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- PDB-3gdu: Crystal structure of DegS H198P/D320A mutant modified by DFP and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gdu
タイトルCrystal structure of DegS H198P/D320A mutant modified by DFP and in complex with YRF peptide
要素
  • DegS protease
  • YRF peptide
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE ACTIVATOR / protease / stress-sensor / HtrA / PDZ OMP / Hydrolase / Periplasm / Serine protease / HYDROLASE-HYDROLASE ACTIVATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / cellular response to misfolded protein / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain ...Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine endoprotease DegS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia Coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: OMP peptides activate the DegS stress-sensor protease by a relief of inhibition mechanism.
著者: Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2009年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DegS protease
B: DegS protease
C: DegS protease
D: YRF peptide
E: YRF peptide
F: YRF peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,2306
ポリマ－110,2306
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9290 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area37380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.572, 171.278, 111.693
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 DegS protease


分子量: 36257.789 Da / 分子数: 3 / 断片: full-length without membrane anchor / 変異: H198P,D320A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia Coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b3235, degS, hhoB, htrH, JW3204 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X90(DE3)
参照: UniProt: P0AEE3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド YRF peptide


分子量: 485.557 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 50 mM Tris 80 mM MgCl2 2.5 % PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月27日 / 詳細: crystal monochrometer
放射モノクロメーター: crystal monochrometer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 22787 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 19.484
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3-3.113.30.20722100.30293.6
3.11-3.233.90.17522850.31796.9
3.23-3.3840.13822960.40696.6
3.38-3.564.20.10822710.49696.6
3.56-3.784.20.09223090.60196.4
3.78-4.074.20.08122860.77996
4.07-4.484.10.06922841.17795.6
4.48-5.134.10.07422861.66694.7
5.13-6.464.10.07722881.8693.7
6.46-5040.04922721.90489.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化解像度: 3→36.147 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.826 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 1117 4.91 %
Rwork0.209 --
obs0.21 22765 92.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.932 Å2 / ksol: 0.274 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 391.68 Å2 / Biso mean: 113.825 Å2 / Biso min: 47.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.137 Å2-4.748 Å2-1.571 Å2
2---10.676 Å24.179 Å2
3---13.821 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→36.147 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6530 0 0 0 6530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036607
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.598989
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381087
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021188
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0762404
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3-3.0660.3241240.2712207233177
3.066-3.2280.2761400.2482785292597
3.228-3.430.2391310.2312782291396
3.43-3.6940.2531530.2222792294597
3.694-4.0660.2191340.1962780291496
4.066-4.6530.1651430.1582780292395
4.653-5.8580.2081430.1912779292294
5.858-36.150.2511490.2212743289290
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.89770.8089-0.61972.5892-0.29171.75350.2243-0.4919-0.48550.0243-0.6831-0.33520.41620.359800.65580.03290.00280.80540.26560.68389.456352.9069-6.743
20.3525-0.01210.2860.1611-0.0340.0627-0.10760.3997-0.204-0.1546-0.03060.5311-0.3364-0.72730.00012.05140.15710.10171.16190.26562.0241.177210.9714-4.2936
3-0.2126-0.1594-0.25110.2185-0.0439-0.01190.52591.8718-0.9474-1.63320.0995-0.1066-0.18460.14840.00061.65590.26940.16351.9564-0.10352.164933.877671.4934-37.4969
40.9161-0.1690.36630.61080.65721.1665-0.31470.2182-0.35-0.3048-0.17960.56960.012-0.6657-0.00021.047-0.2170.11011.3296-0.54841.2425-17.431178.86713.1214
50.0108-0.00430.0052-0.00240.00070.0197-0.1291-0.11370.0665-0.0052-0.12140.0191-0.07680.0605-0.00032.47070.94850.01411.87450.61941.834-1.232318.7425-9.0807
6-0.023-0.0180.0016-0.011-0.01310.00970.0842-0.1039-0.0409-0.17990.0831-0.0369-0.08480.1012-0.00071.7010.5120.34512.27220.31412.978926.650365.688-37.7776
7-0.00070.0084-0.00520.0153-0.00850.01060.23620.30310.0869-0.187-0.17270.07760.10330.1697-0.00061.5326-0.6210.14381.4713-0.61561.3218-15.487374.16855.9486
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A or chain B or chain C) and resseq 38:250
2X-RAY DIFFRACTION2Chain A and resseq 251:360
3X-RAY DIFFRACTION3Chain B and resseq 251:360
4X-RAY DIFFRACTION4Chain C and resseq 251:360
5X-RAY DIFFRACTION5Chain D
6X-RAY DIFFRACTION6Chain E
7X-RAY DIFFRACTION7Chain F

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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