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- PDB-3hjl: The structure of full-length FliG from Aquifex aeolicus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hjl
タイトルThe structure of full-length FliG from Aquifex aeolicus
要素Flagellar motor switch protein fliG
キーワードPROTON TRANSPORT / Armadillo repeat motif / superhelix / conformational plasticity / fold repeat / torque generation / bacterial flagellar motor / chemotaxis / rotary motor / switch complex / biological energy conversion / Bacterial flagellum / Cell inner membrane / Cell membrane / Flagellar rotation / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2020 / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2020 / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / F-box domain / Annexin V; domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliG
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lee, L.K. / Ginsburg, M.A. / Crovace, C. / Donohoe, M. / Stock, D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Structure of the torque ring of the flagellar motor and the molecular basis for rotational switching
著者: Lee, L.K. / Ginsburg, M.A. / Crovace, C. / Donohoe, M. / Stock, D.
履歴
登録2009年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar motor switch protein fliG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1411
ポリマ－37,1411
非ポリマー00
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.997, 65.840, 67.791
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.990, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Flagellar motor switch protein fliG


分子量: 37141.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O66891
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.75
詳細: 45% 1,4 butanediol, 0.1M Tris-Acetate, pH 8.75, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月25日
放射モノクロメーター: Diamond (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.952 Å / Num. all: 19409 / Num. obs: 19157 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.322 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 2789 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX& SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→19.952 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 17.096 / SU ML: 0.187 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.302 / ESU R Free: 0.249 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 983 5.1 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all0.219 19398 --
obs0.219 19153 98.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 102.59 Å2 / Biso mean: 64.411 Å2 / Biso min: 34.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.56 Å20 Å23.35 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.952 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2535 0 0 32 2567
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222555
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021811
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0652.0263429
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93934509
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9875320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.31126.952105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.83315561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.8261511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2417
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02399
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1630.3573
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.120.31737
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1470.51229
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.51229
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0620.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1020.39
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.160.338
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0240.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.91441873
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3634639
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.97262601
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.27541006
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.3736828
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 96 -
Rwork0.244 1285 -
all-1381 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.4925-2.165-4.44085.48141.73029.52230.0443-0.47430.0816-0.22180.2279-0.1015-0.37030.8653-0.2722-0.2188-0.0029-0.0385-0.13460.07380.0798-21.81283.031264.3545
22.8283-0.1765-1.42322.88151.04152.2285-0.0748-0.43780.01450.07430.13990.03860.08390.472-0.0651-0.28260.01670.0155-0.26310.0199-0.20384.665750.60569.5098
35.6173-0.5162-1.1268.0236-0.595712.3629-0.3471.06080.2582-1.35370.77690.4037-0.4637-1.6679-0.42990.0819-0.08480.00550.49170.2537-0.24364.425524.172136.3583
45.3066-0.7309-4.13224.29052.392515.5420.02740.1353-0.27230.23490.0252-0.08650.5633-1.0279-0.05260.1135-0.00860.0549-0.04460.0838-0.312324.624924.521922.5422
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 90
2X-RAY DIFFRACTION2A91 - 197
3X-RAY DIFFRACTION3A198 - 236
4X-RAY DIFFRACTION4A237 - 325

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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