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- PDB-3gya: Crystal structure of putative acetyltransferase (YP_001815201.1) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gya
タイトルCrystal structure of putative acetyltransferase (YP_001815201.1) from EXIGUOBACTERIUM SP. 255-15 at 1.62 A resolution
要素GCN5-related N-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / YP_001815201.1 / putative acetyltransferase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / Unknown function
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / GCN5-related N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Exiguobacterium sibiricum 255-15 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative acetyltransferase (YP_001815201.1) from EXIGUOBACTERIUM SP. 255-15 at 1.62 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GCN5-related N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3196
ポリマ－17,2021
非ポリマー1,1185
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: GCN5-related N-acetyltransferase
ヘテロ分子

A: GCN5-related N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,63912
ポリマ－34,4032
非ポリマー2,23610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area15380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.793, 66.249, 87.769
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-153-

SO4

-
要素

#1: タンパク質 GCN5-related N-acetyltransferase


分子量: 17201.553 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Exiguobacterium sibiricum 255-15 (バクテリア)
遺伝子: Exig_2736, YP_001815201.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: B1YEL6
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 3.2M ammonium sulfate, 0.1M MES pH 6.0, Additive: 0.001 M acetyl Co-enzyme A, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.918370,0.979394,0.978882
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月21日 / 詳細: Vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: Single crystal Si(311) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.9793941
30.9788821
反射解像度: 1.62→27.896 Å / Num. obs: 20813 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 19.242 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.62-1.6640.6681.9608615140.66898.4
1.66-1.7140.5492.4591114660.54998.4
1.71-1.7640.4622.9580314430.46298.7
1.76-1.8140.3563.8557213920.35698.7
1.81-1.8740.2914.6541213540.29198.9
1.87-1.943.90.345.2503012990.3498.8
1.94-2.0140.1767.4504112730.17698.8
2.01-2.093.90.1339.7482212240.13399.4
2.09-2.183.90.10512462511790.10599.5
2.18-2.293.70.14512.2418011250.14598.6
2.29-2.413.90.08215.7421810720.08299.7
2.41-2.563.90.06917.7402810360.06999.4
2.56-2.743.90.06718.937079590.06799.8
2.74-2.963.80.06121.734619110.06199.7
2.96-3.243.70.05325.531348370.05399.8
3.24-3.623.70.04528.827737560.04599
3.62-4.183.30.04529.321976630.04598.3
4.18-5.123.90.03834.622725840.03899.9
5.12-7.243.80.04232.417154550.04299.9
7.24-27.93.40.03731.692427197.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.2.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.62→27.896 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / SU B: 3.851 / SU ML: 0.07 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.096 / ESU R Free: 0.092
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF THE TLSMD SERVER. 5. ACETYL COENZYME A WAS INCLUDED AS AN ADDITIVE FOR CRYSTALLIZATION. WE SEE NO DENSITY FOR THE ACETYL GROUP AND HAVE MODELED IT IN THE STRUCTURE AS COENZYME A. THE PANTHOTHENATE AND BETA-MERCAPTOETHYLAMINE MOIETIES OF THE CO-A ARE DISORDERED AND A DOMINANT CONFORMATION HAS BEEN MODELED. THE PEPTIDE LINKING THE PANTHOTHENATE AND BETA-MERCAPTOETHYLAMINE IN CONFORMER A HAS BEEN BUILT IN A DIFFERENT ORIENTATION THAN IN THE MODEL FOR THE RELATED PH 9 STRUCTURE. WHILE THIS APPEARS PLAUSIBLE, GIVEN THE AMBIGUITY IN THE DENSITY FOR THIS REGION, NO CONCLUSIONS SHOULD BE DRAWN WITH HIGH CONFIDENCE. 6. THREE SULFATE IONS AND ONE ETHYLENE GLYCOL MOLECULE FROM THE CRYSTALLIZATION AND CRYOPROTECTION CONDITIONS HAVE BEEN MODELED IN THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 1069 5.1 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.18 20778 98.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 82.8 Å2 / Biso mean: 28.794 Å2 / Biso min: 13.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.62→27.896 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1160 0 67 149 1376
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221331
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02890
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4432.0061818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92132165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7055170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.13423.7564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.03315223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4591511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2193
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021481
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02278
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1940.2981
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.2632
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.2719
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4750.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3630.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1870.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8693838
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4713320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.59951256
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3598594
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.68411554
LS精密化 シェル解像度: 1.62→1.662 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 81 -
Rwork0.274 1432 -
all-1513 -
obs--98.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.77560.30590.35151.9786-0.04620.571-0.07560.0933-0.2686-0.01360.119-0.00140.0567-0.0505-0.0434-0.1231-0.0002-0.0206-0.1011-0.0171-0.091925.0489.14415.787
22.427-0.11570.28451.6710.420.8092-0.1152-0.09840.11640.05450.11630.0406-0.00810.0574-0.001-0.14660.00230.0015-0.16410.0195-0.15521.98417.67216.424
32.1888-0.2481-0.23922.67770.66492.5413-0.09040.11630.404-0.30850.02010.1174-0.248-0.10690.0703-0.1196-0.0036-0.0368-0.15230.0668-0.05813.3226.249.922
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 27
2X-RAY DIFFRACTION2A28 - 95
3X-RAY DIFFRACTION3A96 - 147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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