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- PDB-3ha1: Alanine racemase from Bacillus Anthracis (Ames) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ha1
タイトルAlanine racemase from Bacillus Anthracis (Ames)
要素Alanine racemase
キーワードISOMERASE / alanine racemase / PLP / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


alanine racemase / D-alanine biosynthetic process / alanine racemase activity / pyridoxal phosphate binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Alanine racemase, pyridoxal-phosphate attachment site / Alanine racemase pyridoxal-phosphate attachment site. / Alanine racemase / Alanine racemase, C-terminal / Alanine racemase, C-terminal domain / Alanine racemase, C-terminal domain / Alanine racemase, N-terminal / Alanine racemase, N-terminal domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 ...Alanine racemase, pyridoxal-phosphate attachment site / Alanine racemase pyridoxal-phosphate attachment site. / Alanine racemase / Alanine racemase, C-terminal / Alanine racemase, C-terminal domain / Alanine racemase, C-terminal domain / Alanine racemase, N-terminal / Alanine racemase, N-terminal domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Alanine racemase / Alanine racemase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Counago, R.M. / Davlieva, M. / Strych, U. / Hill, R.E. / Krause, K.L.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2009
タイトル: Biochemical and structural characterization of alanine racemase from Bacillus anthracis (Ames).
著者: Counago, R.M. / Davlieva, M. / Strych, U. / Hill, R.E. / Krause, K.L.
履歴
登録2009年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alanine racemase
B: Alanine racemase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1396
ポリマ－89,9502
非ポリマー1894
水6,449358
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8020 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area25600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.624, 141.271, 60.124
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.110, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Alanine racemase


分子量: 44975.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 株: Ames / 遺伝子: dal-1, dal1 / プラスミド: pET28-TEV-dal / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q81VF6, UniProt: A0A6L7HC45*PLUS, alanine racemase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 358 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 18 %PEG 8000, 0.2 M Sodium acetate, 0.1 M Sodium Cacodylate, 0.01 M GSH (L-Glutathione reduced), 0.01 M GSSG (L-Glutathione oxidized), pH 6.5, vapor diffusion, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年11月1日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→32.79 Å / Num. all: 150355 / Num. obs: 53396 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 29.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.029 / Rsym value: 0.029 / Net I/σ(I): 14.526
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.95-2.062.10.1564.61221756950.15667.1
2.06-2.182.60.1245.81984775220.12493.6
2.18-2.332.90.0897.92101573680.08996.9
2.33-2.522.90.062111969568510.06297
2.52-2.762.90.046141841963480.04697
2.76-3.082.90.03417.91657656490.03496.5
3.08-3.5630.02820.71481149930.02896
3.56-4.3630.02521.71256741450.02594.4
4.36-6.173.10.02421.8985231620.02492.5
6.17-32.793.20.01729.1535616630.01788.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1sft

1sft


解像度: 1.95→32.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / WRfactor Rfree: 0.201 / WRfactor Rwork: 0.16 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.875 / SU B: 7.304 / SU ML: 0.096 / SU R Cruickshank DPI: 0.161 / SU Rfree: 0.144 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: ATOM RECORD SHOWS TOTAL B FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 1627 3 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs0.161 53387 91.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 85.08 Å2 / Biso mean: 34.692 Å2 / Biso min: 6.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.56 Å20 Å20.55 Å2
2---1.51 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→32.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6068 0 10 358 6436
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0226222
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4591.9568487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4675770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.73423.382275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.215966
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6261540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2966
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0214750
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2731.53844
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.91226211
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.22632378
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7424.52276
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 72 -
Rwork0.194 2518 -
all-2590 -
obs-2580 59.8 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.982 Å / Origin y: -0.962 Å / Origin z: 12.381 Å
111213212223313233
T0.1105 Å2-0.0019 Å20.0307 Å2-0.1302 Å20.0293 Å2--0.0834 Å2
L0.5425 °20.4525 °2-0.2239 °2-2.9722 °2-0.9074 °2--0.8029 °2
S-0.0366 Å °0.0698 Å °0.0878 Å °-0.1212 Å °0.2327 Å °0.4015 Å °-0.0113 Å °-0.129 Å °-0.1961 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 389
2X-RAY DIFFRACTION1B4 - 389

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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