[日本語] English
- PDB-3h0m: Structure of trna-dependent amidotransferase gatcab from aquifex ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h0m
タイトルStructure of trna-dependent amidotransferase gatcab from aquifex aeolicus
要素
  • (Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit ...) x 2
  • Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
キーワードLIGASE / MULTI PROTEIN COMPLEX / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


asparaginyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / regulation of translational fidelity / translation / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase superfamily, subunit C / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit, N-terminal domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E ...Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase superfamily, subunit C / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit, N-terminal domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E / GatB/GatE catalytic domain / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B signature. / Asn/Gln amidotransferase / GatB domain / GatB domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA amidotransferase subunit B-like / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 2 / Amidase / Amidase, conserved site / Amidases signature. / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Histone, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMINE / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wu, J. / Bu, W. / Sheppard, K. / Kitabatake, M. / Soll, D. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2009
タイトル: Insights into tRNA-Dependent Amidotransferase Evolution and Catalysis from the Structure of the Aquifex aeolicus Enzyme
著者: Wu, J. / Bu, W. / Sheppard, K. / Kitabatake, M. / Kwon, S.T. / Soll, D. / Smith, J.L.
履歴
登録2009年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
B: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
C: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
D: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
E: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
F: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
G: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
H: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
I: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
J: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
K: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
L: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
M: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
N: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
O: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
P: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
Q: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
R: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
S: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
T: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
U: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
V: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
W: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
X: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)961,43447
ポリマ-959,57124
非ポリマー1,86323
00
1
A: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
B: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
C: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1826
ポリマ-119,9463
非ポリマー2363
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11190 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area39550 Å2
手法PISA
2
D: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
E: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
F: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1585
ポリマ-119,9463
非ポリマー2122
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11040 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area39580 Å2
手法PISA
3
G: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
H: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
I: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1826
ポリマ-119,9463
非ポリマー2363
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11260 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area39300 Å2
手法PISA
4
J: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
K: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
L: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1826
ポリマ-119,9463
非ポリマー2363
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11180 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area39420 Å2
手法PISA
5
M: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
N: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
O: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1826
ポリマ-119,9463
非ポリマー2363
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11180 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area39480 Å2
手法PISA
6
P: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
Q: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
R: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1826
ポリマ-119,9463
非ポリマー2363
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11200 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area39440 Å2
手法PISA
7
S: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
T: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
U: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1826
ポリマ-119,9463
非ポリマー2363
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11210 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area39560 Å2
手法PISA
8
V: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
W: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
X: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1826
ポリマ-119,9463
非ポリマー2363
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11180 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area39660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.248, 129.856, 155.069
Angle α, β, γ (deg.)90.01, 89.96, 90.11
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
31G
41J
51M
61P
71S
81V
12B
22E
32H
42K
52N
62Q
72T
82W
13B
23E
33H
43K
53N
63Q
73T
83W
14C
24F
34I
44L
54O
64R
74U
84X

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETTHRTHR3AA1 - 4781 - 478
21METMETTHRTHR3DD1 - 4781 - 478
31METMETTHRTHR3GG1 - 4781 - 478
41METMETTHRTHR3JJ1 - 4781 - 478
51METMETTHRTHR3MM1 - 4781 - 478
61METMETTHRTHR3PP1 - 4781 - 478
71METMETTHRTHR3SS1 - 4781 - 478
81METMETTHRTHR3VV1 - 4781 - 478
12GLUGLULYSLYS4BB3 - 2933 - 293
22GLUGLULYSLYS4EE3 - 2933 - 293
32GLUGLULYSLYS4HH3 - 2933 - 293
42GLUGLULYSLYS4KK3 - 2933 - 293
52GLUGLULYSLYS4NN3 - 2933 - 293
62GLUGLULYSLYS4QQ3 - 2933 - 293
72GLUGLULYSLYS4TT3 - 2933 - 293
82GLUGLULYSLYS4WW3 - 2933 - 293
13ASNASNLEULEU4BB294 - 412294 - 412
23ASNASNLEULEU4EE294 - 412294 - 412
33ASNASNLEULEU4HH294 - 412294 - 412
43ASNASNLEULEU4KK294 - 412294 - 412
53ASNASNLEULEU4NN294 - 412294 - 412
63ASNASNLEULEU4QQ294 - 412294 - 412
73ASNASNLEULEU4TT294 - 412294 - 412
83ASNASNLEULEU4WW294 - 412294 - 412
14VALVALVALVAL4CC2 - 922 - 92
24VALVALVALVAL4FF2 - 922 - 92
34VALVALVALVAL4II2 - 922 - 92
44VALVALVALVAL4LL2 - 922 - 92
54VALVALVALVAL4OO2 - 922 - 92
64VALVALVALVAL4RR2 - 922 - 92
74VALVALVALVAL4UU2 - 922 - 92
84VALVALVALVAL4XX2 - 922 - 92

