[日本語] English
万見
- PDB-3h84: Crystal structure of GET3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h84
タイトルCrystal structure of GET3
要素ATPase GET3
キーワードCHAPERONE / beta-alpha-barrels / Arsenical resistance / ATP-binding / Endoplasmic reticulum / ER-Golgi transport / Golgi apparatus / Hydrolase / Nucleotide-binding / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion / protein folding chaperone ...GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion / protein folding chaperone / guanyl-nucleotide exchange factor activity / unfolded protein binding / response to heat / cellular response to oxidative stress / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hu, J. / Li, J. / Qian, X. / Sha, B.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2009
タイトル: The crystal structures of yeast Get3 suggest a mechanism for tail-anchored protein membrane insertion.
著者: Hu, J. / Li, J. / Qian, X. / Denic, V. / Sha, B.
履歴
登録2009年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATPase GET3
B: ATPase GET3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,04110
ポリマ－78,7872
非ポリマー2548
水5,837324
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2760 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area31480 Å2
手法PISA
2
A: ATPase GET3
B: ATPase GET3
ヘテロ分子

A: ATPase GET3
B: ATPase GET3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,08220
ポリマ－157,5744
非ポリマー50816
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area7980 Å2
ΔGint-267 kcal/mol
Surface area60500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)219.400, 113.743, 48.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ATPase GET3 / Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-translocating ATPase / Arsenical resistance ATPase / ...Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-translocating ATPase / Arsenical resistance ATPase / Arsenite-transporting ATPase / Golgi to ER traffic protein 3


分子量: 39393.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GET3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12154, EC: 3.6.3.16

-
非ポリマー , 5種, 332分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6
詳細: 13% PEG 4K, 0.2M Ammonium sulfate, 20% Ethylene Glycol, 0.1% n-octyl-[beta]-D-glucopyranoside, pH 6.0, EVAPORATION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 54963 / Num. obs: 54963 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2.2 / Observed criterion σ(I): 2.2 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 47.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 32.77
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.586 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 2524 / Rsym value: 0.586 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 10.552 / SU ML: 0.138 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.2 / σ(I): 2.2 / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.187 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2763 5.1 %RANDOM
Rwork0.22168 ---
obs0.22297 51794 99.29 %-
all-54963 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.92 Å20 Å20 Å2
2---0.94 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5073 0 8 324 5405
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0225157
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1061.9666957
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3535645
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.80125.941239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.49415950
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6951517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2791
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023836
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.22414
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2940.23553
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.120.2289
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1560.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0920.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4161.53215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.78625186
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.92631973
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5224.51771
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 204 -
Rwork0.291 3567 -
obs--95.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.25991.2279-0.60351.8485-0.58982.1980.0615-0.16270.03270.1913-0.0091-0.05960.0763-0.1896-0.0524-0.11530.020.0039-0.21290.0116-0.271742.272416.967816.4731
22.2464-1.0853-0.25992.6540.43722.06820.02070.07640.0753-0.04940.03230.6784-0.2181-0.3732-0.053-0.13910.03910.0474-0.19550.03820.173534.6263-13.254-3.4789
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 348
2X-RAY DIFFRACTION2B6 - 350

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る