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万見
- PDB-3h2t: Crystal structure of gene product 6, baseplate protein of bacteri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h2t
タイトルCrystal structure of gene product 6, baseplate protein of bacteriophage T4
要素Baseplate structural protein Gp6
キーワードVIRAL PROTEIN / Virion
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, baseplate / viral tail assembly / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #200 / Baseplate wedge protein gp6 / : / : / : / : / Baseplate wedge protein gp6-like, helical domain / Baseplate structural protein gp6, C-terminal domain I / Baseplate structural protein gp6, C-terminal domain II / Baseplate wedge protein gp6, domain II ...GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #200 / Baseplate wedge protein gp6 / : / : / : / : / Baseplate wedge protein gp6-like, helical domain / Baseplate structural protein gp6, C-terminal domain I / Baseplate structural protein gp6, C-terminal domain II / Baseplate wedge protein gp6, domain II / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Baseplate wedge protein gp6
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Aksyuk, A.A. / Leiman, P.G. / Shneider, M.M. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: The structure of gene product 6 of bacteriophage T4, the hinge-pin of the baseplate.
著者: Anastasia A Aksyuk / Petr G Leiman / Mikhail M Shneider / Vadim V Mesyanzhinov / Michael G Rossmann /
要旨: The baseplate of bacteriophage T4 is a multicomponent protein complex, which controls phage attachment to the host. It assembles from six wedges and a central hub. During infection the baseplate ...The baseplate of bacteriophage T4 is a multicomponent protein complex, which controls phage attachment to the host. It assembles from six wedges and a central hub. During infection the baseplate undergoes a large conformational change from a dome-shaped to a flat, star-shaped structure. We report the crystal structure of the C-terminal half of gene product (gp) 6 and investigate its motion with respect to the other proteins during the baseplate rearrangement. Six gp6 dimers interdigitate, forming a ring that maintains the integrity of the baseplate in both conformations. One baseplate wedge contains an N-terminal dimer of gp6, whereas neighboring wedges are tied together through the C-terminal dimer of gp6. The dimeric interactions are preserved throughout the rearrangement of the baseplate. However, the hinge angle between the N- and C-terminal parts of gp6 changes by approximately 15 degrees , accounting for a 10 A radial increase in the diameter of the gp6 ring.
履歴
登録2009年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年2月20日Group: Other
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baseplate structural protein Gp6
B: Baseplate structural protein Gp6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6092
ポリマ－76,6092
非ポリマー00
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-9.9 kcal/mol
Surface area32140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.774, 94.579, 136.221
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細SIX DIMERS FORM A RING IN THE BACTERIOPHAGE T4 BASEPLATE

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要素

#1: タンパク質 Baseplate structural protein Gp6 / Baseplate wedge protein 6


分子量: 38304.449 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 334-660 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
株: D / 遺伝子: 6, gene 6 / プラスミド: pET22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19060
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 1.2 M Ammonium Sulfate, buffered with HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 23-ID-D10.97948
シンクロトロンAPS 23-ID-D20.97948
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 300 mm CCD1CCD2008年6月2日
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2007年2月14日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double crystal cryo-cooled Si(111)SADMx-ray1
2Double crystal cryo-cooled Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.97948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 16941 / Num. obs: 16878 / % possible obs: 99.63 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 80.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.476 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SHELXCD位相決定
SHELXEモデル構築
PHASER位相決定
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.2→44.856 Å / SU ML: 0.82 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3216 863 5.11 %random
Rwork0.2297 ---
obs0.2344 16878 99.63 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 74.61 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-22.7658 Å20 Å20 Å2
2---9.6198 Å2-0 Å2
3----13.146 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→44.856 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5230 0 0 19 5249
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075334
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2157242
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.1461927
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONf_improper_angle_d0.087813
X-RAY DIFFRACTIONf_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONf_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONf_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONf_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONf_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONf_scangle_it
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.2-3.40040.39421330.2705260199
3.4004-3.66290.36341450.23942621100
3.6629-4.03130.31611530.22022623100
4.0313-4.61410.26321430.1922652100
4.6141-5.81130.28211430.19972698100
5.8113-44.860.30941460.22372820100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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