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit ... , 2種, 16分子 ADGJMPSVCFILORUX

#1: タンパク質
Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A / Glu-ADT subunit A


分子量: 53589.160 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / : VF5 / 遺伝子: aq_247, gatA, GATCA / プラスミド: pET17b-CA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O66610, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#3: タンパク質
Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C / Glu-ADT subunit C


分子量: 11228.740 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / : VF5 / 遺伝子: gatC, aq_2149 / プラスミド: pET17b-CA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O67904, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの

-
タンパク質 , 1種, 8分子 BEHKNQTW

#2: タンパク質
Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B / Asp/Glu-ADT subunit B


分子量: 55128.535 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / : VF5 / 遺伝子: aq_461, gatB / プラスミド: pET17b-B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O66766, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの

-
非ポリマー , 3種, 23分子

#4: 化合物
ChemComp-GLN / GLUTAMINE / グルタミン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 146.144 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C5H10N2O3
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1:1 ratio of Protein solution (6-9mg/ml GatCAB,10mM HEPES, 50uM Zn acetate,10mM Gln, 0.6mM ATP) mix with well solution (10-12% PEG3350, 10mM Mg formate), pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0274 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月19日
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0274 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→39.4 Å / Num. all: 241473 / Num. obs: 241473 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.478 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.478 / % possible all: 96.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2H0L
解像度: 2.8→39.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 20.982 / SU ML: 0.412 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.91 / ESU R Free: 0.459 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3054 12256 5.1 %RANDOM
Rwork0.25364 ---
obs0.25623 229209 98 %-
all-241468 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.581 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.1 Å20.42 Å20.33 Å2
2--8.81 Å21.49 Å2
3----4.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.302 Å0.455 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→39.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数62848 0 87 0 62935
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02264355
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4911.98586850
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0157806
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.85224.4962936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.0571511968
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.31615400
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.29488
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0248168
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2410.229888
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.242896
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.21945
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2390.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2330.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A1912tight positional0.030.05
12D1912tight positional0.040.05
13G1912tight positional0.030.05
14J1912tight positional0.040.05
15M1912tight positional0.030.05
16P1912tight positional0.040.05
17S1912tight positional0.040.05
18V1912tight positional0.030.05
21B2356medium positional0.310.5
22E2356medium positional0.310.5
23H2356medium positional0.30.5
24K2356medium positional0.320.5
25N2356medium positional0.290.5
26Q2356medium positional0.280.5
27T2356medium positional0.270.5
28W2356medium positional0.380.5
31B957medium positional0.360.5
32E957medium positional0.360.5
33H957medium positional0.330.5
34K957medium positional0.330.5
35N957medium positional0.340.5
36Q957medium positional0.320.5
37T957medium positional0.310.5
38W957medium positional0.320.5
41C760medium positional0.320.5
42F760medium positional0.330.5
43I760medium positional0.30.5
44L760medium positional0.330.5
45O760medium positional0.310.5
46R760medium positional0.360.5
47U760medium positional0.30.5
48X760medium positional0.330.5
11A1876loose positional0.335
12D1876loose positional0.395
13G1876loose positional0.35
14J1876loose positional0.345
15M1876loose positional0.335
16P1876loose positional0.345
17S1876loose positional0.335
18V1876loose positional0.325
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.951 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 1778 -
Rwork0.352 32647 -
obs--95.84 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る