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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3guz
タイトルStructural and substrate-binding studies of pantothenate synthenate (PS)provide insights into homotropic inhibition by pantoate in PS's
要素Pantothenate synthetase
キーワードLIGASE / Pantothenate biosynthesis / substrate binding / competitive inhibition / Rossmann fold / non-canonical pantoate binding-site / ATP-binding / Cytoplasm / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


pantoate-beta-alanine ligase (AMP-forming) / pantoate-beta-alanine ligase activity / pantothenate biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pantoate-beta-alanine ligase / Pantoate-beta-alanine ligase, C-terminal domain / Pantoate-beta-alanine ligase / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PANTOATE / Pantothenate synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Chakrabarti, K.S. / Thakur, K.G. / Gopal, B. / Sarma, S.P.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2010
タイトル: X-ray crystallographic and NMR studies of pantothenate synthetase provide insights into the mechanism of homotropic inhibition by pantoate
著者: Chakrabarti, K.S. / Thakur, K.G. / Gopal, B. / Sarma, S.P.
履歴
登録2009年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pantothenate synthetase
B: Pantothenate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1605
ポリマ－39,7182
非ポリマー4413
水4,522251
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area15520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.890, 77.500, 78.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Pantothenate synthetase / PS / Pantoate--beta-alanine ligase / Pantoate-activating enzyme


分子量: 19859.182 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 変異: V52A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: panC / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3)
参照: UniProt: P31663, pantoate-beta-alanine ligase (AMP-forming)
#2: 化合物 ChemComp-PAF / PANTOATE / 2,4-DIHYDROXY-3,3-DIMETHYL-BUTYRATE


分子量: 147.149 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 10% PEG 4000, 100mM NaCl, 100mM acetate buffer, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年2月10日 / 詳細: HELIOS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→34.78 Å / Num. obs: 43231 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 20.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.67→1.76 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.464 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 5676 / % possible all: 87.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.67→30.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 4.45 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24575 2194 5.1 %RANDOM
Rwork0.18845 ---
obs0.19143 41037 96.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.614 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.37 Å2-0 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3----0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→30.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2628 0 30 251 2909
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0222702
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0291.9893652
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.595328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.80723.607122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.85815488
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8411524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2420
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0212008
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9221.51657
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.72922695
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.36931045
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.2774.5957
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.6832702
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free9.2243251
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.46232658
LS精密化 シェル解像度: 1.669→1.713 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.462 138 -
Rwork0.409 2788 -
obs--89.29 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.75470.22870.17890.52030.02550.48550.02860.0117-0.00780.0231-0.0144-0.005-0.0134-0.0142-0.01420.0030.00180.00660.0372-0.00280.09110.57-18.794-4.619
20.91630.25470.37990.90920.59341.7102-0.00540.13180.0005-0.03860.00530.03120.0520.00850.00010.00660.00150.00020.05010.00410.06598.399-18.724-31.989
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 176
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 176

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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