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- PDB-3h4o: Crystal structure of a nitroreductase family protein (cd3355) fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h4o
タイトルCrystal structure of a nitroreductase family protein (cd3355) from clostridium difficile 630 at 1.50 A resolution
要素NITROREDUCTASE FAMILY PROTEIN
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Nitroreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium difficile 630 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of NITROREDUCTASE FAMILY PROTEIN (YP_001089872.1) from CLOSTRIDIUM DIFFICILE 630 at 1.50 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITROREDUCTASE FAMILY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0034
ポリマ－22,3111
非ポリマー6933
水5,296294
1
A: NITROREDUCTASE FAMILY PROTEIN
ヘテロ分子

A: NITROREDUCTASE FAMILY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0078
ポリマ－44,6212
非ポリマー1,3856
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area9210 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area14390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.897, 63.487, 55.465
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 131.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 NITROREDUCTASE FAMILY PROTEIN


分子量: 22310.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium difficile 630 (バクテリア)
遺伝子: CD3355, YP_001089872.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q180K0
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.89 %
解説: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND .
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 35.0000% Dioxane, 0.001 M flavin mononucleotide (FMN), NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97840,0.97883
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月22日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.97841
30.978831
反射解像度: 1.5→29.348 Å / Num. obs: 32401 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 12.217 Å2
Rfree details: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND .
Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 9.97
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.5-1.550.3881.88022547990.9
1.55-1.620.3242.310850705497
1.62-1.690.2582.99210596897.8
1.69-1.780.1963.79737631897.6
1.78-1.890.1365.39612620497.8
1.89-2.040.0877.89989644697.7
2.04-2.240.061119526611797.5
2.24-2.560.04614.19791625397.6
2.56-3.230.0319.89980631596.8
3.23-29.3480.01930.69988624195.4

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SOLVE位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→29.348 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 1.112 / SU ML: 0.042 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.059 / ESU R Free: 0.062
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. A FLAVIN MONONUCLEOTIDE (FMN) MOLECULE IS MODELED INTO THE PUTATIVE ACTIVE SITE ON EACH SUBUNIT. THE FMN RESTRAINTS WERE CHANGED TO ALLOW BENDING OF THE ISOALLOXAZINE RING ALONG THE N5-N10 VIRTUAL AXIS RESULTING IN AN IMPROVED FIT BETWEEN THE FMN COORDINATES AND ELECTRON DENSITY. 4. (4S)- and (4R)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL (MPD / MRD) MOLECULES WERE MODELED BASED ON THE CRYOPROTECTION CONDITION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.167 1637 5.1 %RANDOM
Rwork0.139 ---
obs0.141 32400 99.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 57.68 Å2 / Biso mean: 15.258 Å2 / Biso min: 3.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.39 Å20 Å2-0.7 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→29.348 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1381 0 47 294 1722
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221549
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021078
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.542.0222114
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95932652
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7645191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.1724.62767
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.88315293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.7051511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021702
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02283
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.21154
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.2770
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.2766
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.230.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2550.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1710.234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8653964
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4253360
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.43751519
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0348684
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.18611595
LS精密化 シェル解像度: 1.501→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 116 -
Rwork0.214 2187 -
all-2303 -
obs--97.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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