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- PDB-3gjx: Crystal Structure of the Nuclear Export Complex CRM1-Snurportin1-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gjx
タイトルCrystal Structure of the Nuclear Export Complex CRM1-Snurportin1-RanGTP
要素
  • Exportin-1
  • GTP-binding nuclear protein Ran
  • Snurportin-1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Transport / Cytoplasm / Nucleus / RNA-binding / Acetylation / GTP-binding / Host-virus interaction / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / mRNA transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Heme signaling / RNA import into nucleus / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation ...Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Heme signaling / RNA import into nucleus / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / annulate lamellae / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / RNA cap binding / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of centrosome duplication / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / NLS-dependent protein nuclear import complex / regulation of protein export from nucleus / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / GTP metabolic process / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / MicroRNA (miRNA) biogenesis / nuclear import signal receptor activity / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / regulation of protein catabolic process / mitotic sister chromatid segregation / spermatid development / protein localization to nucleus / ribosomal large subunit export from nucleus / sperm flagellum / viral process / mRNA export from nucleus / ribosomal subunit export from nucleus / nuclear pore / ribosomal small subunit export from nucleus / Cajal body / protein export from nucleus / centriole / mitotic spindle organization / male germ cell nucleus / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / recycling endosome / G protein activity / kinetochore / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / positive regulation of protein binding / nuclear envelope / mitotic cell cycle / snRNP Assembly / midbody / actin cytoskeleton organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nuclear membrane / DNA-binding transcription factor binding / cadherin binding / protein heterodimerization activity / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / chromatin binding / chromatin / GTP binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat ...Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Snurportin-1 / GTP-binding nuclear protein Ran / Exportin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Monecke, T. / Guettler, T. / Neumann, P. / Dickmanns, A. / Goerlich, D. / Ficner, R.
引用ジャーナル: Science / : 2009
タイトル: Crystal Structure of the Nuclear Export Receptor CRM1 in Complex with Snurportin1 and RanGTP.
著者: Monecke, T. / Guttler, T. / Neumann, P. / Dickmanns, A. / Gorlich, D. / Ficner, R.
履歴
登録2009年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Snurportin-1
C: GTP-binding nuclear protein Ran
A: Exportin-1
E: Snurportin-1
F: GTP-binding nuclear protein Ran
D: Exportin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)380,01513
ポリマ-378,8396
非ポリマー1,1767
17,276959
1
B: Snurportin-1
C: GTP-binding nuclear protein Ran
A: Exportin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,9906
ポリマ-189,4193
非ポリマー5703
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9870 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area65050 Å2
手法PISA
2
E: Snurportin-1
F: GTP-binding nuclear protein Ran
D: Exportin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,0257
ポリマ-189,4193
非ポリマー6064
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10290 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area63980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.173, 225.738, 163.451
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 BECFAD

#1: タンパク質 Snurportin-1 / RNA U transporter 1


分子量: 41610.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNUPN, RNUT1, SPN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95149
#2: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / RanGTP / GTPase Ran / Ras-related nuclear protein / Ras-like protein TC4 / Androgen receptor- ...RanGTP / GTPase Ran / Ras-related nuclear protein / Ras-like protein TC4 / Androgen receptor-associated protein 24


分子量: 24441.135 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAN, ARA24, OK/SW-cl.81 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62826
#3: タンパク質 Exportin-1 / Crm1 / Exp1 / Chromosome region maintenance 1 protein homolog


分子量: 123367.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Xpo1, Crm1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6P5F9

