to glucose limitation / Macroautophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / filamentous growth / vacuolar membrane / AMP-activated protein kinase activity / nuclear envelope lumen / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of macroautophagy / response to unfolded protein / cellular response to glucose starvation / positive regulation of gluconeogenesis / response to endoplasmic reticulum stress / guanyl-nucleotide exchange factor activity / molecular function activator activity / nuclear membrane / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbon catabolite-derepressing protein kinase, ubiquitin-associated domain / Ubiquitin associated domain (UBA) / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Carbon catabolite-derepressing protein kinase, ubiquitin-associated domain / Ubiquitin associated domain (UBA) / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbon catabolite-derepressing protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rudolph, M.J. / Amodeo, G.A. / Bai, Y. / Tong, L.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the protein kinase domain of yeast AMP-activated protein kinase Snf1
著者: Rudolph, M.J. / Amodeo, G.A. / Bai, Y. / Tong, L.
履歴
登録2009年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2009年6月30日ID: 3FAM
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbon catabolite-derepressing protein kinase
B: Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6952
ポリマ－62,6952
非ポリマー00
水1,928107
1
A: Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3471
ポリマ－31,3471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3471
ポリマ－31,3471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area23510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.028, 75.137, 113.699
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: ASP / End label comp-ID: LEU / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 48 - 315 / Label seq-ID: 8 - 275

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量: 31347.488 Da / 分子数: 2 / 断片: Kinase domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CAT1, CCR1, D8035.20, GLC2, PAS14, SNF1, YDR477W / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P06782, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.12 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris (pH 8.5), 25% (w/v) PEG3350, and 300 mM (NH4)2SO4, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
Reflection数: 36275
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 42125 / Num. obs: 31518 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.605 / % possible all: 99

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.06位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→19.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 12.431 / SU ML: 0.164 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.285 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1570 5 %RANDOM
Rwork0.23913 ---
obs0.24114 29853 99.7 %-
all-29855 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.678 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20 Å20 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3851 0 0 107 3958
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223931
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2291.9745299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3745463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.32623.799179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.5315744
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4391526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2599
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022870
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.21759
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.22642
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1320.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1130.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8331.52455
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.07323820
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.56231695
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3774.51479
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプ
11A1865X-RAY DIFFRACTIONLOOSE POSITIONAL
11A1865X-RAY DIFFRACTIONLOOSE THERMAL
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 111 -
Rwork0.244 2123 -
obs--99.47 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.57951.3943-1.47822.6166-0.8213.0679-0.1976-0.2021-0.4769-0.10340.0369-0.0580.0709-0.65160.1607-0.22920.00170.03910.07190.0196-0.047841.680233.939161.5094
24.13010.58642.65270.56830.66764.0468-0.40190.2667-0.05-0.14310.1266-0.0543-0.58080.17930.2753-0.0028-0.0352-0.0454-0.14950.0353-0.123562.097147.53953.5342
34.6282-1.056-2.00270.60530.73473.0452-0.16840.3866-0.47220.0707-0.0765-0.15810.22860.33590.2449-0.2328-0.03950.07450.0534-0.02340.078891.248930.83672.0716
42.0409-0.2164-0.09181.2655-0.48762.0935-0.0309-0.05110.00020.0698-0.0481-0.0824-0.1548-0.08210.079-0.0297-0.007-0.019-0.13730.0137-0.077670.553438.858685.6162
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B54 - 135
2X-RAY DIFFRACTION2B136 - 315
3X-RAY DIFFRACTION3A54 - 135
4X-RAY DIFFRACTION4A136 - 315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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