[日本語] English
万見
- PDB-3gv2: X-ray Structure of Hexameric HIV-1 CA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gv2
タイトルX-ray Structure of Hexameric HIV-1 CA
要素Capsid protein p24,Carbon dioxide-concentrating mechanism protein CcmK homolog 4
キーワードVIRAL PROTEIN / Hexameric retroviral capsid
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation / viral budding via host ESCRT complex / photosynthesis / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / viral nucleocapsid / host cell nucleus / host cell plasma membrane ...structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation / viral budding via host ESCRT complex / photosynthesis / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / viral nucleocapsid / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Carboxysome shell protein CcmK / : / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain / Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / Bacterial microcompartment (BMC) domain profile. / BMC domain / Bacterial microcompartment domain / CcmK-like superfamily / BMC ...Carboxysome shell protein CcmK / : / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain / Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / Bacterial microcompartment (BMC) domain profile. / BMC domain / Bacterial microcompartment domain / CcmK-like superfamily / BMC / Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag polyprotein / Carboxysome shell protein CcmK4
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (ヒト免疫不全ウイルス)
Synechocystis sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 7 Å
データ登録者Kelly, B.N.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: X-ray structures of the hexameric building block of the HIV capsid.
著者: Pornillos, O. / Ganser-Pornillos, B.K. / Kelly, B.N. / Hua, Y. / Whitby, F.G. / Stout, C.D. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P. / Yeager, M.
履歴
登録2009年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年6月6日Group: Database references
改定 1.32017年5月31日Group: Structure summary
改定 1.42017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / struct / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct.pdbx_descriptor / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_ref_seq_dif.db_mon_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
改定 1.52017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.62024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Capsid protein p24,Carbon dioxide-concentrating mechanism protein CcmK homolog 4
B: Capsid protein p24,Carbon dioxide-concentrating mechanism protein CcmK homolog 4
C: Capsid protein p24,Carbon dioxide-concentrating mechanism protein CcmK homolog 4
D: Capsid protein p24,Carbon dioxide-concentrating mechanism protein CcmK homolog 4
E: Capsid protein p24,Carbon dioxide-concentrating mechanism protein CcmK homolog 4
F: Capsid protein p24,Carbon dioxide-concentrating mechanism protein CcmK homolog 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,8646
ポリマ－223,8646
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.618, 156.437, 196.644
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.350, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Capsid protein p24,Carbon dioxide-concentrating mechanism protein CcmK homolog 4 / Pr55Gag


分子量: 37310.672 Da / 分子数: 6
断片: UNP residues 133-351 of Capsid protein p24, UNP residues 1-109 of CCMK
変異: W184A,M185A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate NY5) (ヒト免疫不全ウイルス), (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
株: isolate NY5, PCC 6803 / Kazusa / 解説: FUSION GENE / 遺伝子: gag, ccmK4, slr1839 / プラスミド: Pet11A modified / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21codon+ / 参照: UniProt: P12493, UniProt: P73407

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.84 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M imidazole, pH 6.5, 600 mM sodium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月22日
詳細: Vertical focusing mirror; single crystal (Si111) bent monochromator (horizontal focusing).
放射モノクロメーター: side scattering I-beam bent single crystal; asymmetric cut 4.9650 deg.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 7.1 % / Av σ(I) over netI: 15.42 / 数: 30849 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Χ2: 0.89 / D res high: 7 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 4325 / % possible obs: 99.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
14.965010010.0460.8657.3
11.9314.9610010.0730.8327.6
10.4311.9399.510.0740.9177.2
9.4910.4310010.0831.0017.3
8.819.4910010.1240.9527.3
8.298.8110010.1430.9237.1
7.888.2910010.1990.9357.1
7.547.8899.310.3010.7747
7.257.5498.910.2920.8376.9
77.2598.510.3230.816.5
反射解像度: 7→50 Å / Num. all: 4342 / Num. obs: 4325 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Χ2: 0.887 / Net I/σ(I): 15.417
反射 シェル解像度: 7→7.25 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.323 / Num. unique all: 402 / Χ2: 0.81 / % possible all: 98.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 7→49.754 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.724 / SU ML: 8.9 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: THE COORDINATES CONTAIN ONLY BACKBONE ATOMS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.323 407 10 %thin shell r-free selection with 6d_dataman
Rwork0.282 ---
obs0.286 4070 92.67 %-
all-4342 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 0 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 100 Å2 / Biso mean: 43.249 Å2 / Biso min: 16.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-139.209 Å20 Å2-3.203 Å2
2--161.115 Å2-0 Å2
3---220.835 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 7→49.754 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5256 0 0 0 5256
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01910446
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.48314196
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.151596
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0161866
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.2833948
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
7-7.9540.3591280.31211051233123386
7.954-10.0080.2781370.25412641401140195
10.008-49.7560.3331420.29112941436143697

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る