-
非ポリマー , 5種, 966分子

#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Na
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 959 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度3/Da)溶媒含有率 (%)
13.4664.4
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2931蒸気拡散法, シッティングドロップ法8PEG 1000, pH 8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
2932蒸気拡散法, シッティングドロップ法8PEG 1000, pH 8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンBESSY 14.110.9
シンクロトロンBESSY 14.120.9
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 225 mm CCD1CCD2007年12月19日mirrors
MARMOSAIC 225 mm CCD2CCD2007年12月20日mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→39.56 Å / Num. all: 176505 / Num. obs: 176505 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 38.453 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.506 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. measured obs: 75431 / Num. unique all: 19500 / Num. unique obs: 19500 / Rsym value: 0.5 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→38.842 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.831 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.811 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 12.389 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / σ(I): 0 / ESU R: 0.416 / ESU R Free: 0.295 / 位相誤差: 27.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2808 8604 5 %RANDOM
Rwork0.2443 ---
all0.31 176504 --
obs0.2461 172082 97.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 74.356 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 131.5 Å2 / Biso mean: 50.035 Å2 / Biso min: 12.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→38.842 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24252 0 69 959 25280
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00724872
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.07933732
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6259152
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0843781
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054303
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5-2.52840.32942790.2811528396
2.5284-2.55820.34612830.2721539096
2.5582-2.58930.30522840.2598539197
2.5893-2.62210.29722830.2542537497
2.6221-2.65660.32052900.2512550498
2.6566-2.6930.32672870.2537546698
2.693-2.73150.31582890.2663548098
2.7315-2.77220.31772910.2592553198
2.7722-2.81550.31232890.25548699
2.8155-2.86170.30122890.2496549698
2.8617-2.9110.2822900.2444551698
2.911-2.96390.30792880.2534546899
2.9639-3.02090.29032910.2456553998
3.0209-3.08250.32052880.2514545898
3.0825-3.14950.29422900.2455551798
3.1495-3.22280.2982870.2482545198
3.2228-3.30330.27422900.2383550898
3.3033-3.39260.27342880.2299547498
3.3926-3.49240.24212860.2252542698
3.4924-3.6050.2622900.2253551598
3.605-3.73370.27352850.2286542197
3.7337-3.88310.2552890.2215547897
3.8831-4.05970.2722860.2326545197
4.0597-4.27340.26912880.2321545897
4.2734-4.54080.25652860.2195543997
4.5408-4.89080.22972850.2179541397
4.8908-5.38180.27772850.2373541297
5.3818-6.15790.26272840.2576539596
6.1579-7.74820.27952830.2574539396
7.7482-38.8470.24382810.242534594
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0043-0.0671-0.0275-0.0776-0.041-0.0382-0.06960.03060.1128-0.01350.0072-0.0727-0.0407-0.12750.01640.0512-0.0184-0.01240.2612-0.09170.507254.4371-62.9557-2.968
20.34330.21340.14550.34520.04930.3676-0.03030.01780.45830.00010.06750.2077-0.0780.0530.01160.0780.0107-0.01330.1423-0.01290.52527.9503-61.8833-4.9291
30.0002-0.0031-0.0090.0074-0.0013-0.0028-0.0839-0.0714-0.0683-0.0005-0.0575-0.080.04990.0112-0.00030.4256-0.01960.0510.72250.03550.810127.1606-105.44625.435
40.02680.0185-0.0359-0.07840.04930.0621-0.04030.1174-0.4378-0.1203-0.12390.03130.2153-0.14420.0860.08960.0114-0.02220.1606-0.1060.635818.8146-150.5642-1.8724
