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万見
- PDB-3h43: N-terminal domain of the proteasome-activating nucleotidase of Me... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h43
タイトルN-terminal domain of the proteasome-activating nucleotidase of Methanocaldococcus jannaschii
要素Proteasome-activating nucleotidase
キーワードHYDROLASE / Proteasome / regulatory particle / nucleosidase / ATP-binding / Cytoplasm / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome-activating nucleotidase complex / CTPase activity / cytosolic proteasome complex / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / GTPase activity ...proteasome-activating nucleotidase complex / CTPase activity / cytosolic proteasome complex / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / GTPase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Proteasome-activating nucleotidase PAN / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities ...Proteasome-activating nucleotidase PAN / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome-activating nucleotidase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jeffrey, P.D. / Zhang, F. / Hu, M. / Tian, G. / Zhang, P. / Finley, D. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Structural Insights into the Regulatory Particle of the Proteasome from Methanocaldococcus jannaschii.
著者: Zhang, F. / Hu, M. / Tian, G. / Zhang, P. / Finley, D. / Jeffrey, P.D. / Shi, Y.
履歴
登録2009年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome-activating nucleotidase
B: Proteasome-activating nucleotidase
C: Proteasome-activating nucleotidase
D: Proteasome-activating nucleotidase
E: Proteasome-activating nucleotidase
F: Proteasome-activating nucleotidase
G: Proteasome-activating nucleotidase
H: Proteasome-activating nucleotidase
I: Proteasome-activating nucleotidase
J: Proteasome-activating nucleotidase
K: Proteasome-activating nucleotidase
L: Proteasome-activating nucleotidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,08412
ポリマ－117,08412
非ポリマー00
水2,396133
1
A: Proteasome-activating nucleotidase
B: Proteasome-activating nucleotidase
E: Proteasome-activating nucleotidase
F: Proteasome-activating nucleotidase
I: Proteasome-activating nucleotidase
J: Proteasome-activating nucleotidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5426
ポリマ－58,5426
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8980 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area24200 Å2
手法PISA
2
C: Proteasome-activating nucleotidase
D: Proteasome-activating nucleotidase
G: Proteasome-activating nucleotidase
H: Proteasome-activating nucleotidase
K: Proteasome-activating nucleotidase
L: Proteasome-activating nucleotidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5426
ポリマ－58,5426
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9130 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area24570 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24890 Å2
ΔGint-156 kcal/mol
Surface area42000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.640, 129.620, 60.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細Author states that dodecamer is not biologically relevant and is the result of crystal packing.

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要素

#1: タンパク質
Proteasome-activating nucleotidase / Proteasome regulatory subunit


分子量: 9756.964 Da / 分子数: 12 / 断片: N-terminal domain (74-150) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
遺伝子: pan, MJ1176 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q58576
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1 M NaOAc, pH 4.5, 0.2 M Li2SO4and 34%-36% MPD (v/v), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9791, 0.9792, 0.9641
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月31日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.97921
30.96411
反射解像度: 2.1→100 Å / Num. all: 58671 / Num. obs: 58671 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rsym value: 0.093
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 4.4 % / Num. unique all: 5345 / Rsym value: 0.426 / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
SHELXS位相決定
CNS1.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→40.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2883633.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2931 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all0.223 58361 --
obs0.217 58361 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.3292 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.09 Å20 Å20 Å2
2---3.53 Å20 Å2
3---7.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7179 0 0 133 7312
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 475 5.2 %
Rwork0.238 8606 -
obs--93.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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