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- PDB-3gjp: Crystal structure of mutant coiled coil GCN4 leucine zipper -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gjp
タイトルCrystal structure of mutant coiled coil GCN4 leucine zipper
要素General control protein GCN4
キーワードTRANSCRIPTION / Transcription regulation / nuclear protein / DNA-binding / amino-acid biosynthesis / activator / trimeric coiled coil / trigger site / nucleus / phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / amino acid biosynthetic process / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Honnappa, S. / Steinmetz, M.O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Molecular basis of coiled-coil oligomerization-state specificity
著者: Ciani, B. / Bjelic, S. / Honnappa, S. / Jawhari, H. / Jaussi, R. / Payapilly, A. / Jowitt, T. / Steinmetz, M.O. / Kammerer, R.A.
履歴
登録2009年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
C: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4913
ポリマ－12,4913
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area7250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.246, 45.936, 47.156
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド General control protein GCN4 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 4163.820 Da / 分子数: 3 / 断片: Leucine zipper / 変異: V271I,L274I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCN4 / プラスミド: Pet 15b-his-theoredoxin / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.84 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.514
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年9月27日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: CONFOCAL MIRROR MICROMAX / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.514 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→45 Å / Num. obs: 6442 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2→2.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 7.6 / Rsym value: 0.129 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O7H

2o7h


解像度: 2→32.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 10.499 / SU ML: 0.155 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.267 / ESU R Free: 0.213 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 302 4.7 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.215 6139 98.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å20 Å2
2--0.68 Å20 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→32.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数861 0 0 62 923
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.022864
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.092.0121142
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2045101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.2632544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.97615204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.857158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02614
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.2381
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2820.2597
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.247
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2030.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2842534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.213818
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.144.5363
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.7456324
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 23 -
Rwork0.197 441 -
obs--97.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.25390.15950.96860.1180.37836.6697-0.0955-0.04390.0354-0.0076-0.07350.0070.1022-0.13360.1690.00330.0124-0.00120.0124-0.00520.031136.753332.6537-0.176
20.6492-0.56772.0430.5259-1.53028.6505-0.06490.0160.0267-0.0105-0.0746-0.02050.03240.10310.1394-0.0068-0.0433-0.00910.01670.0080.046945.980730.5715-1.1351
30.0683-0.1756-0.47780.52680.87455.00730.02660.00750.03240.03020.0291-0.00630.13310.043-0.05570.0132-0.0002-0.00520.01490.00570.02439.729923.42860.4721
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 33
2X-RAY DIFFRACTION2B-1 - 33
3X-RAY DIFFRACTION3C-1 - 32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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