50.5939-0.00920.32710.27610.1040.30540.0251-0.0138-0.57220.03130.10410.30510.03710.0474-0.15760.06140.01760.02340.1113-0.00390.6103-8.0332-151.9906-0.3197
60.08560.0199-0.3004-0.02160.0174-0.0406-0.05620.08380.0580.0241-0.024-0.0475-0.09040.00220.00650.7077-0.01120.08170.820.12580.4252-8.6453-109.7659-9.8881
7-0.0284-0.01490.12450.037-0.02270.15440.06650.25370.1564-0.21010.10820.0484-0.0299-0.08560.4981-0.089-0.027-0.36770.3034-0.0477-0.297841.4046-93.4266-46.0937
80.3671-0.1907-0.00610.57690.24360.21710.0584-0.29530.12740.2392-0.0022-0.21020.0367-0.0570.03050.11240.02480.06060.30780.0045-0.02155.4178-120.268640.6535
90.01040.0056-0.01790.0453-0.01940.0173-0.07130.0198-0.0179-0.00950.0489-0.08270.05440.06440.00950.6269-0.0928-0.0640.7535-0.1270.354160.218-132.5771-48.1303
100.0922-0.02310.03240.06430.09660.0708-0.05420.2145-0.0767-0.0275-0.0012-0.08590.4871-0.05790.04080.3291-0.04980.03330.4047-0.28070.33147.6864-130.65-47.2037
110.0264-0.02730.00670.0483-0.06550.1637-0.0155-0.0162-0.09440.01350.01870.03960.10390.3573-0.03140.25220.0630.13710.2001-0.24110.220844.4386-130.7432-33.7104
120.1820.0781-0.04930.21380.05580.0684-0.0250.0944-0.11860.03010.0040.1235-0.04940.0324-0.00890.0535-0.0001-0.03550.1043-0.06620.229935.0861-116.0507-19.0776
130.09380.1244-0.0454-0.04640.16630.09920.02750.0019-0.0813-0.0032-0.0118-0.00720.0265-0.006-0.01930.0861-0.0118-0.02990.0897-0.01190.31132.8794-94.1762-6.1132
140.16460.28630.06120.20790.07160.2872-0.11610.0990.220.0152-0.03490.06440.079-0.13270.10570.10120.00540.00780.15130.00410.355753.6883-77.6129-6.8861
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380.0330.00650.02430.0216-0.01840.01650.14830.0471-0.01210.04040.0641-0.00570.137-0.0951-0.03050.47820.1894-0.13330.8432-0.23140.158412.3823-106.137164.1913
390.10830.004-0.03530.10860.12720.097-0.1472-0.0119-0.0382-0.0475-0.04320.12110.0523-0.1668-0.11840.26210.07860.11940.9669-0.3284-0.25185.7673-103.299267.2551
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain B and resid 1:39
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 40:290
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 330:365
4X-RAY DIFFRACTION4chain E and resid 1:39
5X-RAY DIFFRACTION5chain E and resid 40:290
6X-RAY DIFFRACTION6chain E and resid 330:365
7X-RAY DIFFRACTION7chain C
8X-RAY DIFFRACTION8chain F
9X-RAY DIFFRACTION9chain A and resid 1028:1055
10X-RAY DIFFRACTION10chain A and resid 969:1027
11X-RAY DIFFRACTION11chain A and resid 908:963
12X-RAY DIFFRACTION12chain A and resid 767:907
13X-RAY DIFFRACTION13chain A and resid 627:766
14X-RAY DIFFRACTION14chain A and resid 533:626
15X-RAY DIFFRACTION15chain A and resid 468:532
16X-RAY DIFFRACTION16chain A and resid 449:467
17X-RAY DIFFRACTION17chain A and resid 425:448
18X-RAY DIFFRACTION18chain A and resid 402:424
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21X-RAY DIFFRACTION21chain A and resid 145:239
22X-RAY DIFFRACTION22chain A and resid 120:144
23X-RAY DIFFRACTION23chain A and resid 67:119
24X-RAY DIFFRACTION24chain A and resid 4:66
25X-RAY DIFFRACTION25chain D and resid 1028:1055
26X-RAY DIFFRACTION26chain D and resid 969:1027
27X-RAY DIFFRACTION27chain D and resid 908:963
28X-RAY DIFFRACTION28chain D and resid 767:907
29X-RAY DIFFRACTION29chain D and resid 627:766
30X-RAY DIFFRACTION30chain D and resid 533:626
31X-RAY DIFFRACTION31chain D and resid 468:532
32X-RAY DIFFRACTION32chain D and resid 449:467
33X-RAY DIFFRACTION33chain D and resid 425:448
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35X-RAY DIFFRACTION35chain D and resid 311:401
36X-RAY DIFFRACTION36chain D and resid 240:310
37X-RAY DIFFRACTION37chain D and resid 145:239
38X-RAY DIFFRACTION38chain D and resid 120:144
39X-RAY DIFFRACTION39chain D and resid 67:119
40X-RAY DIFFRACTION40chain D and resid 4:66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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