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万見
- PDB-3hor: Structure of the actin-binding domain of human filamin A (reduced) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hor
タイトルStructure of the actin-binding domain of human filamin A (reduced)
要素Filamin-A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Calponin homology domain / actin binding domain / Acetylation / Actin-binding / Alternative splicing / Cytoplasm / Cytoskeleton / Disease mutation / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / formation of radial glial scaffolds / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tubulin deacetylation / cytoplasmic sequestering of protein ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / formation of radial glial scaffolds / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tubulin deacetylation / cytoplasmic sequestering of protein / actin crosslink formation / blood coagulation, intrinsic pathway / protein localization to bicellular tight junction / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Cell-extracellular matrix interactions / early endosome to late endosome transport / apical dendrite / Fc-gamma receptor I complex binding / cell-cell junction organization / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / cortical cytoskeleton / positive regulation of axon regeneration / receptor clustering / SMAD binding / actin filament bundle / RHO GTPases activate PAKs / brush border / semaphorin-plexin signaling pathway / mitotic spindle assembly / cilium assembly / potassium channel regulator activity / epithelial to mesenchymal transition / blood vessel remodeling / axonal growth cone / heart morphogenesis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cell migration / dendritic shaft / protein localization to plasma membrane / G protein-coupled receptor binding / actin filament / protein kinase C binding / synapse organization / mRNA transcription by RNA polymerase II / trans-Golgi network / establishment of protein localization / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cerebral cortex development / platelet aggregation / kinase binding / small GTPase binding / Z disc / positive regulation of protein import into nucleus / actin filament binding / cell-cell junction / actin cytoskeleton / negative regulation of neuron projection development / Platelet degranulation / GTPase binding / actin cytoskeleton organization / perikaryon / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transmembrane transporter binding / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Calponin-like domain / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. ...Filamin family / Calponin-like domain / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Filamin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Clark, A.R. / Sawyer, G.M. / Robertson, S.P. / Sutherland-Smith, A.J.
引用ジャーナル: Hum.Mol.Genet. / 年: 2009
タイトル: Skeletal dysplasias due to filamin A mutations result from a gain-of-function mechanism distinct from allelic neurological disorders
著者: Clark, A.R. / Sawyer, G.M. / Robertson, S.P. / Sutherland-Smith, A.J.
履歴
登録2009年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Filamin-A
B: Filamin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3856
ポリマ－61,0052
非ポリマー3804
水54030
1
A: Filamin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6933
ポリマ－30,5031
非ポリマー1902
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Filamin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6933
ポリマ－30,5031
非ポリマー1902
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.672, 72.290, 155.324
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILELYSLYSchain A and (resseq 44:58 or resseq 63:98 or resseq 100:153 or resseq 172:264 )AA44 - 5847 - 61
12ARGARGTHRTHRchain A and (resseq 44:58 or resseq 63:98 or resseq 100:153 or resseq 172:264 )AA63 - 9866 - 101
13ARGARGPROPROchain A and (resseq 44:58 or resseq 63:98 or resseq 100:153 or resseq 172:264 )AA100 - 153103 - 156
14LEULEUPHEPHEchain A and (resseq 44:58 or resseq 63:98 or resseq 100:153 or resseq 172:264 )AA172 - 264175 - 267
21ILEILELYSLYSchain B and (resseq 44:58 or resseq 63:98 or resseq 100:153 or resseq 172:264 )BB44 - 5847 - 61
22ARGARGTHRTHRchain B and (resseq 44:58 or resseq 63:98 or resseq 100:153 or resseq 172:264 )BB63 - 9866 - 101
23ARGARGPROPROchain B and (resseq 44:58 or resseq 63:98 or resseq 100:153 or resseq 172:264 )BB100 - 153103 - 156
24LEULEUPHEPHEchain B and (resseq 44:58 or resseq 63:98 or resseq 100:153 or resseq 172:264 )BB172 - 264175 - 267

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要素

#1: タンパク質 Filamin-A / Alpha-filamin / Filamin-1 / Endothelial actin-binding protein / Actin-binding protein 280 / ABP-280 ...Alpha-filamin / Filamin-1 / Endothelial actin-binding protein / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Non-muscle filamin


分子量: 30502.670 Da / 分子数: 2 / 断片: Actin-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLNA / プラスミド: pProEX HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21333
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 4000, 0.2M lithium sulfate, 0.1M Tris HCl, 5mM DTT, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年1月14日 / 詳細: osmic mirrors
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→42.1 Å / Num. obs: 17832 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 42.98 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 11.4 / Num. measured all: 72824
反射 シェル解像度: 2.7→2.79 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2487 / % possible all: 84

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3HOP

3hop


解像度: 2.7→42.092 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.98 / σ(F): 1.24 / 位相誤差: 29.3 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: THE REFINEMENT PROGRAM REFMAC 5.5.0072 WAS ALSO USED IN REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2939 1561 5 %RANDOM; same as starting model
Rwork0.2251 29688 --
obs0.2284 16914 90.65 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.539 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 199.49 Å2 / Biso mean: 46.999 Å2 / Biso min: 7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.075 Å20 Å2-0 Å2
2--16.98 Å20 Å2
3----12.905 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→42.092 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3325 0 20 30 3375
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083461
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0974702
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072532
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005595
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8131288
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1587X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.496
12B1587X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.496
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.78720.39761550.31822487X-RAY DIFFRACTION84
2.7872-2.88680.44481430.30172537X-RAY DIFFRACTION85
2.8868-3.00230.38961110.2842653X-RAY DIFFRACTION89
3.0023-3.13890.29211120.26162670X-RAY DIFFRACTION89
3.1389-3.30430.29321480.24392719X-RAY DIFFRACTION91
3.3043-3.51130.2761320.22212755X-RAY DIFFRACTION93
3.5113-3.78220.29271560.2052795X-RAY DIFFRACTION93
3.7822-4.16250.25271680.17452758X-RAY DIFFRACTION94
4.1625-4.76420.23551550.17242789X-RAY DIFFRACTION93
4.7642-5.99960.27461360.19292754X-RAY DIFFRACTION93
5.9996-42.09750.25261450.20972771X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9499-0.1576-0.38510.34050.1110.5267-0.0501-0.43510.13440.02050.0131-0.1020.09750.12720.03580.05710.0979-0.0355-0.0308-0.05420.0688-19.9719-5.043527.1185
20.8528-0.0078-0.52670.5066-1.11093.2424-0.10610.1236-0.0309-0.3194-0.0186-0.02750.6595-0.42850.08370.1426-0.00250.0170.080.03520.0633-12.9509-26.746313.6132
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA43 - 264
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB44 - 269

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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