[日本語] English
万見
- PDB-3gzc: Structure of human selenocysteine lyase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gzc
タイトルStructure of human selenocysteine lyase
要素Selenocysteine lyase
キーワードLYASE / SCLY / SELENOCYSTEINE / HUMAN / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PLP / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / Pyridoxal phosphate / Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin B6 binding / selenocysteine catabolic process / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / amino acid metabolic process / amino acid binding / catalytic complex / transferase activity / Golgi apparatus ...vitamin B6 binding / selenocysteine catabolic process / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / amino acid metabolic process / amino acid binding / catalytic complex / transferase activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #50 / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #50 / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PLR / Selenocysteine lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Collins, R. / Hogbom, M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Edwards, A. / Ehn, M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hallberg, B.M. ...Collins, R. / Hogbom, M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Edwards, A. / Ehn, M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hallberg, B.M. / Hammarstrom, M. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Nilsson-Ehle, P. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Ogg, D. / Persson, C. / Sagemark, J. / Stenmark, P. / Sundstrom, M. / Thorsell, A.G. / Uppenberg, J. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Holmberg-Schiavone, L. / Schuler, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Biochemical discrimination between selenium and sulfur 1: a single residue provides selenium specificity to human selenocysteine lyase.
著者: Collins, R. / Johansson, A.L. / Karlberg, T. / Markova, N. / van den Berg, S. / Olesen, K. / Hammarstrom, M. / Flores, A. / Schuler, H. / Schiavone, L.H. / Brzezinski, P. / Arner, E.S. / Hogbom, M.
履歴
登録2009年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2009年4月28日ID: 2HDY
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年6月13日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Selenocysteine lyase
B: Selenocysteine lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,0434
ポリマ－95,5762
非ポリマー4662
水8,233457
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area30890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.218, 85.813, 188.578
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Selenocysteine lyase / hSCL


分子量: 47788.180 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 8-445 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCL, SCLY / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) / 参照: UniProt: Q96I15, selenocysteine lyase
#2: 化合物 ChemComp-PLR / (5-HYDROXY-4,6-DIMETHYLPYRIDIN-3-YL)METHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE / 4'-DEOXYPYRIDOXINE PHOSPHATE / 5-(ホスホノオキシメチル)-2,4-ジメチル-3-ピリジノ-ル


分子量: 233.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12NO5P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 457 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細NATURAL VARIANT AT THIS POSITION

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 100mM HEPES, 10% PEG 6000, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Silicon (1 1 1) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→19.73 Å / Num. all: 54053 / Num. obs: 54053 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. unique all: 7329 / Rsym value: 0.344 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1P3W

1p3w


解像度: 2.1→19.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 9.714 / SU ML: 0.137 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23499 2844 5 %RANDOM
Rwork0.17945 ---
all0.18224 54053 --
obs0.18224 54053 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.437 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6197 0 30 457 6684
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0226351
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6981.9668622
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.852310461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2755801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.4423.937287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.043151056
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9191550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2975
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027099
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021227
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.21351
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2050.24528
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.22983
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.23340
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2395
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.230.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2660.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1211.55138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2161.51622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3126472
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4232617
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4164.52150
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 204 -
Rwork0.206 3876 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.77730.05670.11410.9896-0.04081.33840.0256-0.00230.1079-0.034-0.02750.0465-0.09010.04970.0019-0.1868-0.02410.0188-0.1379-0.0146-0.1147-10.023-11.94717.102
21.6729-0.33920.79242.0524-0.15741.35660.1183-0.1106-0.2107-0.20690.0360.26820.3401-0.1822-0.1543-0.0568-0.0483-0.048-0.10530.0087-0.0814-16.773-32.2255.156
31.0942-0.2245-0.24511.3712-0.35021.64860.0873-0.1087-0.00020.21570.07330.3194-0.1053-0.2067-0.1606-0.1132-0.0440.0845-0.08540.0146-0.0204-25.971-14.70440.923
41.98420.50270.79741.80030.69182.09080.1337-0.4040.23270.5995-0.08540.059-0.09250.0392-0.04840.1725-0.11470.08680.0629-0.0333-0.077-9.851-9.79662.176
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A29 - 350
2X-RAY DIFFRACTION2A351 - 438
3X-RAY DIFFRACTION3B29 - 308
4X-RAY DIFFRACTION4B309 - 438

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る