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万見
- PDB-3gfw: Crystal Structure of Human Dual Specificity Protein Kinase (TTK) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gfw
タイトルCrystal Structure of Human Dual Specificity Protein Kinase (TTK) in complex with a pyrolo-pyridin ligand
要素Dual specificity protein kinase TTK
キーワードTRANSFERASE / TTK / hMPS1 / PYT / ESK / kinase / Dual Specificity / phosphotyrosine picked threonine kinase / SGC / Structural Genomics Consortium / ATP-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7PE / Chem-S22 / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Choi, H. / Keates, T. / Elkins, J.M. / King, O. / Fedorov, O. / Picaud, S.S. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. ...Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Choi, H. / Keates, T. / Elkins, J.M. / King, O. / Fedorov, O. / Picaud, S.S. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Grey, N. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2010
タイトル: Small-molecule kinase inhibitors provide insight into Mps1 cell cycle function.
著者: Kwiatkowski, N. / Jelluma, N. / Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Manak, M.S. / Kwon, M. / Choi, H.G. / Sim, T. / Deveraux, Q.L. / Rottmann, S. / Pellman, D. / Shah, J.V. / Kops, G.J. ...著者: Kwiatkowski, N. / Jelluma, N. / Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Manak, M.S. / Kwon, M. / Choi, H.G. / Sim, T. / Deveraux, Q.L. / Rottmann, S. / Pellman, D. / Shah, J.V. / Kops, G.J. / Knapp, S. / Gray, N.S.
履歴
登録2009年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2724
ポリマ－36,1151
非ポリマー1,1563
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.969, 114.686, 111.174
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase TTK / Phosphotyrosine picked threonine-protein kinase / PYT


分子量: 36115.258 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 519-808 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MPS1L1, TTK / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-S22 / 1-(4-(4-(2-(isopropylsulfonyl)phenylamino)-1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-6-ylamino)-3-methoxyphenyl)piperidin-4-ol


分子量: 535.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H33N5O4S
#3: 化合物 ChemComp-7PE / 2-(2-(2-(2-(2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENT / 3,6,9,12,15,18-ヘキサオキサイコサン-1-オ-ル


分子量: 310.384 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 40% PEG300, 0.25M NaCl, 0.1M Na/K phosphate pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97642 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97642 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→60.302 Å / Num. all: 12195 / Num. obs: 12085 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.74→2.89 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.647 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1742 / Rsym value: 0.647 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 38.56 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.74 Å59.82 Å
Translation2.74 Å59.82 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.2データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CEK

3cek


解像度: 2.74→41.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / WRfactor Rfree: 0.251 / WRfactor Rwork: 0.22 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.814 / SU B: 25.804 / SU ML: 0.253 / SU R Cruickshank DPI: 0.456 / SU Rfree: 0.284 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.456 / ESU R Free: 0.284 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 598 4.9 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.206 12273 --
obs0.206 12083 98.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.53 Å2 / Biso mean: 46.505 Å2 / Biso min: 33.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.41 Å20 Å20 Å2
2--6.89 Å20 Å2
3----1.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.74→41.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1987 0 67 5 2059
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222101
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021396
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.581.9982846
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.923.0053350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.745250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.59425.17287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.04915346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.734155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2314
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02382
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4671.51263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0841.5504
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.89722039
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4723838
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4464.5807
LS精密化 シェル解像度: 2.74→2.811 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 53 -
Rwork0.309 842 -
all-895 -
obs--99.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.7631.4388-0.43711.7551-0.0935.54940.0129-0.5425-0.50480.0874-0.0851-0.1424-0.06340.28010.07220.16350.0023-0.00340.14420.09870.07517.594723.703441.6948
27.59171.861.9385.04840.0976.21080.0471-0.205-0.76850.0646-0.07440.05810.3640.130.02720.07350.04970.0050.09790.07890.165-8.94517.181930.2892
33.1313-1.97070.28017.225-0.53372.47820.11430.4336-1.4332-0.2294-0.08530.47940.4929-0.5068-0.0290.1624-0.0794-0.02690.4182-0.10580.7519-17.1719.630724.0595
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A515 - 613
2X-RAY DIFFRACTION2A614 - 725
3X-RAY DIFFRACTION3A726 - 794

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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