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- PDB-3hip: HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN FROM CHROMATIUM PURPURATUM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hip
タイトルHIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN FROM CHROMATIUM PURPURATUM
要素HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN
キーワードELECTRON TRANSFER / PHOTOSYNTHESIS / METALLOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


aerobic electron transport chain / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
High potential iron-sulphur protein / High-Potential Iron-Sulfur Protein; Chain A / High potential iron-sulfur protein / High potential iron-sulphur protein / High potential iron-sulphur protein superfamily / High potential iron-sulfur proteins family profile. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / High-potential iron-sulfur protein
類似検索 - 構成要素
生物種Marichromatium purpuratum (紅色硫黄細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kerfeld, C.A. / Salmeen, A.E. / Yeates, T.O.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Crystal structure and possible dimerization of the high-potential iron-sulfur protein from Chromatium purpuratum.
著者: Kerfeld, C.A. / Salmeen, A.E. / Yeates, T.O.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Isolation and Characterization of Soluble Electron Transfer Proteins from Chromatium Purpuratum
著者: Kerfeld, C.A. / Chan, C. / Hirasawa, M. / Kleis-Sanfrancisco, S. / Yeates, T.O. / Knaff, D.B.
履歴
登録1998年6月15日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN
B: HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN
C: HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3406
ポリマ－26,2853
非ポリマー1,0553
水00
1
A: HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN
ヘテロ分子

A: HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2274
ポリマ－17,5242
非ポリマー7032
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
2
B: HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN
C: HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2274
ポリマ－17,5242
非ポリマー7032
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.500, 108.800, 37.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.204136, -0.427515, -0.880611), (0.958463, 0.095695, -0.268638), (0.199163, -0.898919, 0.390257)77.6146, 18.7748, 9.1577
2given(0.073, 0.997237, -0.014505), (-0.996845, 0.072304, -0.032869), (-0.031673, 0.016896, 0.999389)23.1564, 60.8267, -16.9554
詳細MOLECULES B AND C ARE RELATED BY A NONCRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD SYMMETRY AXIS.

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要素

#1: タンパク質 HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN / HIPIP


分子量: 8761.788 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Marichromatium purpuratum (紅色硫黄細菌)
細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: P59860
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
配列の詳細THE FIRST 25 AMINO ACIDS OF C. PURPURATUM HIPIP WERE DETERMINED BY AUTOMATED EDMAN DEGRADATION (REF. ...THE FIRST 25 AMINO ACIDS OF C. PURPURATUM HIPIP WERE DETERMINED BY AUTOMATED EDMAN DEGRADATION (REF. 1, ABOVE). THE REST OF THE PRIMARY STRUCTURE WAS ASSIGNED FROM THE ELECTRON DENSITY WITH CONSIDERATION OF HOMOLOGY TO THE PRIMARY STRUCTURES OF OTHER HIPIPS. DISCREPANCY BETWEEN IDENTITY DETERMINED BY EDMAN DEGRADATION AND CRYSTAL STRUCTURE AT RESIDUE 110 (S) FOR D. SIDECHAINS FOR THE FOLLOWING RESIDUES ARE INCOMPLETE DUE TO INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY: 102, 118, 125 (MOL A AND B), 147 (MOL B). LIKELY INCOMPLETE: 144, 152, 154-157, 167.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 34 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: CRYSTALLIZED BY VAPOR DIFFUSION OVER A RESERVOIR CONTAINING 100 MM CITRATE BUFFER, PH 5.4 AND 3.2 M AMMONIUM SULFATE PROTEIN CONCENTRATION = 8.0 MG/ML, vapor diffusion - hanging drop
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18.0 mg/mlprotein1drop
25 mMTris1drop
33 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年1月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.7 Å / Num. obs: 6568 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 24.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.91 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.234 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 93
反射
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Num. measured all: 13850

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HIP

1hip


解像度: 2.8→8 Å / Data cutoff high absF: 1000000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: STRICT NCS RELEASED ONLY FOR LAST CYCLE OF REFINEMENT RESIDUE 127 HAS SIGNIFICANT ELECTRON DENSITY FOR THE SIDE-CHAIN BUT HAS A LARGE B FACTOR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 710 10.5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 5767 98.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1839 0 24 0 1863
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.21
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 94 13.4 %
Rwork0.316 591 -
obs--97.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION3PARHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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