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- PDB-3gd2: isoxazole ligand bound to farnesoid X receptor (FXR) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gd2
タイトルisoxazole ligand bound to farnesoid X receptor (FXR)
要素
  • Bile acid receptor
  • activator peptide
キーワードTRANSCRIPTION/TRANSCRIPTION ACTIVATOR / FXR / nuclear recptor / Activator / Alternative splicing / DNA-binding / Metal-binding / Nucleus / Receptor / Repressor / Transcription / Transcription regulation / Zinc / Zinc-finger / TRANSCRIPTION-TRANSCRIPTION ACTIVATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of urea metabolic process / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of interleukin-1 production ...regulation of urea metabolic process / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of interleukin-1 production / regulation of bile acid biosynthetic process / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / toll-like receptor 9 signaling pathway / nuclear receptor-mediated bile acid signaling pathway / bile acid nuclear receptor activity / bile acid metabolic process / cell-cell junction assembly / bile acid binding / regulation of cholesterol metabolic process / cellular response to fatty acid / negative regulation of interleukin-2 production / bile acid and bile salt transport / positive regulation of interleukin-17 production / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / Synthesis of bile acids and bile salts / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / fatty acid homeostasis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nuclear retinoid X receptor binding / Recycling of bile acids and salts / intracellular receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of adipose tissue development / Notch signaling pathway / cholesterol homeostasis / transcription coregulator binding / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / PPARA activates gene expression / Nuclear Receptor transcription pathway / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / defense response to bacterium / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / innate immune response / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. ...Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-708 / Bile acid receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Madauss, K.P. / Williams, S.P. / Deaton, D.N. / Wisely, G.B. / Mcfadyen, R.B.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Substituted isoxazole analogs of farnesoid X receptor (FXR) agonist GW4064.
著者: Bass, J.Y. / Caldwell, R.D. / Caravella, J.A. / Chen, L. / Creech, K.L. / Deaton, D.N. / Madauss, K.P. / Marr, H.B. / McFadyen, R.B. / Miller, A.B. / Parks, D.J. / Todd, D. / Williams, S.P. / Wisely, G.B.
履歴
登録2009年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bile acid receptor
B: activator peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6783
ポリマ－28,0712
非ポリマー6071
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.749, 158.749, 158.749
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number196
Space group name H-MF23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Bile acid receptor / Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Nuclear receptor subfamily 1 group H ...Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Nuclear receptor subfamily 1 group H member 4 / Retinoid X receptor-interacting protein 14 / RXR-interacting protein 14


分子量: 26756.588 Da / 分子数: 1 / 断片: Farsenoid X Receptor / 変異: C432E, C466E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR1H4, BAR, FXR, HRR1, RIP14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96RI1
#2: タンパク質・ペプチド activator peptide


分子量: 1314.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-708 / 3-[(E)-2-(2-chloro-4-{[3-{[(R)-(2,6-dichlorophenyl)(hydroxy)-lambda~4~-sulfanyl]methyl}-5-(1-methylethyl)isoxazol-4-yl]methoxy}phenyl)ethenyl]benzoic acid


分子量: 606.944 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H26Cl3NO5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.57 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M LiSO4, 25% PEG 3350, Hepes pH7.5, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
Temp details: 295

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 5601 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 1.053 / Net I/σ(I): 38.41
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.2-3.3111.40.4015510.725100
3.31-3.4511.40.2765350.789100
3.45-3.611.40.2065700.781100
3.6-3.7911.40.1445540.857100
3.79-4.0311.40.15530.899100
4.03-4.3411.30.085561.04100
4.34-4.7811.30.0635551.151100
4.78-5.4711.30.0645601.172100
5.47-6.8911.10.0675691.21100
6.89-5010.40.0435981.921100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→47.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 27.834 / SU ML: 0.494 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.588 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 350 6.3 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.242 5597 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 105.44 Å2 / Biso mean: 79.062 Å2 / Biso min: 26.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→47.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1840 0 39 25 1904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0221933
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021763
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0231.9822634
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.71334073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4985236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.35724.77388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.65915302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.222159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.2303
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02386
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2501
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.160.21799
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.2961
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21055
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1920.231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5271.51546
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0391.5478
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.56421911
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.543862
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8344.5723
LS精密化 シェル解像度: 3.201→3.284 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 29 -
Rwork0.248 391 -
all-420 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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