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- PDB-3haz: Crystal structure of bifunctional proline utilization A (PutA) protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3haz
タイトルCrystal structure of bifunctional proline utilization A (PutA) protein
要素Proline dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Proline utilization A / PutA / flavoenzyme / proline dehydrogenase / 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / : / cytoplasmic side of plasma membrane / DNA-binding transcription factor activity / nucleotide binding / DNA binding ...proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / : / cytoplasmic side of plasma membrane / DNA-binding transcription factor activity / nucleotide binding / DNA binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Bifunctional protein PutA / Proline dehydrogenase domain / Proline dehydrogenase / : / FAD-linked oxidoreductase-like / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site ...Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Bifunctional protein PutA / Proline dehydrogenase domain / Proline dehydrogenase / : / FAD-linked oxidoreductase-like / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Bifunctional protein PutA
類似検索 - 構成要素
生物種Bradyrhizobium japonicum USDA 110 (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / combination of Se-Met MAD/SAD, 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tanner, J.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the bifunctional proline utilization A flavoenzyme from Bradyrhizobium japonicum
著者: Srivastava, D. / Schuermann, J.P. / White, T.A. / Krishnan, N. / Sanyal, N. / Hura, G.L. / Tan, A. / Henzl, M.T. / Becker, D.F. / Tanner, J.J.
履歴
登録2009年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline dehydrogenase
B: Proline dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)220,09525
ポリマ－215,3962
非ポリマー4,69923
水14,322795
1
A: Proline dehydrogenase
B: Proline dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Proline dehydrogenase
B: Proline dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)440,19050
ポリマ－430,7914
非ポリマー9,39946
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
Buried area16850 Å2
ΔGint-61.6 kcal/mol
Surface area138210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.763, 195.846, 108.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 121.480, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Proline dehydrogenase / Proline utilization A (PutA) bifunctional proline dehydrogenase and 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase


分子量: 107697.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Gly-His at the N-terminus is a cloning artifact.
由来: (組換発現) Bradyrhizobium japonicum USDA 110 (根粒菌)
遺伝子: blr7261, putA / プラスミド: pKA8H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q89E26, EC: 1.5.99.8, EC: 1.5.1.12

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非ポリマー , 5種, 818分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 795 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2M Ammonium sulfate, 0.1 M Tris-HCl pH 7.0. N-terminal His tag cleaved by TEV protease, which leaves Gly-His at N-terminus., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月2日
放射モノクロメーター: beamline optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→43.27 Å / Num. obs: 172549 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 5.386
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.1-2.213.70.4121.893890251880.412100
2.21-2.353.80.3132.189339237800.313100
2.35-2.513.80.2393.184702224100.239100
2.51-2.713.80.1824.179097208150.182100
2.71-2.973.80.1315.673120191400.131100
2.97-3.323.80.0967.466528173710.096100
3.32-3.833.80.0728.958632153040.072100
3.83-4.73.80.0659.249733129650.065100
4.7-6.643.80.0649.438421100300.064100
6.64-43.273.70.077.22064155460.0799.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25data processing
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: combination of Se-Met MAD/SAD, 分子置換
開始モデル: Partial model from MAD/SAD phasing from another crystal form

解像度: 2.1→42.33 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / FOM work R set: 0.851 / SU ML: 0.67 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 8703 5.04 %random
Rwork0.2 ---
obs0.202 172521 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.55 Å2 / ksol: 0.383 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 139.67 Å2 / Biso mean: 34.881 Å2 / Biso min: 9.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.136 Å2-0 Å2-0.515 Å2
2---6.108 Å2-0 Å2
3---6.963 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→42.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14647 0 295 795 15737
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00515229
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8620737
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0522327
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042703
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2575580
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.1-2.1240.2872670.24954785745
2.124-2.1490.2862720.23555045776
2.149-2.1750.2752950.23354285723
2.175-2.2030.2773240.22453525676
2.203-2.2320.272920.21454375729
2.232-2.2620.2622970.20855235820
2.262-2.2950.2313050.19954005705
2.295-2.3290.2562890.20554645753
2.329-2.3650.2482710.19854395710
2.365-2.4040.2522980.20554605758
2.404-2.4450.2783010.20754075708
2.445-2.490.2762850.2154855770
2.49-2.5380.2243010.19254315732
2.538-2.5890.2512720.254805752
2.589-2.6460.2412440.20954975741
2.646-2.7070.2622880.20854505738
2.707-2.7750.2432970.20354425739
2.775-2.850.2433110.20254185729
2.85-2.9340.2482740.20855225796
2.934-3.0290.2612720.21954545726
3.029-3.1370.2582950.21354695764
3.137-3.2620.2313030.20654095712
3.262-3.4110.2312690.19755075776
3.411-3.590.2152970.19354625759
3.59-3.8150.2412940.18354575751
3.815-4.1090.1922850.17254605745
4.109-4.5230.1923060.16354845790
4.523-5.1760.1833280.16554495777
5.176-6.5170.212880.19854935781
6.517-42.330.2012830.19955575840
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4295-0.12970.06560.8456-0.22650.1411-0.0425-0.0572-0.02820.17430.04240.1979-0.08620.0256-0.01560.09420.00510.06980.06670.02060.06213.3717-7.89-26.9285
20.51550.1137-0.05590.7245-0.22060.1847-0.04090.1110.2182-0.11750.07520.20650.08150.0426-0.02640.0773-0.0066-0.09480.0950.07890.17383.383244.0343-65.6021
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA1 - 989
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB2 - 989

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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