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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2df4 | ||||||
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タイトル | Structure of tRNA-Dependent Amidotransferase GatCAB complexed with Mn2+ | ||||||
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![]() | LIGASE / MULTI PROTEIN COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() asparaginyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / regulation of translational fidelity / translation / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Nakamura, A. / Yao, M. / Tanaka, I. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Ammonia channel couples glutaminase with transamidase reactions in GatCAB 著者: Nakamura, A. / Yao, M. / Chimnaronk, S. / Sakai, N. / Tanaka, I. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 202.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 158 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 452.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 496.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 41.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 55.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 52858.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: Mu50 / 遺伝子: gatA / プラスミド: pET28b / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P63488, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 54794.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: Mu50 / 遺伝子: gatB / プラスミド: pET28b / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P64201, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの | ||
#3: タンパク質 | 分子量: 11279.481 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: Mu50 / 遺伝子: gatC / プラスミド: pET28b / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P68807, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの | ||
#4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.84 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 詳細: 25% PEG MME 550, 0.005M magnesium chloride, 0.05M HEPES-Na , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月6日 |
放射 | モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 19672 / Num. obs: 19537 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 75.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 12 |
反射 シェル | 解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.432 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 1916 / Rsym value: 0.432 / % possible all: 97 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2G5H 解像度: 3.2→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 66.05 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.2→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.2→3.31 Å
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