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万見
- PDB-3h4k: Crystal structure of the wild type Thioredoxin glutatione reducta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h4k
タイトルCrystal structure of the wild type Thioredoxin glutatione reductase from Schistosoma mansoni in complex with auranofin
要素Thioredoxin glutathione reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Schistosoma mansoni / gold / Auranofin / glutathione / FAD / Flavoprotein / Redox-active center
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / GLUTATHIONE / : / thioredoxin-disulfide reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Angelucci, F. / Dimastrogiovanni, D. / Miele, A.E. / Boumis, G. / Brunori, M. / Bellelli, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Inhibition of Schistosoma mansoni thioredoxin-glutathione reductase by auranofin: structural and kinetic aspects.
著者: Angelucci, F. / Sayed, A.A. / Williams, D.L. / Boumis, G. / Brunori, M. / Dimastrogiovanni, D. / Miele, A.E. / Pauly, F. / Bellelli, A.
履歴
登録2009年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年12月7日Group: Advisory / Non-polymer description
改定 1.32014年4月9日Group: Structure summary
改定 1.42014年8月6日Group: Structure summary
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2199
ポリマ－65,1081
非ポリマー2,1118
水1,802100
1
A: Thioredoxin glutathione reductase
ヘテロ分子

A: Thioredoxin glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,43918
ポリマ－130,2162
非ポリマー4,22316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area7030 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area48420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.515, 102.166, 60.572
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Thioredoxin glutathione reductase


分子量: 65108.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
遺伝子: TGR / プラスミド: pCR2.1, pRSET A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q962Y6, EC: 1.6.4.5

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非ポリマー , 6種, 108分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-AU / GOLD ION


分子量: 196.967 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Au
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#6: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE AUTHOR STATES THAT THE RESIDUE 597 IS SEC (SELENOCYSTEINE). THERE IS X(UNK)597 IN SEQUENCE DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.52 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Hepes pH 7.0, 20% PEG3350, 0.1M KI, 5mM GSH, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→40 Å / Num. obs: 26954 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 47.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1329

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2v6o

2v6o


解像度: 2.55→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 9.516 / SU ML: 0.209 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.515 / ESU R Free: 0.288 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2563 1346 5 %RANDOM
Rwork0.23014 ---
obs0.23145 25362 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.425 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.92 Å20 Å20.68 Å2
2---2.64 Å20 Å2
3---0.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4503 0 103 100 4706
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0224737
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9131.9856423
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6575601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.14724.813187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.67715810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.3841518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2730
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.023488
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1640.22088
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.290.23264
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.2200
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1410.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0970.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2341.52932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.43324737
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.40631869
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6794.51681
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.616 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 103 -
Rwork0.323 1846 -
obs--99.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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